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- PDB-9nrn: Lipoprotein Lipase Helical Filament with 11 nm diameter -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9nrn
タイトルLipoprotein Lipase Helical Filament with 11 nm diameter
要素Lipoprotein lipase
キーワードHYDROLASE / Lipase / Filament / Helical Complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Assembly of active LPL and LIPC lipase complexes / Chylomicron remodeling / Retinoid metabolism and transport / lipoprotein lipase / lipoprotein lipase activity / low-density lipoprotein particle mediated signaling / chylomicron remodeling / positive regulation of cholesterol storage / phospholipase A1 / glycerophospholipase activity ...Assembly of active LPL and LIPC lipase complexes / Chylomicron remodeling / Retinoid metabolism and transport / lipoprotein lipase / lipoprotein lipase activity / low-density lipoprotein particle mediated signaling / chylomicron remodeling / positive regulation of cholesterol storage / phospholipase A1 / glycerophospholipase activity / glycerophospholipid phospholipase A1 activity / triglyceride catabolic process / very-low-density lipoprotein particle remodeling / very-low-density lipoprotein particle clearance / chylomicron / high-density lipoprotein particle remodeling / cellular response to nutrient / triacylglycerol lipase activity / very-low-density lipoprotein particle / heparan sulfate proteoglycan binding / cellular response to fatty acid / positive regulation of macrophage derived foam cell differentiation / positive regulation of chemokine (C-X-C motif) ligand 2 production / triglyceride metabolic process / triglyceride homeostasis / lipoprotein particle binding / apolipoprotein binding / positive regulation of fat cell differentiation / response to glucose / retinoid metabolic process / catalytic complex / phospholipid metabolic process / positive regulation of adipose tissue development / cholesterol homeostasis / positive regulation of interleukin-1 beta production / response to bacterium / positive regulation of interleukin-6 production / fatty acid biosynthetic process / positive regulation of tumor necrosis factor production / positive regulation of inflammatory response / heparin binding / signaling receptor binding / calcium ion binding / cell surface / protein homodimerization activity / : / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Lipoprotein lipase / Lipase, LIPH-type / Lipase, N-terminal / Triacylglycerol lipase family / Lipase / Lipase / Lipoxygenase homology 2 (beta barrel) domain / PLAT/LH2 domain / PLAT/LH2 domain superfamily / PLAT/LH2 domain ...Lipoprotein lipase / Lipase, LIPH-type / Lipase, N-terminal / Triacylglycerol lipase family / Lipase / Lipase / Lipoxygenase homology 2 (beta barrel) domain / PLAT/LH2 domain / PLAT/LH2 domain superfamily / PLAT/LH2 domain / PLAT domain profile. / Lipases, serine active site. / Alpha/Beta hydrolase fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Lipoprotein lipase
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.2 Å
データ登録者Gunn, K.H. / Wheless, A. / Neher, S.B.
資金援助 米国, 4件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)R01 HL125654 米国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)R01 HL163352 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R00 GM146024-04 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM122510 米国
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2025
タイトル: Cryogenic electron tomography reveals helical organization of lipoprotein lipase in storage vesicles.
著者: Kathryn H Gunn / Anna Wheless / Thomas Calcraft / Mark Kreutzberger / Kareem El-Houshy / Edward H Egelman / Peter B Rosenthal / Saskia B Neher /
要旨: Lipoprotein lipase (LPL) is a triglyceride lipase that is contained in intracellular vesicles in an inactive storage form before secretion, but the precise structural details have not yet been ...Lipoprotein lipase (LPL) is a triglyceride lipase that is contained in intracellular vesicles in an inactive storage form before secretion, but the precise structural details have not yet been resolved. Using cryo-electron tomography (cryo-ET), we observe that LPL exists inside of storage vesicles as a filament with an 11-nanometer diameter and is packed in these vesicles in two distinct patterns. Next, we solved a 4.2-Å resolution cryo-electron microscopy (cryo-EM) structure of this 11-nanometer LPL filament using purified protein. The filament is made of repeating pairs of LPL molecules with occluded active sites, rendering the LPL inactive. The comparison of the in situ subtomogram average and the in vitro cryo-EM structure indicates that the previously uncharacterized physiological storage form of LPL is an inactive filament.
履歴
登録2025年3月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年8月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年8月20日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Lipoprotein lipase
B: Lipoprotein lipase
C: Lipoprotein lipase
D: Lipoprotein lipase
E: Lipoprotein lipase
F: Lipoprotein lipase
G: Lipoprotein lipase
H: Lipoprotein lipase
I: Lipoprotein lipase
J: Lipoprotein lipase
K: Lipoprotein lipase
L: Lipoprotein lipase
M: Lipoprotein lipase
N: Lipoprotein lipase
O: Lipoprotein lipase
P: Lipoprotein lipase
Q: Lipoprotein lipase
R: Lipoprotein lipase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)880,22618
ポリマ－880,22618
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質
Lipoprotein lipase / LPL / Phospholipase A1


分子量: 48901.438 Da / 分子数: 18 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / Plasmid details: Milk
参照: UniProt: P11151, lipoprotein lipase, phospholipase A1
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素名称: Helical filament of lipoprotein lipase / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: NATURAL
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ)
緩衝液pH: 7.4 / 詳細: 20 mM HEPES pH 7.4 500 mM NaCl
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TALOS ARCTICA
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1250 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 250 nm / Cs: 2.7 mm
撮影電子線照射量: 58 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 実像数: 2952

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1cryoSPARC粒子像選択
2SerialEM画像取得
7Coot0.9.5モデルフィッティング
9PHENIX1.20.1モデル精密化
13cryoSPARC３次元再構成
CTF補正タイプ: NONE
らせん対称回転角度/サブユニット: -65.95 ° / 軸方向距離/サブユニット: 23.7 Å / らせん対称軸の対称性: D1
粒子像の選択選択した粒子像数: 251000
3次元再構成解像度: 4.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 45000 / 対称性のタイプ: HELICAL
原子モデル構築PDB-ID: 6U7M

6u7m


PDB chain-ID: c / Accession code: 6U7M / Source name: PDB / タイプ: experimental model
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 103.41 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00463486
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.596485986
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.03829234
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.003711034
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d13.88423148

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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