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- PDB-9swj: Human ADP-forming succinyl-CoA ligase complex SUCLG1-SUCLA2 bound... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9swj
タイトルHuman ADP-forming succinyl-CoA ligase complex SUCLG1-SUCLA2 bound to coenzyme A
要素
  • Succinate--CoA ligase [ADP-forming] subunit beta, mitochondrial
  • Succinate--CoA ligase [ADP/GDP-forming] subunit alpha, mitochondrial
キーワードTRANSFERASE / Succinate / Complex / ATP / ADP / Coenzyme A
機能・相同性
機能・相同性情報


succinyl-CoA pathway / succinate-CoA ligase complex (GDP-forming) / succinate-CoA ligase (GDP-forming) / succinate-CoA ligase (GDP-forming) activity / succinate-CoA ligase complex (ADP-forming) / succinate-CoA ligase (ADP-forming) / succinate-CoA ligase complex / succinate-CoA ligase (ADP-forming) activity / succinyl-CoA catabolic process / succinyl-CoA metabolic process ...succinyl-CoA pathway / succinate-CoA ligase complex (GDP-forming) / succinate-CoA ligase (GDP-forming) / succinate-CoA ligase (GDP-forming) activity / succinate-CoA ligase complex (ADP-forming) / succinate-CoA ligase (ADP-forming) / succinate-CoA ligase complex / succinate-CoA ligase (ADP-forming) activity / succinyl-CoA catabolic process / succinyl-CoA metabolic process / succinate metabolic process / Citric acid cycle (TCA cycle) / tricarboxylic acid cycle / mitochondrial matrix / nucleotide binding / magnesium ion binding / mitochondrion / RNA binding / extracellular exosome / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Succinate--CoA ligase [ADP-forming] subunit beta, mitochondrial / Succinyl-CoA ligase, alpha subunit / Succinate--CoA synthetase, beta subunit / ATP-grasp fold, succinyl-CoA synthetase-type / ATP-grasp domain / ATP-citrate lyase/succinyl-CoA ligase, active site / ATP-citrate lyase/succinyl-CoA ligase, conserved site / ATP-citrate lyase / succinyl-CoA ligases family active site. / ATP-citrate lyase / succinyl-CoA ligases family signature 1. / Succinyl-CoA synthetase, beta subunit, conserved site ...Succinate--CoA ligase [ADP-forming] subunit beta, mitochondrial / Succinyl-CoA ligase, alpha subunit / Succinate--CoA synthetase, beta subunit / ATP-grasp fold, succinyl-CoA synthetase-type / ATP-grasp domain / ATP-citrate lyase/succinyl-CoA ligase, active site / ATP-citrate lyase/succinyl-CoA ligase, conserved site / ATP-citrate lyase / succinyl-CoA ligases family active site. / ATP-citrate lyase / succinyl-CoA ligases family signature 1. / Succinyl-CoA synthetase, beta subunit, conserved site / ATP-citrate lyase / succinyl-CoA ligases family signature 3. / ATP-citrate lyase/succinyl-CoA ligase / CoA-ligase / CoA binding domain / Succinyl-CoA synthetase-like / CoA binding domain / CoA-binding / ATP-grasp fold, subdomain 1 / ATP-grasp fold / ATP-grasp fold profile. / NAD(P)-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
COENZYME A / Succinate--CoA ligase [ADP/GDP-forming] subunit alpha, mitochondrial / Succinate--CoA ligase [ADP-forming] subunit beta, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.7 Å
データ登録者Bailey, H.J. / McCorvie, T.J. / Shrestha, L. / Rembeza, E. / Strain-Damerell, C. / Burgess-Brown, N. / Yue, W.W.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号
Wellcome Trust 英国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Human ADP-forming succinyl-CoA ligase complex SUCLG1-SUCLA2 bound to coenzyme A
著者: Bailey, H.J. / McCorvie, T.J. / Yue, W.W.
履歴
登録2025年10月7日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年10月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年10月22日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年10月22日Data content type: Additional map / Part number: 1 / Data content type: Additional map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年10月22日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年10月22日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年10月22日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年10月22日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: Succinate--CoA ligase [ADP/GDP-forming] subunit alpha, mitochondrial
D: Succinate--CoA ligase [ADP-forming] subunit beta, mitochondrial
A: Succinate--CoA ligase [ADP/GDP-forming] subunit alpha, mitochondrial
B: Succinate--CoA ligase [ADP-forming] subunit beta, mitochondrial
E: Succinate--CoA ligase [ADP/GDP-forming] subunit alpha, mitochondrial
F: Succinate--CoA ligase [ADP-forming] subunit beta, mitochondrial
G: Succinate--CoA ligase [ADP/GDP-forming] subunit alpha, mitochondrial
H: Succinate--CoA ligase [ADP-forming] subunit beta, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)322,74612
ポリマ-319,6768
非ポリマー3,0704
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質
Succinate--CoA ligase [ADP/GDP-forming] subunit alpha, mitochondrial / Succinyl-CoA synthetase subunit alpha / SCS-alpha


分子量: 32161.875 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SUCLG1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P53597, succinate-CoA ligase (GDP-forming), succinate-CoA ligase (ADP-forming)
#2: タンパク質
Succinate--CoA ligase [ADP-forming] subunit beta, mitochondrial / ATP-specific succinyl-CoA synthetase subunit beta / A-SCS / Succinyl-CoA synthetase beta-A chain / SCS-betaA


分子量: 47757.012 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SUCLA2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9P2R7, succinate-CoA ligase (ADP-forming)
#3: 化合物
ChemComp-COA / COENZYME A


分子量: 767.534 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / : C21H36N7O16P3S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Tetramer of heterodimers of SUCLG1-SUCLA2 bound to coenzyme A
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#2 / 由来: RECOMBINANT
分子量: 0.313 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7.5
緩衝液成分
ID濃度名称Buffer-ID
125 mMHEPES1
2150 mMNaCl1
試料濃度: 1 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK III / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 95 % / 凍結前の試料温度: 277.15 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 165000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 2200 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1400 nm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 4 sec. / 電子線照射量: 52.56 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 4100
画像スキャン動画フレーム数/画像: 50

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1cryoSPARC粒子像選択
2EPU画像取得
4cryoSPARCCTF補正
7UCSF ChimeraXモデルフィッティング
9cryoSPARC初期オイラー角割当
10cryoSPARC最終オイラー角割当
12cryoSPARC3次元再構成
13PHENIXモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 320000
対称性点対称性: D2 (2回x2回 2面回転対称)
3次元再構成解像度: 3.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 44786 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL
詳細: Initially flexible fitting used the Namdinator server
原子モデル構築PDB-ID: 6G4Q
Accession code: 6G4Q / Source name: PDB / タイプ: experimental model
精密化最高解像度: 3.7 Å / 交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: REAL-SPACE (WEIGHTED MAP SUM AT ATOM CENTERS)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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