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- PDB-9t0m: Catalase cryoEM structure from Micrococcus luteus at 1.9 Angstrom... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9t0m
タイトルCatalase cryoEM structure from Micrococcus luteus at 1.9 Angstrom resolution.
要素Catalase
キーワードOXIDOREDUCTASE / Catalase / NADPH / Protoporphyrin IX
機能・相同性
機能・相同性情報


catalase / catalase activity / hydrogen peroxide catabolic process / response to hydrogen peroxide / heme binding / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Catalase, clade 3 / Catalase, mono-functional, haem-containing, clades 1 and 3 / Catalase haem-binding site / Catalase proximal heme-ligand signature. / Catalase / Catalase immune-responsive domain / Catalase-related immune-responsive / Catalase active site / Catalase proximal active site signature. / Catalase core domain ...Catalase, clade 3 / Catalase, mono-functional, haem-containing, clades 1 and 3 / Catalase haem-binding site / Catalase proximal heme-ligand signature. / Catalase / Catalase immune-responsive domain / Catalase-related immune-responsive / Catalase active site / Catalase proximal active site signature. / Catalase core domain / Catalase, mono-functional, haem-containing / Catalase / catalase family profile. / Catalase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / Chem-NDP / Catalase
類似検索 - 構成要素
生物種Micrococcus luteus (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Li, J. / Henderson, R. / Russo, C.J. / Wilson, H. / Chen, S.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MC_UP_120117 英国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Comparison of human and bacterial monofunctional catalase structures obtained by electron cryomicroscopy.
著者: Slowik, D. / Li, J. / Wilson, H. / Shtyrov, A. / Chen, S. / McMullan, G. / Russo, C.J. / Murshudov, G. / Henderson, R.
履歴
登録2025年10月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年11月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年11月12日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年11月12日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年11月12日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年11月12日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年11月12日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年11月12日Data content type: Mask / Part number: 1 / Data content type: Mask / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年11月12日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Catalase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,4613
ポリマ－58,0991
非ポリマー1,3622
水7,602422
1
A: Catalase
ヘテロ分子

A: Catalase
ヘテロ分子

A: Catalase
ヘテロ分子

A: Catalase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)237,84312
ポリマ－232,3954
非ポリマー5,4488
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation3
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
2generate(-1), (-1), (1)409.60001, 409.60001
3generate(1), (-1), (-1)409.60001, 409.60001
4generate(-1), (1), (-1)409.60001, 409.60001

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要素

#1: タンパク質 Catalase


分子量: 58098.750 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Micrococcus luteus (バクテリア) / 遺伝子: katA / プラスミド: pUCIDT-Amp / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P29422, catalase
#2: 化合物 ChemComp-HEM / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / HEME


分子量: 616.487 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H32FeN4O4
#3: 化合物 ChemComp-NDP / NADPH DIHYDRO-NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE


分子量: 745.421 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H30N7O17P3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 422 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: catalase with cofactor NADPH / タイプ: ORGANELLE OR CELLULAR COMPONENT / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.22 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Micrococcus luteus (バクテリア)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌) / プラスミド: pUCIDT-Amp
緩衝液pH: 7.4
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
1154 mMsodium chlorideNaCl1
210 mMsodium phosphateNaH2PO4-Na2HPO41
30.2 mMNicotinamide adenine diphosphateC21H30N7O1P31
45 mMCHAPSOC32H58N2O8S1
試料濃度: 25 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: HexAuFoil
急速凍結装置: HOMEMADE PLUNGER / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS / 詳細: Only one optical group, with minimal beam tilt.
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 155000 X / 倍率（補正後）: 273437 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 18100 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 11400 nm / Calibrated defocus min: 11400 nm / 最大 デフォーカス（補正後）: 18100 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN / 最高温度: 80 K / 最低温度: 80 K / Residual tilt: 0.1 mradians
撮影平均露光時間: 3 sec. / 電子線照射量: 50.4 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: TFS FALCON 4i (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 27182
詳細: Images collected with AFIS with maximum image shift of 1.5 microns.
画像スキャンサンプリングサイズ: 14 µm / 横: 4096 / 縦: 4096

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細 (eV)
1Topaz粒子像選択
2EPU画像取得
4RELION4CTF補正
7Coot0.9.8.93モデルフィッティングCryo-EM module
9RELION4初期オイラー角割当
10RELION4最終オイラー角割当
11RELION4分類
12RELION4３次元再構成
13Servalcat0.4.72モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 1046104
対称性点対称性: D2 (2回x2回 2面回転対称)
3次元再構成解像度: 1.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 261172 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 詳細: Standard Relion gold standard. / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL
原子モデル構築PDB-ID: 1GZE

1gze


PDB chain-ID: A / Accession code: 1GZE / Chain residue range: 7-505 / 詳細: The initial model was PDB entry 1GWE. / Pdb chain residue range: 7-505 / Source name: PDB / タイプ: experimental model
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Weight
ELECTRON MICROSCOPYs_bond_nonh_d0.0068392882241910.0118391315
ELECTRON MICROSCOPYs_angle_nonh_d1.5681066157351.83868527

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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