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基本情報
| 登録情報 | データベース: PDB / ID: 9pr4 | ||||||||||||||||||||||||||||||
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| タイトル | In Situ Structure of the Human Mitochondrial Large Subunit 39S in Complex with TACO1 | ||||||||||||||||||||||||||||||
要素 |
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キーワード | RIBOSOME / mitochondria / mitoribosome / inner membrane | ||||||||||||||||||||||||||||||
| 機能・相同性 | 機能・相同性情報Complex IV assembly / motor learning / mitochondrial protein quality control / negative regulation of oxidoreductase activity / mitochondrial ribosome binding / membrane insertase activity / protein insertion into mitochondrial inner membrane from matrix / regulation of mitochondrial translation / mitochondrial respiratory chain complex IV assembly / Complex I biogenesis ...Complex IV assembly / motor learning / mitochondrial protein quality control / negative regulation of oxidoreductase activity / mitochondrial ribosome binding / membrane insertase activity / protein insertion into mitochondrial inner membrane from matrix / regulation of mitochondrial translation / mitochondrial respiratory chain complex IV assembly / Complex I biogenesis / negative regulation of ATP-dependent activity / rRNA import into mitochondrion / mitochondrial transcription / mitochondrial translational termination / mitochondrial translational elongation / translation release factor activity, codon nonspecific / Mitochondrial translation elongation / Mitochondrial translation initiation / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex assembly / Mitochondrial ribosome-associated quality control / Mitochondrial translation termination / peptidyl-tRNA hydrolase / mitochondrial large ribosomal subunit / mitochondrial ribosome / mitochondrial small ribosomal subunit / peptidyl-tRNA hydrolase activity / mitochondrial translation / mitochondrial respiratory chain complex I assembly / anatomical structure morphogenesis / RNA processing / Mitochondrial protein degradation / rescue of stalled cytosolic ribosome / aerobic respiration / cellular response to leukemia inhibitory factor / protein tetramerization / mitochondrial membrane / fibrillar center / cell junction / double-stranded RNA binding / 5S rRNA binding / small ribosomal subunit rRNA binding / endonuclease activity / large ribosomal subunit rRNA binding / mitochondrial inner membrane / negative regulation of translation / rRNA binding / nuclear body / structural constituent of ribosome / ribosome / translation / mitochondrial matrix / ribonucleoprotein complex / protein domain specific binding / nucleotide binding / hydrolase activity / mRNA binding / apoptotic process / positive regulation of DNA-templated transcription / nucleolus / protein homodimerization activity / protein-containing complex / mitochondrion / : / RNA binding / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||||||||||||||||||||
| 生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||||||||||||||||||||||||||
| 手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.77 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||
データ登録者 | Wang, S. / Xiong, Y. / Zhang, Y. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| 資金援助 | 米国, 1件
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引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2026タイトル: Structural basis of TACO1-mediated efficient mitochondrial translation. 著者: Shuhui Wang / Michele Brischigliaro / Yuekang Zhang / Chunxiang Wu / Wei Zheng / Antoni Barrientos / Yong Xiong / ![]() 要旨: Translation elongation is a universally conserved step in protein synthesis, relying on elongation factors that engage the ribosomal L7/L12 stalk to mediate aminoacyl-tRNA delivery, accommodation, ...Translation elongation is a universally conserved step in protein synthesis, relying on elongation factors that engage the ribosomal L7/L12 stalk to mediate aminoacyl-tRNA delivery, accommodation, and ribosomal translocation. Using in organello cryo-electron microscopy, we reveal how the mitochondrial translation accelerator TACO1 promotes efficient elongation on human mitoribosomes. TACO1 binds the mitoribosomal region typically bound by elongation factor Tu (mtEF-Tu), bridging the large and small subunits via contacts with 16S rRNA, bL12m, A-site tRNA, and uS12m. While active throughout elongation, TACO1 is especially critical when translating polyproline motifs. Its absence prolongs mtEF-Tu residence in A/T states, causes persistent mitoribosomal stalling and premature subunit dissociation. Structural analyses indicate that TACO1 competes with mtEF-Tu for mitoribosome binding, stabilizes A-site tRNA, and enhances peptidyl transfer through a mechanism distinct from EF-P and eIF5A. These findings suggest that bacterial TACO1 orthologs may serve analogous roles, highlighting an evolutionarily conserved strategy for maintaining elongation efficiency during challenging translation events. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| 履歴 |
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構造の表示
| 構造ビューア | 分子: Molmil Jmol/JSmol |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
| PDBx/mmCIF形式 | 9pr4.cif.gz | 2.8 MB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
|---|---|---|---|---|
| PDB形式 | pdb9pr4.ent.gz | 表示 | PDB形式 | |
| PDBx/mmJSON形式 | 9pr4.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
| その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
| アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/pr/9pr4 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/pr/9pr4 | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
| 関連構造データ | ![]() 71797MC ![]() 9olfC ![]() 9pg8C ![]() 9pgfC ![]() 9pgiC ![]() 9pglC ![]() 9pgmC ![]() 9praC ![]() 9prdC ![]() 9prqC ![]() 9prxC ![]() 9ps0C ![]() 9ps7C ![]() 9psiC ![]() 9psmC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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| 類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 F&H 検索 |
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リンク
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集合体
| 登録構造単位 | ![]()
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| 1 |
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要素
+39S ribosomal protein ... , 46種, 52分子 0123456789DEFGtuvwxyHIJLMNOPQR...
-タンパク質 , 5種, 5分子 CoqpOX
| #11: タンパク質 | 分子量: 32532.180 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9BSH4 |
|---|---|
| #46: タンパク質 | 分子量: 12292.333 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9BQC6 |
| #47: タンパク質 | 分子量: 25426.895 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q8TAE8 |
| #53: タンパク質 | 分子量: 23674.203 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q14197, peptidyl-tRNA hydrolase |
| #55: タンパク質 | 分子量: 48574.633 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q15070 |
-Large ribosomal subunit protein ... , 3種, 3分子 Kkz
| #19: タンパク質 | 分子量: 20617.828 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: H2QWN0 |
|---|---|
| #42: タンパク質 | 分子量: 12020.701 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q96EL3 |
| #49: タンパク質 | 分子量: 36967.746 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9BYD6 |
-タンパク質・ペプチド , 1種, 1分子 n
| #45: タンパク質・ペプチド | 分子量: 3677.524 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) |
|---|
-RNA鎖 , 2種, 2分子 AB
| #50: RNA鎖 | 分子量: 499786.438 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: GenBank: 2756414513 |
|---|---|
| #57: RNA鎖 | 分子量: 22989.752 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: GenBank: 1896813692 |
-非ポリマー , 7種, 184分子 












