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- EMDB-49738: Lipoprotein Lipase Helical Filament with 11 nm diameter -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-49738
タイトルLipoprotein Lipase Helical Filament with 11 nm diameter
マップデータ
試料
  • 複合体: Helical filament of lipoprotein lipase
    • タンパク質・ペプチド: Lipoprotein lipase
キーワードLipase / Filament / Helical Complex / HYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


Assembly of active LPL and LIPC lipase complexes / Chylomicron remodeling / Retinoid metabolism and transport / lipoprotein lipase / low-density lipoprotein particle mediated signaling / lipoprotein lipase activity / chylomicron remodeling / positive regulation of cholesterol storage / phospholipase A1 / phospholipase activity ...Assembly of active LPL and LIPC lipase complexes / Chylomicron remodeling / Retinoid metabolism and transport / lipoprotein lipase / low-density lipoprotein particle mediated signaling / lipoprotein lipase activity / chylomicron remodeling / positive regulation of cholesterol storage / phospholipase A1 / phospholipase activity / phospholipase A1 activity / triglyceride catabolic process / very-low-density lipoprotein particle remodeling / very-low-density lipoprotein particle clearance / chylomicron / high-density lipoprotein particle remodeling / cellular response to nutrient / triacylglycerol lipase activity / very-low-density lipoprotein particle / heparan sulfate proteoglycan binding / cellular response to fatty acid / positive regulation of macrophage derived foam cell differentiation / positive regulation of chemokine (C-X-C motif) ligand 2 production / triglyceride homeostasis / triglyceride metabolic process / lipoprotein particle binding / apolipoprotein binding / catalytic complex / positive regulation of fat cell differentiation / response to glucose / retinoid metabolic process / positive regulation of adipose tissue development / phospholipid metabolic process / cholesterol homeostasis / positive regulation of interleukin-1 beta production / response to bacterium / positive regulation of interleukin-6 production / positive regulation of inflammatory response / positive regulation of tumor necrosis factor production / fatty acid biosynthetic process / heparin binding / signaling receptor binding / calcium ion binding / cell surface / protein homodimerization activity / extracellular space / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Lipoprotein lipase / Lipase, LIPH-type / Lipase, N-terminal / Triacylglycerol lipase family / Lipase / Lipase / Lipoxygenase homology 2 (beta barrel) domain / PLAT/LH2 domain / PLAT/LH2 domain superfamily / PLAT/LH2 domain ...Lipoprotein lipase / Lipase, LIPH-type / Lipase, N-terminal / Triacylglycerol lipase family / Lipase / Lipase / Lipoxygenase homology 2 (beta barrel) domain / PLAT/LH2 domain / PLAT/LH2 domain superfamily / PLAT/LH2 domain / PLAT domain profile. / Lipases, serine active site. / Alpha/Beta hydrolase fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Lipoprotein lipase
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.2 Å
データ登録者Gunn KH / Wheless A / Neher SB
資金援助 米国, 4件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)R01 HL125654 米国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)R01 HL163352 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R00 GM146024-04 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM122510 米国
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2025
タイトル: Cryogenic electron tomography reveals helical organization of lipoprotein lipase in storage vesicles.
著者: Kathryn H Gunn / Anna Wheless / Thomas Calcraft / Mark Kreutzberger / Kareem El-Houshy / Edward H Egelman / Peter B Rosenthal / Saskia B Neher /
要旨: Lipoprotein lipase (LPL) is a triglyceride lipase that is contained in intracellular vesicles in an inactive storage form before secretion, but the precise structural details have not yet been ...Lipoprotein lipase (LPL) is a triglyceride lipase that is contained in intracellular vesicles in an inactive storage form before secretion, but the precise structural details have not yet been resolved. Using cryo-electron tomography (cryo-ET), we observe that LPL exists inside of storage vesicles as a filament with an 11-nanometer diameter and is packed in these vesicles in two distinct patterns. Next, we solved a 4.2-Å resolution cryo-electron microscopy (cryo-EM) structure of this 11-nanometer LPL filament using purified protein. The filament is made of repeating pairs of LPL molecules with occluded active sites, rendering the LPL inactive. The comparison of the in situ subtomogram average and the in vitro cryo-EM structure indicates that the previously uncharacterized physiological storage form of LPL is an inactive filament.
履歴
登録2025年3月14日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年8月13日-
マップ公開2025年8月13日-
更新2025年8月20日-
現状2025年8月20日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_49738.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_49738.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 512 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.88 Å/pix.
x 512 pix.
= 448.512 Å		0.88 Å/pix.
x 512 pix.
= 448.512 Å		0.88 Å/pix.
x 512 pix.
= 448.512 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.876 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.13
最小 - 最大-0.3041935 - 0.5605971
平均 (標準偏差)0.00019890277 (±0.025336195)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ512512512
Spacing512512512
セルA=B=C: 448.512 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_49738_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_49738_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_49738_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Helical filament of lipoprotein lipase

全体名称: Helical filament of lipoprotein lipase
要素
  • 複合体: Helical filament of lipoprotein lipase
    • タンパク質・ペプチド: Lipoprotein lipase

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超分子 #1: Helical filament of lipoprotein lipase

超分子名称: Helical filament of lipoprotein lipase / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ)

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分子 #1: Lipoprotein lipase

分子名称: Lipoprotein lipase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 18 / 光学異性体: LEVO / EC番号: lipoprotein lipase
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ)
分子量理論値: 48.901438 KDa
配列文字列: DFRDIESKFA LRTPEDTAED TCHLIPGVTE SVANCHFNHS SKTFVVIHGW TVTGMYESWV PKLVAALYKR EPDSNVIVVD WLSRAQQHY PVSAGYTKLV GQDVAKFMNW MADEFNYPLG NVHLLGYSLG AHAAGIAGSL TNKKVNRITG LDPAGPNFEY A EAPSRLSP ...文字列:
DFRDIESKFA LRTPEDTAED TCHLIPGVTE SVANCHFNHS SKTFVVIHGW TVTGMYESWV PKLVAALYKR EPDSNVIVVD WLSRAQQHY PVSAGYTKLV GQDVAKFMNW MADEFNYPLG NVHLLGYSLG AHAAGIAGSL TNKKVNRITG LDPAGPNFEY A EAPSRLSP DDADFVDVLH TFTRGSPGRS IGIQKPVGHV DIYPNGGTFQ PGCNIGEALR VIAERGLGDV DQLVKCSHER SV HLFIDSL LNEENPSKAY RCNSKEAFEK GLCLSCRKNR CNNMGYEINK VRAKRSSKMY LKTRSQMPYK VFHYQVKIHF SGT ESNTYT NQAFEISLYG TVAESENIPF TLPEVSTNKT YSFLLYTEVD IGELLMLKLK WISDSYFSWS NWWSSPGFDI GKIR VKAGE TQKKVIFCSR EKMSYLQKGK SPVIFVKCH

UniProtKB: Lipoprotein lipase

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

緩衝液pH: 7.4 / 詳細: 20 mM HEPES pH 7.4 500 mM NaCl
凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TALOS ARCTICA
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 実像数: 2952 / 平均電子線量: 58.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.25 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.25 µm
実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 23.7 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: -65.95 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: D1 (2回x1回 2面回転対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 45000
CTF補正タイプ: NONE
Segment selection選択した数: 251000 / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: Featureless cylinder
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

6u7m


Chain - Chain ID: c / Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
得られたモデル

PDB-9nrn:
Lipoprotein Lipase Helical Filament with 11 nm diameter

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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