[日本語] English
万見
- PDB-9tkf: TAF15 amyloid filament fold G -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9tkf
タイトルTAF15 amyloid filament fold G
要素TATA-binding protein-associated factor 2N
キーワードPROTEIN FIBRIL / Amyloid Neurodegeneration Frontotemporal lobar degeneration
機能・相同性
機能・相同性情報


mRNA stabilization / HIV Transcription Initiation / RNA Polymerase II HIV Promoter Escape / Transcription of the HIV genome / RNA Polymerase II Promoter Escape / RNA Polymerase II Transcription Pre-Initiation And Promoter Opening / RNA Polymerase II Transcription Initiation / RNA Polymerase II Transcription Initiation And Promoter Clearance / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / RNA splicing ...mRNA stabilization / HIV Transcription Initiation / RNA Polymerase II HIV Promoter Escape / Transcription of the HIV genome / RNA Polymerase II Promoter Escape / RNA Polymerase II Transcription Pre-Initiation And Promoter Opening / RNA Polymerase II Transcription Initiation / RNA Polymerase II Transcription Initiation And Promoter Clearance / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / RNA splicing / transcription coregulator activity / mRNA 3'-UTR binding / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / positive regulation of DNA-templated transcription / DNA binding / RNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
TAF15/EWS/TLS family / Zinc finger domain / Zinc finger RanBP2 type profile. / Zinc finger, RanBP2-type superfamily / Zinc finger RanBP2-type signature. / Zinc finger, RanBP2-type / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain ...TAF15/EWS/TLS family / Zinc finger domain / Zinc finger RanBP2 type profile. / Zinc finger, RanBP2-type superfamily / Zinc finger RanBP2-type signature. / Zinc finger, RanBP2-type / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
TATA-binding protein-associated factor 2N
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.55 Å
データ登録者Tetter, S. / Varghese, N.R. / Ryskeldi-Falcon, B.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MC_UP_1201/25 英国
引用ジャーナル: bioRxiv / 年: 2026
タイトル: Distinct TAF15 amyloid filament folds define multiple subtypes of FTLD-TAF15.
著者: Stephan Tetter / Nikhil R Varghese / Alexey G Murzin / Wouter De Coster / Marleen Van den Broeck / Sigrun Roeber / Jeffrey T Joseph / Kathy Newell / Rudolf Castellani / Sumit Das / Lee-Cyn ...著者: Stephan Tetter / Nikhil R Varghese / Alexey G Murzin / Wouter De Coster / Marleen Van den Broeck / Sigrun Roeber / Jeffrey T Joseph / Kathy Newell / Rudolf Castellani / Sumit Das / Lee-Cyn Ang / Matthis Synofzik / Jochen Herms / Rosa Rademakers / Bernardino Ghetti / Tammaryn Lashley / Ian R A Mackenzie / Manuela Neumann / Benjamin Ryskeldi-Falcon /
要旨: Neurodegenerative diseases are characterised by the assembly of a limited number of disease-specific proteins into amyloid filaments, which form intracellular inclusions or extracellular deposits in ...Neurodegenerative diseases are characterised by the assembly of a limited number of disease-specific proteins into amyloid filaments, which form intracellular inclusions or extracellular deposits in the central nervous system (CNS). We previously found that amyloid filaments of TATA-binding protein-associated factor 15 (TAF15) characterise a subtype of frontotemporal lobar degeneration with FET protein-immunoreactive inclusions (FTLD-FET), termed atypical FTLD with ubiquitin-positive inclusions (aFTLD-U), which causes early-onset, rapidly progressive behavioural variant frontotemporal dementia (FTD). However, it was not clear if TAF15 proteinopathy was more widespread in neurodegenerative diseases. Two additional FTLD-FET subtypes have been proposed, neuronal intermediate filament inclusion body disease (NIFID) and basophilic inclusion body disease (BIBD), which have more heterogenous clinical presentations including FTD, motor neuron diseases (MND) and movement disorders. Here, we used electron cryo-microscopy (cryo-EM) to determine a total of 32 amyloid filament structures from the brains of 17 individuals encompassing all three proposed subtypes of FTLD-FET and their diverse clinical presentations. All cases were characterised by TAF15 filaments, in the absence of filaments of the other FET proteins, fused in sarcoma (FUS) and Ewing's sarcoma (EWS). All three aFTLD-U cases had the previously-reported TAF15 fold. Unexpectedly, we found four distinct TAF15 folds among 11 NIFID cases. Eight of these cases shared a common fold, while the remaining three were each distinct. Furthermore, we found distinct TAF15 folds for each of the three BIBD cases. Neuropathological reassessment of the neocortical TAF15 inclusion pathology of these cases distinguished the NIFID cases with the common fold from the others. Thus, TAF15 filament structures form the basis of a new, expanded classification of FTLD-FET subtypes. Moreover, we discovered a TAF15 Y38C variant in the filament fold of one of the individuals with BIBD. The structure is unable to incorporate wild-type TAF15, despite the individual being heterozygous, suggesting that this variant drives TAF15 filament assembly. This study provides structural and genetic evidence that TAF15 amyloid filaments underlie the diverse group of neurodegenerative diseases currently termed FTLD-FET, which we therefore rename FTLD-TAF15.
履歴
登録2025年12月10日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02026年2月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年2月18日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年2月18日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年2月18日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年2月18日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年2月18日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年2月18日Data content type: Mask / Part number: 1 / Data content type: Mask / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年2月18日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: TATA-binding protein-associated factor 2N
B: TATA-binding protein-associated factor 2N
C: TATA-binding protein-associated factor 2N
D: TATA-binding protein-associated factor 2N


