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Structure paper

タイトルStructural insights into RNA recognition by the exoribonuclease YhaM.
ジャーナル・号・ページProc Natl Acad Sci U S A, Vol. 123, Issue 25, Page e2600028123, Year 2026
掲載日2026年6月23日
著者Jacob M Mattingly / Anna Lipońska / Julia Tanquary / Mee-Ngan F Yap / Christine M Dunham /
PubMed 要旨Bacterial ribonucleases regulate gene expression in response to environmental stress and host interactions. In the hibernation-promoting factor (Hpf) induces the formation of RNase R-resistant 100S ...Bacterial ribonucleases regulate gene expression in response to environmental stress and host interactions. In the hibernation-promoting factor (Hpf) induces the formation of RNase R-resistant 100S ribosomes. We previously showed that the 3'-5' exoribonuclease YhaM cleaves the transcript, reducing Hpf synthesis and leading to ribosome degradation. No structure of any YhaM homolog bound to RNA is available, and biological investigations of YhaM remain limited. Here, we find that deletion of attenuates virulence in a infection model. We further determined electron cryomicroscopy structures of YhaM-RNA complexes. YhaM adopts a hexameric complex arranged in a ring, with its N-terminal oligonucleotide/oligosaccharide-binding (OB) domains positioned on both sides of the ring while the catalytic histidine/aspartate-rich (HD) domain active sites are buried within the interior. The OB-1'' domains recognize the hairpin by the formation of complementary minor groove interactions. RNA binding by two YhaM OB domains is mediated through engagement of both the backbones and nucleobases of the RNA substrate, where stacking of aromatic residues and nucleobases likely contributes to substrate recognition. Structures of YhaM bound to a single-stranded RNA reveal how the 3' ends of two RNAs are positioned within the HD domain poised for catalysis. Although six YhaM active sites are present, only two engage in RNA cleavage and further point to the importance of the remaining YhaM monomers as structural scaffolds for guiding RNA to the active site. In summary, these findings provide insights into the unique assembly of an understudied bacterial RNase.
リンクProc Natl Acad Sci U S A / PubMed:42301784 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度2.36 - 3.5 Å
構造データ

EMDB-70208, PDB-9o7t:
S. aureus YhaM D193A, 4 N-terminal domains, 2 RNA substrates
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.26 Å

EMDB-70886, PDB-9ov1:
S. aureus YhaM D193A hexamer, D3 refinement
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.36 Å

EMDB-73295, PDB-9ype:
S. aureus YhaM D193A hexamer, 2 NTDs, hairpin RNA substrate
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.2 Å

EMDB-73296, PDB-9ypf:
S. aureus YhaM D193A hexamer, 3 NTDs, hairpin RNA substrate
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.5 Å

化合物

ChemComp-MG:
Unknown entry

ChemComp-PO4:
PHOSPHATE ION

由来
  • staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
  • streptococcus pyogenes (化膿レンサ球菌)
キーワードRNA BINDING PROTEIN/RNA / exonuclease / translation / RNA / RNA BINDING PROTEIN / RNA BINDING PROTEIN-RNA complex

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見文献

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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