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万見
- PDB-9nwd: Human E3 ligase UBR4-KCMF1-calmodulin complex (N-terminal) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9nwd
タイトルHuman E3 ligase UBR4-KCMF1-calmodulin complex (N-terminal)
要素E3 ubiquitin-protein ligase UBR4
キーワードLIGASE / E3 ligase / UBR4
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of HRI-mediated signaling / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the N-end rule pathway / protein K27-linked ubiquitination / cytoplasm protein quality control by the ubiquitin-proteasome system / protein branched polyubiquitination / negative regulation of fatty acid biosynthetic process / endosome organization / cytoplasm protein quality control / protein K11-linked ubiquitination / tertiary granule membrane ...negative regulation of HRI-mediated signaling / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the N-end rule pathway / protein K27-linked ubiquitination / cytoplasm protein quality control by the ubiquitin-proteasome system / protein branched polyubiquitination / negative regulation of fatty acid biosynthetic process / endosome organization / cytoplasm protein quality control / protein K11-linked ubiquitination / tertiary granule membrane / ficolin-1-rich granule membrane / protein K48-linked ubiquitination / specific granule membrane / positive regulation of autophagy / RING-type E3 ubiquitin transferase / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / ubiquitin-dependent protein catabolic process / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / response to oxidative stress / calmodulin binding / endosome / protein stabilization / centrosome / Neutrophil degranulation / zinc ion binding / nucleoplasm / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
E3 ubiquitin-protein ligase UBR4, N-terminal / : / : / E3 ubiquitin-protein ligase UBR4 N-terminal / E3 ubiquitin-protein ligase UBR4-like domain / E3 ubiquitin ligase UBR4, C-terminal / E3 ubiquitin ligase UBR4-like / E3 ubiquitin-protein ligase UBR4 / UBR4 E3 catalytic module profile. / Putative zinc finger in N-recognin (UBR box) ...E3 ubiquitin-protein ligase UBR4, N-terminal / : / : / E3 ubiquitin-protein ligase UBR4 N-terminal / E3 ubiquitin-protein ligase UBR4-like domain / E3 ubiquitin ligase UBR4, C-terminal / E3 ubiquitin ligase UBR4-like / E3 ubiquitin-protein ligase UBR4 / UBR4 E3 catalytic module profile. / Putative zinc finger in N-recognin (UBR box) / Zinc finger, UBR-type / Zinc finger UBR-type profile. / Putative zinc finger in N-recognin, a recognition component of the N-end rule pathway / Armadillo-type fold / WD40-repeat-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase UBR4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Yang, Z. / Haakonsen, D.L. / Heider, M. / Witus, S.R. / Zelter, A. / Beschauner, T. / MacCoss, M.J. / Rape, M.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
The G. Harold and Leila Y. Mathers Foundation 米国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2025
タイトル: Molecular basis of SIFI activity in the integrated stress response.
著者: Zhi Yang / Diane L Haakonsen / Michael Heider / Samuel R Witus / Alex Zelter / Tobias Beschauner / Michael J MacCoss / Michael Rapé /
要旨: Chronic stress response activation impairs cell survival and causes devastating degenerative diseases. Organisms accordingly deploy silencing factors, such as the E3 ubiquitin ligase silencing factor ...Chronic stress response activation impairs cell survival and causes devastating degenerative diseases. Organisms accordingly deploy silencing factors, such as the E3 ubiquitin ligase silencing factor of the integrated stress response (SIFI), to terminate stress response signalling and ensure cellular homeostasis. How a silencing factor can sense stress across cellular scales to elicit timely stress response inactivation is poorly understood. Here we combine cryo-electron microscopy analysis of endogenous SIFI with AlphaFold modelling and biochemical studies to report the structural and mechanistic basis of the silencing of the integrated stress response. SIFI detects both stress indicators and stress response components through flexible domains within an easily accessible scaffold, before building linkage-specific ubiquitin chains at separate, sterically restricted elongation modules. Ubiquitin handover by a ubiquitin-like domain couples versatile substrate modification to linkage-specific ubiquitin polymer formation. Stress response silencing therefore exploits a catalytic mechanism that is geared towards processing many diverse proteins and therefore allows a single enzyme to monitor and, if needed, modulate a complex cellular state.
履歴
登録2025年3月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年6月11日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase UBR4
B: E3 ubiquitin-protein ligase UBR4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,148,9252
ポリマ－1,148,9252
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase UBR4 / 600 kDa retinoblastoma protein-associated factor / p600 / N-recognin-4 / Retinoblastoma-associated ...600 kDa retinoblastoma protein-associated factor / p600 / N-recognin-4 / Retinoblastoma-associated factor of 600 kDa / RBAF600


分子量: 574462.312 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q5T4S7, RING-type E3 ubiquitin transferase
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Human E3 ligase UBR4-KCMF1-calmodulin complex (N-terminal)
タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: NATURAL
分子量値: 1.26 MDa / 実験値: YES
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 %

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2200 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm
撮影電子線照射量: 50 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING ONLY
3次元再構成解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 126259 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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