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万見
- PDB-9vbx: Lectin FRIL from Lablab purpureus complexed to Lewis X tetrasaccharide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9vbx
タイトルLectin FRIL from Lablab purpureus complexed to Lewis X tetrasaccharide
要素Flt3 receptor-interacting lectin
キーワードPLANT PROTEIN / Flt3 receptor-interacting lectin / carbohydrate binding protein / lectin / glycoprotein / complex type glycan / FRIL
機能・相同性
機能・相同性情報


protein storage vacuole lumen / carbohydrate binding
類似検索 - 分子機能
Legume lectin / Legume lectin, alpha chain, conserved site / Legume lectins alpha-chain signature. / Legume lectins beta-chain signature. / Legume lectin domain / Legume lectin domain / : / Legume lectin, beta chain, Mn/Ca-binding site / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Flt3 receptor-interacting lectin
類似検索 - 構成要素
生物種Lablab purpureus (マメ科)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Nguyen, V.H.T. / Chen, X. / Liu, Y.M. / Ma, C.
資金援助 台湾, 2件
組織認可番号国
Academia Sinica (Taiwan)AS-IA-113-L02 台湾
Ministry of Science and Technology (MoST, Taiwan)110-2113-M-001-034-MY3 台湾
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2026
タイトル: Altering the carbohydrate-binding specificity of the legume lectin FRIL through structure-guided engineering.
著者: Yo-Min Liu / Hong Thuy Vy Nguyen / Xiaorui Chen / Md Shahed-Al-Mahmud / Ting-Hua Chen / Kuo-Shiang Liao / Jennifer M Lo / Tzu-Chun Kan / Chien-Tai Ren / Che Ma /
要旨: FRIL is a legume lectin from the hyacinth bean that has broad-spectrum antiviral activity. A distinctive trait of FRIL among similar mannose/glucose-specific legume lectins is that FRIL shows ...FRIL is a legume lectin from the hyacinth bean that has broad-spectrum antiviral activity. A distinctive trait of FRIL among similar mannose/glucose-specific legume lectins is that FRIL shows specificity for complex type N-glycans. We postulate that an extended binding site on FRIL facilitates this ligand selectivity. Here, we show legume lectin carbohydrate recognition domain (CRD) loop B is the main determinant of complex versus high-mannose N-glycan specificity in FRIL and Concanavalin A (ConA), respectively. First, we find that the inactive precursors of recombinant FRIL (rFRIL) and proConA (rproConA) can be activated via deglycosylation. Secondly, the cryo-EM structures of inactive apo rFRIL, active FRIL in complex with Galβ1,4-(Fucα1,3-)GlcNAcβ1,2-Man tetrasaccharide, and active rFRIL in complex with MannoseGlcNAc (Man9) N-glycan are determined, and residues H102 and Y101 on loop B are identified as crucial for complex glycan recognition. Finally, we swapped loop B residues 101 and 102 alongside loop C residue 145 on FRIL to their structural equivalent on ConA, resulting in a FRIL mutant that binds exclusively to high mannose N-glycans. Taken together, we have established a process of activating recombinant FRIL and related lectins through deglycosylation, and demonstrated the crucial role that loop B residues play in establishing oligosaccharide specificity.
履歴
登録2025年6月5日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02026年3月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年3月18日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年3月18日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年3月18日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年3月18日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年3月18日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年3月18日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12026年3月25日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / em_admin
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _em_admin.last_update
改定 1.12026年3月25日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Database references / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / カテゴリ: citation / em_admin / Data content type: EM metadata / EM metadata / EM metadata
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Flt3 receptor-interacting lectin
B: Flt3 receptor-interacting lectin
C: Flt3 receptor-interacting lectin
D: Flt3 receptor-interacting lectin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)112,05416
ポリマ－108,9084
非ポリマー3,14712
水66737
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質
Flt3 receptor-interacting lectin


分子量: 27226.926 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Lablab purpureus (マメ科) / 参照: UniProt: Q9ZTA9
#2: 多糖
alpha-L-fucopyranose-(1-3)-[beta-D-galactopyranose-(1-4)]2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose- ...alpha-L-fucopyranose-(1-3)-[beta-D-galactopyranose-(1-4)]2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 691.630 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
LFucpa1-3[DGalpb1-4]DGlcpNAcb1-2DManpa1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/4,4,3/[a1122h-1a_1-5][a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1221m-1a_1-5][a2112h-1b_1-5]/1-2-3-4/a2-b1_b3-c1_b4-d1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Manp]{[(2+1)][b-D-GlcpNAc]{[(3+1)][a-L-Fucp]{}[(4+1)][b-D-Galp]{}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物
ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 37 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Tetrameric structure of nFRIL in complex with Lewis X tetrasaccharide
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: NATURAL
分子量値: 0.11 MDa / 実験値: YES
由来(天然)生物種: Lablab purpureus (マメ科)
緩衝液pH: 7.4 / 詳細: 10%PBS
試料濃度: 0.06 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 278 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 130000 X / 倍率（補正後）: 105000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 1800 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1300 nm / Cs: 2.7 mm
撮影平均露光時間: 1.34 sec. / 電子線照射量: 50 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1cisTEM粒子像選択
4RELION3CTF補正
7UCSF ChimeraX0.91モデルフィッティング
9RELION3初期オイラー角割当
10RELION3最終オイラー角割当
11RELION3分類
12RELION3３次元再構成
13PHENIX1.14_3260:モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 1096817
対称性点対称性: D2 (2回x2回 2面回転対称)
3次元再構成解像度: 2.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 675656 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: OTHER
原子モデル構築PDB-ID: 1QMO

1qmo


Accession code: 1QMO / Source name: PDB / タイプ: experimental model

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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