| #58: 化合物 | | #59: 化合物 | ChemComp-K / #60: 化合物 | ChemComp-MG / #61: 化合物 | ChemComp-FES / | #62: 化合物 | #63: 化合物 | ChemComp-PUT / | #64: 化合物 | ChemComp-VAL / | |
|---|
-詳細
| 研究の焦点であるリガンドがあるか | Y |
|---|---|
| Has protein modification | Y |
-実験情報
-実験
| 実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
|---|---|
| EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
| 構成要素 | 名称: mitochondria / タイプ: RIBOSOME Entity ID: #1-#10, #50, #11-#14, #16, #18-#29, #31-#34, #49, #15, #17, #30, #35-#41, #43-#48, #51-#56, #42, #57 由来: NATURAL |
|---|---|
| 分子量 | 実験値: NO |
| 由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
| 緩衝液 | pH: 7.4 |
| 試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
| 急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
| 実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
|---|---|
| 顕微鏡 | モデル: TFS KRIOS |
| 電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
| 電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 4000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1000 nm |
| 撮影 | 電子線照射量: 55 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) |
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解析
| EMソフトウェア |
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| CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||
| 3次元再構成 | 解像度: 2.77 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 131357 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
| 拘束条件 |
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ムービー
コントローラー
万見について




Homo sapiens (ヒト)
米国, 1件
引用































PDBj










































FIELD EMISSION GUN