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万見
- EMDB-64733: Cryo-EM structure of KomBC Tetra-dimer -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-64733
タイトルCryo-EM structure of KomBC Tetra-dimer
マップデータ
試料
  • 複合体: KomB-KomC dimer
    • タンパク質・ペプチド: Xanthosine/inosine triphosphate pyrophosphatase
    • タンパク質・ペプチド: NAD-dependent protein deacetylase
キーワードKomB-KomC / dimer / CELL INVASION
機能・相同性
機能・相同性情報


nucleoside triphosphate catabolic process / nucleoside triphosphate diphosphatase activity / nucleotide metabolic process / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ham1-like protein / Ham1 family / Inosine triphosphate pyrophosphatase-like / SIR2-like domain / DHS-like NAD/FAD-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
XTP/dITP diphosphohydrolase / NAD-dependent protein deacetylase
類似検索 - 構成要素
生物種Archangium gephyra (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.67 Å
データ登録者Li Y / Zheng Q / Li S / Wu Y
資金援助1件
OrganizationGrant number国
Not funded
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Cryo-EM structure of KomB-KomC dimer
著者: Li Y / Zheng Q / Li S
履歴
登録2025年5月20日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年12月17日-
マップ公開2025年12月17日-
更新2025年12月17日-
現状2025年12月17日処理サイト: PDBc / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_64733.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_64733.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 216 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.78 Å/pix.
x 384 pix.
= 298.752 Å		0.78 Å/pix.
x 384 pix.
= 298.752 Å		0.78 Å/pix.
x 384 pix.
= 298.752 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.778 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.1
最小 - 最大-0.007039651 - 2.1467967
平均 (標準偏差)0.0033300545 (±0.042563327)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ384384384
Spacing384384384
セルA=B=C: 298.752 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_64733_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #2

ファイルemd_64733_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : KomB-KomC dimer

全体名称: KomB-KomC dimer
要素
  • 複合体: KomB-KomC dimer
    • タンパク質・ペプチド: Xanthosine/inosine triphosphate pyrophosphatase
    • タンパク質・ペプチド: NAD-dependent protein deacetylase

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超分子 #1: KomB-KomC dimer

超分子名称: KomB-KomC dimer / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Archangium gephyra (バクテリア)

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分子 #1: Xanthosine/inosine triphosphate pyrophosphatase

分子名称: Xanthosine/inosine triphosphate pyrophosphatase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 8 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Archangium gephyra (バクテリア)
分子量理論値: 20.012025 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MAPTWFYNTT NSEKLRELQH VLGGSAKLGY LTAKVTEILD VDLETVIRAK AIAAYRAVRV PVIVEHGALC IDALNGLPGA LVKPFWESL DTRLCEVIPA GQRTARARGA LCYCDGRERH VLIEETEGEI APSARGTGGF HWDPIFIPKG QTRTFAEMSL D EKLSFSPL GRLHTRLRTE LGL

UniProtKB: XTP/dITP diphosphohydrolase

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分子 #2: NAD-dependent protein deacetylase

分子名称: NAD-dependent protein deacetylase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 8 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Archangium gephyra (バクテリア)
分子量理論値: 31.370715 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MTTLTLSEAA PLLKKEFREG RLIPFLGAGF SKPLKLPDGS QLIASLAKTL GFEPELFDMH GRFEQLAEFF AISAPNRLQR LVYEMSLSF DSAEAEALRE KSPMHRALAA LDWRTIYTTN YDKHVEGALR DAGKQAAVLA SFADFQGPRA RDVCEVIKFH G TLDQPDTI ...文字列:
MTTLTLSEAA PLLKKEFREG RLIPFLGAGF SKPLKLPDGS QLIASLAKTL GFEPELFDMH GRFEQLAEFF AISAPNRLQR LVYEMSLSF DSAEAEALRE KSPMHRALAA LDWRTIYTTN YDKHVEGALR DAGKQAAVLA SFADFQGPRA RDVCEVIKFH G TLDQPDTI VLTESSYFQR MALDAPPDQR LRADLLANSF LFIGYSFSDT NIRYIWYRMN QLREQSQLGV KHSQARRCFF AT HGAGLVQ PDILQQWNID VIQLDPTDKS ASVARLLESI A

UniProtKB: NAD-dependent protein deacetylase

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F30
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.8 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm
実験機器
モデル: Tecnai F30 / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.67 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 119591
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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