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)247,6364
ポリマ－247,6364
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
d_1ens_1chain "D"
d_2ens_1chain "B"
d_3ens_1chain "C"
d_4ens_1chain "A"

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: ens_1 / Beg auth comp-ID: GLU / Beg label comp-ID: GLU / End auth comp-ID: GLY / End label comp-ID: GLY / Auth seq-ID: 13 - 99 / Label seq-ID: 13 - 99

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
d_1DD
d_2BB
d_3CC
d_4AA

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.99940113255, -0.0346031249565, 1.60344451505E-7), (0.0346031249565, 0.999401132551, 9.19834755692E-8), (-1.63431342131E-7, -8.63799705683E-8, 1)3.72183837827, -3.59534289791, -14.4749744117
2given(0.999933451328, -0.0115365902676, 6.8315673941E-8), (0.0115365902676, 0.999933451328, -6.97234183489E-8), (-6.75067571141E-8, 7.05069082871E-8, 1)1.22666961608, -1.21269058923, -4.82500072815
3given(0.999733817648, -0.0230714943193, 1.87691519963E-7), (0.0230714943193, 0.999733817648, -4.41753612141E-8), (-1.86622368197E-7, 4.84939263492E-8, 1)2.46740860007, -2.41117891433, -9.64998643453

-
要素

#1: タンパク質
TATA-binding protein-associated factor 2N / 68 kDa TATA-binding protein-associated factor / TAF(II)68 / TAFII68 / RNA-binding protein 56


分子量: 61909.000 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然
詳細: Amyloid filament formed by TAF15. Each chain is comprised of TAF15 residues 13-99
由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 器官: Brain / 組織: Motor cortex / 参照: UniProt: Q92804
Has protein modificationN

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

-
試料調製

構成要素名称: TATA-binding protein-associated factor 2N / タイプ: TISSUE / 詳細: TAF15 amyloid filament fold G / Entity ID: all / 由来: NATURAL
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 器官: Brain / 組織: Motor cortex
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 500 nm
撮影電子線照射量: 40 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: TFS FALCON 4i (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 104625
電子光学装置エネルギーフィルター名称: TFS Selectris X / エネルギーフィルタースリット幅: 10 eV

-
解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1RELION5.0.1粒子像選択
2PHENIX1.21.2_5419モデル精密化
13RELION5.0.1３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
らせん対称回転角度/サブユニット: -0.66 ° / 軸方向距離/サブユニット: 4.83 Å / らせん対称軸の対称性: C1
粒子像の選択選択した粒子像数: 1097717
3次元再構成解像度: 2.55 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 12437 / 対称性のタイプ: HELICAL
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 41.04 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00272704
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.55833640
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0353300
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0036520
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d4.9415400
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAsym-IDAuth asym-IDRefine-IDタイプRms dev position (Å)
ens_1d_2DDELECTRON MICROSCOPYNCS constraints1.32246582004E-13
ens_1d_3DDELECTRON MICROSCOPYNCS constraints1.52700296077E-10
ens_1d_4DDELECTRON MICROSCOPYNCS constraints1.27242683728E-13

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る