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- PDB-9v57: Helical structure of KomBC in complex with dITP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9v57
タイトルHelical structure of KomBC in complex with dITP
要素
  • NAD-dependent protein deacetylase
  • Xanthosine/inosine triphosphate pyrophosphatase
キーワードCELL INVASION / KomBc / dITP / Sir2
機能・相同性
機能・相同性情報


nucleoside triphosphate catabolic process / nucleoside triphosphate diphosphatase activity / nucleotide metabolic process / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ham1-like protein / Ham1 family / Inosine triphosphate pyrophosphatase-like / SIR2-like domain / DHS-like NAD/FAD-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
2'-deoxyinosine 5'-triphosphate / XTP/dITP diphosphohydrolase / NAD-dependent protein deacetylase
類似検索 - 構成要素
生物種Archangium gephyra (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.04 Å
データ登録者Li, Y. / Zheng, Q. / Li, S.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: Mol Cell / 年: 2026
タイトル: Filament-driven activation of the Kongming antiviral system by deoxyinosine triphosphate.
著者: Xiangkai Zhen / Yu Li / Zihe Liu / Yang Huang / Xurong Wang / Shuying Xu / Yuchen Jiang / Fan Li / Jinfu Su / Qi Lai / Shaowei Li / Ningshao Xia / Qingbing Zheng / Songying Ouyang /
要旨: Nucleotide-derived second messengers are frequently deployed by bacteria to activate effector proteins to mediate the immunity. The Kongming system uses deoxyinosine triphosphate (dITP) to trigger ...Nucleotide-derived second messengers are frequently deployed by bacteria to activate effector proteins to mediate the immunity. The Kongming system uses deoxyinosine triphosphate (dITP) to trigger nicotinamide adenine dinucleotide (NAD) depletion via the Sir2-domain protein KomC. We reveal that dITP binding to the KomB-KomC (KomBC) complex stabilizes KomB dimerization, initiating hierarchical allosteric changes. This drives KomBC filament assembly, which is essential for activating the NADase activity of KomC. Cryo-EM structures of apo-, dITP-bound, NAD-bound and postcatalytic KomBC filaments show the structural landscape of how dITP-induced remodeling reshapes the catalytic pocket of KomC, enabling NAD hydrolysis. Mutagenesis confirms that filament assembly and allostery are critical for catalysis. These findings elucidate the structural basis for the recognition of the nucleotide derivative signaling molecule, the assembly and the filament-mediated allosteric activation mechanism in prokaryotic immunity and a distinct variation of Sir2 NADase activation.
履歴
登録2025年5月25日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBC
改定 1.02025年12月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年12月17日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年12月17日Data content type: Additional map / Part number: 1 / Data content type: Additional map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年12月17日Data content type: Additional map / Part number: 2 / Data content type: Additional map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年12月17日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年12月17日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年12月17日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年12月17日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12026年2月18日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
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改定 1.12026年2月18日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Database references / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / EM metadata / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Data content type: EM metadata / EM metadata ...EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata
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改定 1.22026年4月1日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / em_admin
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _em_admin.last_update
改定 1.22026年4月1日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Database references / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / カテゴリ: citation / em_admin
Data content type: EM metadata / EM metadata ...EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata
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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: Xanthosine/inosine triphosphate pyrophosphatase
F: Xanthosine/inosine triphosphate pyrophosphatase
I: Xanthosine/inosine triphosphate pyrophosphatase
L: Xanthosine/inosine triphosphate pyrophosphatase
a: Xanthosine/inosine triphosphate pyrophosphatase
d: Xanthosine/inosine triphosphate pyrophosphatase
g: NAD-dependent protein deacetylase
h: NAD-dependent protein deacetylase
i: NAD-dependent protein deacetylase
j: NAD-dependent protein deacetylase
o: Xanthosine/inosine triphosphate pyrophosphatase
r: Xanthosine/inosine triphosphate pyrophosphatase
s: NAD-dependent protein deacetylase
t: NAD-dependent protein deacetylase
u: NAD-dependent protein deacetylase
v: NAD-dependent protein deacetylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)415,52332
ポリマ－411,06216
非ポリマー4,46116
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質
Xanthosine/inosine triphosphate pyrophosphatase


分子量: 20012.025 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Archangium gephyra (バクテリア) / 遺伝子: AA314_06977 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0AAC8QDB0
#2: タンパク質
NAD-dependent protein deacetylase


分子量: 31370.715 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Archangium gephyra (バクテリア) / 遺伝子: AA314_06978 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0AAC8TGL7
#3: 化合物
ChemComp-Y43 / 2'-deoxyinosine 5'-triphosphate


分子量: 492.166 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N4O13P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素名称: KomBC filament with dITP / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#2 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Archangium gephyra (バクテリア)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai F30 / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI F30
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1800 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm
撮影電子線照射量: 60 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
らせん対称回転角度/サブユニット: 83.37 ° / 軸方向距離/サブユニット: 49.25 Å / らせん対称軸の対称性: C2
3次元再構成解像度: 3.04 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 1574792 / 対称性のタイプ: HELICAL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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