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- PDB-9o7t: S. aureus YhaM D193A, 4 N-terminal domains, 2 RNA substrates -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9o7t
タイトルS. aureus YhaM D193A, 4 N-terminal domains, 2 RNA substrates
要素
  • Cmp-binding-factor 1
  • RNA
キーワードRNA BINDING PROTEIN/RNA / exonuclease / translation / RNA / RNA BINDING PROTEIN / RNA BINDING PROTEIN-RNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


rRNA 3'-end processing / exonuclease activity / nucleic acid binding
類似検索 - 分子機能
: / HD domain profile. / HD domain / OB-fold nucleic acid binding domain, AA-tRNA synthetase-type / OB-fold nucleic acid binding domain / HD domain / Metal dependent phosphohydrolases with conserved 'HD' motif. / HD/PDEase domain / Nucleic acid-binding, OB-fold
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / RNA / RNA (> 10) / Cmp-binding-factor 1
類似検索 - 構成要素
生物種Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
Streptococcus pyogenes (化膿レンサ球菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.26 Å
データ登録者Mattingly, J.M. / Tanquary, J.R. / Dunham, C.M.
資金援助 米国, 4件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM121359 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R01AI150986 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM093278 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)T32GM8367 米国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2026
タイトル: Structural insights into RNA recognition by the exoribonuclease YhaM.
著者: Jacob M Mattingly / Anna Lipońska / Julia Tanquary / Mee-Ngan F Yap / Christine M Dunham /
要旨: Bacterial ribonucleases regulate gene expression in response to environmental stress and host interactions. In the hibernation-promoting factor (Hpf) induces the formation of RNase R-resistant 100S ...Bacterial ribonucleases regulate gene expression in response to environmental stress and host interactions. In the hibernation-promoting factor (Hpf) induces the formation of RNase R-resistant 100S ribosomes. We previously showed that the 3'-5' exoribonuclease YhaM cleaves the transcript, reducing Hpf synthesis and leading to ribosome degradation. No structure of any YhaM homolog bound to RNA is available, and biological investigations of YhaM remain limited. Here, we find that deletion of attenuates virulence in a infection model. We further determined electron cryomicroscopy structures of YhaM-RNA complexes. YhaM adopts a hexameric complex arranged in a ring, with its N-terminal oligonucleotide/oligosaccharide-binding (OB) domains positioned on both sides of the ring while the catalytic histidine/aspartate-rich (HD) domain active sites are buried within the interior. The OB-1'' domains recognize the hairpin by the formation of complementary minor groove interactions. RNA binding by two YhaM OB domains is mediated through engagement of both the backbones and nucleobases of the RNA substrate, where stacking of aromatic residues and nucleobases likely contributes to substrate recognition. Structures of YhaM bound to a single-stranded RNA reveal how the 3' ends of two RNAs are positioned within the HD domain poised for catalysis. Although six YhaM active sites are present, only two engage in RNA cleavage and further point to the importance of the remaining YhaM monomers as structural scaffolds for guiding RNA to the active site. In summary, these findings provide insights into the unique assembly of an understudied bacterial RNase.
履歴
登録2025年4月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02026年6月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年6月10日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年6月10日Data content type: Additional map / Part number: 1 / Data content type: Additional map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年6月10日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年6月10日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年6月10日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年6月10日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年6月10日Data content type: Mask / Part number: 1 / Data content type: Mask / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年6月10日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12026年7月1日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name / _em_admin.last_update
改定 1.12026年7月1日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Database references / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / EM metadata / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Data content type: EM metadata / EM metadata ...EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cmp-binding-factor 1
B: Cmp-binding-factor 1
C: Cmp-binding-factor 1
D: Cmp-binding-factor 1
E: Cmp-binding-factor 1
F: Cmp-binding-factor 1
G: RNA
H: RNA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)231,82826
ポリマ－230,9678
非ポリマー86118
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質
Cmp-binding-factor 1


分子量: 35785.797 Da / 分子数: 6 / 変異: D193A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
遺伝子: cbf1, SAUSA300_1791 / プラスミド: pMCSG7 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A0H2XHZ3
#2: RNA鎖 RNA


分子量: 8125.965 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成
由来: (合成) Streptococcus pyogenes (化膿レンサ球菌)
#3: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION


分子量: 94.971 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1YhaM D193A hexamer, 4 N-terminal domains, 2 RNA substratesCOMPLEX#20MULTIPLE SOURCES
2YhaM D193A hexamer, 4 N-terminal domainsCOMPLEX#11RECOMBINANT
3RNA substratesCOMPLEX#21SYNTHETIC
分子量実験値: NO
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
22Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)1280
33Streptococcus pyogenes (化膿レンサ球菌)160490
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 株: BL21 (DE3)
緩衝液pH: 8
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
150 mMsodium dihydrogen phosphateNaH2PO41
2150 mMsodium chlorideNaCl1
37 mMmagnesium chlorideMgCl21
41 % v/vglycerolC3H8O31
試料濃度: 1.1 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: C-flat-1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 105000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 500 nm / Cs: 2.7 mm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 1.6 sec. / 電子線照射量: 47 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 14007
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV
画像スキャン横: 5760 / 縦: 4092

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細 (eV)
1Topaz0.2.5粒子像選択
2Leginon画像取得
4cryoSPARC4.5.3CTF補正Patch CTF Estimation
9cryoSPARC4.5.3初期オイラー角割当Homogeneous Refinement
10cryoSPARC4.5.3最終オイラー角割当Homogeneous Refinement
11cryoSPARC4.5.3分類cryoSPARC 3D classification (without particle alilgnments)
12cryoSPARC4.5.3３次元再構成Homogeneous Refinement
13PHENIXモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 8389618
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.26 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 78085 / アルゴリズム: BACK PROJECTION / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築B value: 101 / プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL / Target criteria: Cross-correlation coefficient (CCmask)
詳細: Model was built into main EM map de novo using ModelAngelo, then flexibly fit using PHENIX real-space model refinement.
原子モデル構築詳細: Initial model built de novo using ModelAngelo / Source name: Other / タイプ: other

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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