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基本情報
| 登録情報 | データベース: PDB / ID: 9ss2 | |||||||||||||||||||||
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| タイトル | 30S ribosomal subunit RimM-KO with IF1 and IF3 (State III) | |||||||||||||||||||||
要素 |
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キーワード | RIBOSOME / Ribosome assembly / RimM / initiation factor IF1 / initiation factor IF3 / anti-association | |||||||||||||||||||||
| 機能・相同性 | 機能・相同性情報ribosome disassembly / transcription antitermination factor activity, RNA binding / ornithine decarboxylase inhibitor activity / misfolded RNA binding / Group I intron splicing / RNA folding / four-way junction DNA binding / negative regulation of translational initiation / regulation of mRNA stability / translation initiation factor activity ...ribosome disassembly / transcription antitermination factor activity, RNA binding / ornithine decarboxylase inhibitor activity / misfolded RNA binding / Group I intron splicing / RNA folding / four-way junction DNA binding / negative regulation of translational initiation / regulation of mRNA stability / translation initiation factor activity / mRNA regulatory element binding translation repressor activity / response to cold / positive regulation of RNA splicing / regulation of DNA-templated transcription elongation / transcription elongation factor complex / transcription antitermination / DNA endonuclease activity / DNA-templated transcription termination / maintenance of translational fidelity / mRNA 5'-UTR binding / regulation of translation / ribosome biogenesis / ribosome binding / ribosomal small subunit biogenesis / ribosomal small subunit assembly / small ribosomal subunit / small ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic small ribosomal subunit / cytoplasmic translation / tRNA binding / negative regulation of translation / rRNA binding / structural constituent of ribosome / ribosome / translation / hydrolase activity / response to antibiotic / mRNA binding / RNA binding / zinc ion binding / membrane / cytosol / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||||||||||||||
| 生物種 | ![]() | |||||||||||||||||||||
| 手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.9 Å | |||||||||||||||||||||
データ登録者 | Hassan, A.H. / Demo, G. | |||||||||||||||||||||
| 資金援助 | チェコ, 米国, 4件
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引用 | ジャーナル: bioRxiv / 年: 2026タイトル: Mechanistic insights into recovery from growth arrest. 著者: Ahmed Hassan / Yuko Nakano / Howard Gamper / Isao Masuda / Matyas Pinkas / Sathya Nagarajan / Jonathan Dworkin / Gregor Blaha / Ya-Ming Hou / Gabriel Demo / ![]() 要旨: Bacteria survive hostile conditions in clinically relevant conditions by shutting down protein synthesis, but how they restart growth remains poorly understood. Here, we use an Δ strain, which ...Bacteria survive hostile conditions in clinically relevant conditions by shutting down protein synthesis, but how they restart growth remains poorly understood. Here, we use an Δ strain, which exhibits a prolonged growth arrest, as a model to investigate how bacteria recover from this arrested state and restore protein synthesis. RimM is a conserved ribosome maturation factor for the 3'-major (head) domain of the 16S rRNA within the bacterial 30S subunit. The loss of RimM causes a significantly longer delay in recovery than other 30S maturation factors, including RbfA - the presumed primary factor in 30S maturation. Cryo-EM analysis of Δ ribosomes revealed a delayed recruitment of ribosomal proteins to the 30S head domain and increased occupancy of the initiation factors IF1 and IF3, as well as recruitment of the silencing factor RsfS to the 50S subunit. These coordinated changes provide a safeguarding mechanism to block the assembly of premature 70S ribosomes. Notably, while the delayed 30S assembly in Δ reduces the activity of global protein synthesis during the recovery phase, bacteria attempt to compensate for this deficiency by producing higher levels of the ribosomal machinery, indicating a programmatic change in energy allocation to generate the ribosome machinery. These findings highlight the importance of the RimM-assisted assembly of the ribosomal head domain for bacterial recovery from growth arrest. | |||||||||||||||||||||
| 履歴 |
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構造の表示
| 構造ビューア | 分子: Molmil Jmol/JSmol |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
| PDBx/mmCIF形式 | 9ss2.cif.gz | 1.3 MB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
|---|---|---|---|---|
| PDB形式 | pdb9ss2.ent.gz | 表示 | PDB形式 | |
| PDBx/mmJSON形式 | 9ss2.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
| その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
| アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ss/9ss2 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ss/9ss2 | HTTPS FTP |
|---|
-関連構造データ
| 関連構造データ | ![]() 55174MC ![]() 9ss0C ![]() 9ss1C ![]() 9ss4C ![]() 9ss5C ![]() 9ss6C M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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| 類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 F&H 検索 |
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リンク
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集合体
| 登録構造単位 | ![]()
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|---|---|
| 1 |
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要素
-Small ribosomal subunit protein ... , 20種, 20分子 AAABACADAEAFAGAHAIAJAKALAMANAOAPAQARASAT
| #1: タンパク質 | 分子量: 26781.670 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
|---|---|
| #2: タンパク質 | 分子量: 26031.316 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
| #3: タンパク質 | 分子量: 23514.199 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
| #4: タンパク質 | 分子量: 17629.398 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
| #5: タンパク質 | 分子量: 15727.512 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
| #6: タンパク質 | 分子量: 20055.156 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
| #7: タンパク質 | 分子量: 14146.557 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
| #8: タンパク質 | 分子量: 14886.270 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
| #9: タンパク質 | 分子量: 11755.597 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
| #10: タンパク質 | 分子量: 13870.975 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
| #11: タンパク質 | 分子量: 13768.157 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
| #12: タンパク質 | 分子量: 13128.467 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
| #13: タンパク質 | 分子量: 11606.560 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
| #14: タンパク質 | 分子量: 10290.816 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
| #15: タンパク質 | 分子量: 9207.572 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
| #16: タンパク質 | 分子量: 9724.491 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
| #17: タンパク質 | 分子量: 9005.472 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
| #18: タンパク質 | 分子量: 10455.355 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
| #19: タンパク質 | 分子量: 9708.464 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
| #20: タンパク質 | 分子量: 8524.039 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
-RNA鎖 , 1種, 1分子 D1
| #21: RNA鎖 | 分子量: 499031.562 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
|---|
-Translation initiation factor IF- ... , 2種, 2分子 F1F3
| #22: タンパク質 | 分子量: 8262.590 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
|---|---|
| #23: タンパク質 | 分子量: 20600.994 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
-詳細
| Has protein modification | N |
|---|
-実験情報
-実験
| 実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
|---|---|
| EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
| 構成要素 | 名称: 30S ribosomal subunit RimM-KO with IF1 and IF3 (State III) タイプ: RIBOSOME / Entity ID: all / 由来: NATURAL | ||||||||||||||||||||||||||||||
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| 分子量 | 値: 1.1 MDa / 実験値: NO | ||||||||||||||||||||||||||||||
| 由来(天然) | 生物種: ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||
| 緩衝液 | pH: 7.5 | ||||||||||||||||||||||||||||||
| 緩衝液成分 |
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| 試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | ||||||||||||||||||||||||||||||
| 急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 95 % / 凍結前の試料温度: 278.15 K |
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電子顕微鏡撮影
| 実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
|---|---|
| 顕微鏡 | モデル: TFS KRIOS |
| 電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
| 電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 500 nm / アライメント法: COMA FREE |
| 試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
| 撮影 | 電子線照射量: 40 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 6444 |
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解析
| EMソフトウェア |
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| CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 767668 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 3次元再構成 | 解像度: 2.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 30144 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 原子モデル構築 | プロトコル: OTHER / 空間: REAL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 原子モデル構築 | PDB-ID: 6WDE Accession code: 6WDE / Source name: PDB / タイプ: experimental model |
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万見について






チェコ,
米国, 4件
引用














PDBj

































FIELD EMISSION GUN
