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万見
- PDB-9i6f: Cryo-EM structure of HIGD2A bound complex IV -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9i6f
タイトルCryo-EM structure of HIGD2A bound complex IV
要素
  • (Cytochrome c oxidase subunit ...) x 13
  • HIG1 domain family member 2A, mitochondrial
キーワードMEMBRANE PROTEIN / Human mitochondria / respirasome complex / assembly / cytochrome c oxidase / complex IV / HIGD2A
機能・相同性
機能・相同性情報


Complex IV assembly / respiratory chain complex IV assembly / Respiratory electron transport / mitochondrial respirasome assembly / respiratory gaseous exchange by respiratory system / respiratory chain complex IV / Mitochondrial translation termination / respiratory chain complex / cytochrome-c oxidase / cellular respiration ...Complex IV assembly / respiratory chain complex IV assembly / Respiratory electron transport / mitochondrial respirasome assembly / respiratory gaseous exchange by respiratory system / respiratory chain complex IV / Mitochondrial translation termination / respiratory chain complex / cytochrome-c oxidase / cellular respiration / oxidative phosphorylation / mitochondrial electron transport, cytochrome c to oxygen / cytochrome-c oxidase activity / response to copper ion / response to electrical stimulus / ATP synthesis coupled electron transport / enzyme regulator activity / lactation / response to nutrient / Mitochondrial protein degradation / substantia nigra development / proton transmembrane transport / cerebellum development / acrosomal vesicle / aerobic respiration / central nervous system development / respiratory electron transport chain / TP53 Regulates Metabolic Genes / generation of precursor metabolites and energy / Cytoprotection by HMOX1 / mitochondrial intermembrane space / mitochondrial membrane / sperm principal piece / response to oxidative stress / response to ethanol / response to hypoxia / electron transfer activity / oxidoreductase activity / mitochondrial inner membrane / mitochondrial matrix / copper ion binding / heme binding / negative regulation of apoptotic process / mitochondrion / nucleoplasm / membrane / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Hypoxia induced protein, domain / Hypoxia induced protein conserved region / HIG1 domain profile. / Cytochrome c oxidase, subunit 8 / Mitochondrial cytochrome c oxidase subunit VIc/VIIs / Cytochrome c oxidase, subunit 8 superfamily / Mitochondrial cytochrome c oxidase subunit VIc/VIIs superfamily / : / Cytochrome oxidase c subunit VIII ...: / Hypoxia induced protein, domain / Hypoxia induced protein conserved region / HIG1 domain profile. / Cytochrome c oxidase, subunit 8 / Mitochondrial cytochrome c oxidase subunit VIc/VIIs / Cytochrome c oxidase, subunit 8 superfamily / Mitochondrial cytochrome c oxidase subunit VIc/VIIs superfamily / : / Cytochrome oxidase c subunit VIII / Cytochrome c oxidase subunit VIc / Cytochrome c oxidase subunit VIIa, metazoa / Cytochrome C oxidase, subunit VIIB / Cytochrome c oxidase subunit IV / Cytochrome C oxidase, subunit VIIB domain superfamily / Cytochrome c oxidase, subunit VIIa superfamily / Cytochrome C oxidase chain VIIB / Cytochrome c oxidase, subunit VIa, conserved site / Cytochrome c oxidase subunit VIa signature. / Cytochrome c oxidase, subunit VIa / Cytochrome c oxidase, subunit VIa superfamily / Cytochrome c oxidase subunit VIa / Cytochrome c oxidase, subunit VIb / : / Cytochrome c oxidase subunit Vb, zinc binding region signature. / Cytochrome c oxidase subunit VIIc / Cytochrome c oxidase subunit IV family / Cytochrome c oxidase, subunit VIb superfamily / Cytochrome c oxidase subunit VIIc superfamily / Cytochrome c oxidase subunit IV superfamily / Cytochrome c oxidase subunit VIIc / Cytochrome c oxidase subunit IV / Cytochrome c oxidase subunit 2, C-terminal / Cytochrome oxidase c subunit VIb / Cytochrome c oxidase, subunit Va/VI / Cytochrome c oxidase, subunit Va/VI superfamily / Cytochrome c oxidase subunit Va / Cytochrome c oxidase subunit VII / Cytochrome c oxidase subunit VII / Cytochrome c oxidase, subunit Vb / Cytochrome c oxidase subunit Vb / Cytochrome c oxidase subunit Vb, zinc binding domain profile. / Cytochrome c oxidase, subunit Vb superfamily / Cytochrome c oxidase subunit III domain / Cytochrome c oxidase, subunit II / Cytochrome c oxidase subunit I domain / Cytochrome C oxidase subunit II, transmembrane domain / Cytochrome C oxidase subunit II, transmembrane domain / Cytochrome oxidase subunit II transmembrane region profile. / Cytochrome c oxidase subunit III / Cytochrome c oxidase subunit III-like / Cytochrome c oxidase, subunit III, 4-helical bundle / Cytochrome c oxidase subunit III / Heme-copper oxidase subunit III family profile. / Cytochrome c oxidase subunit III-like superfamily / Cytochrome c/quinol oxidase subunit II / Copper centre Cu(A) / Cytochrome C oxidase subunit II, transmembrane domain superfamily / CO II and nitrous oxide reductase dinuclear copper centers signature. / Cytochrome c oxidase, subunit I, copper-binding site / Heme-copper oxidase catalytic subunit, copper B binding region signature. / Cytochrome c oxidase-like, subunit I domain / Cytochrome oxidase subunit I profile. / Cytochrome c oxidase subunit I / Cytochrome c oxidase-like, subunit I superfamily / Cytochrome C and Quinol oxidase polypeptide I / Cytochrome C oxidase subunit II, periplasmic domain / Cytochrome c oxidase subunit II-like C-terminal / Cytochrome oxidase subunit II copper A binding domain profile. / Coiled coil-helix-coiled coil-helix (CHCH) domain profile. / Cupredoxin
類似検索 - ドメイン・相同性
CARDIOLIPIN / COPPER (II) ION / HEME-A / 1,2-dioleoyl-sn-glycero-3-phosphoethanolamine / Chem-PGV / Cytochrome c oxidase subunit 1 / Cytochrome c oxidase subunit 2 / Cytochrome c oxidase subunit 3 / Cytochrome c oxidase subunit 6C / Cytochrome c oxidase subunit 8A, mitochondrial ...CARDIOLIPIN / COPPER (II) ION / HEME-A / 1,2-dioleoyl-sn-glycero-3-phosphoethanolamine / Chem-PGV / Cytochrome c oxidase subunit 1 / Cytochrome c oxidase subunit 2 / Cytochrome c oxidase subunit 3 / Cytochrome c oxidase subunit 6C / Cytochrome c oxidase subunit 8A, mitochondrial / Cytochrome c oxidase subunit 5B, mitochondrial / Cytochrome c oxidase subunit 6A1, mitochondrial / Cytochrome c oxidase subunit 4 isoform 1, mitochondrial / Cytochrome c oxidase subunit 7A2, mitochondrial / Cytochrome c oxidase subunit 6B1 / Cytochrome c oxidase subunit 7C, mitochondrial / Cytochrome c oxidase subunit 5A, mitochondrial / Cytochrome c oxidase subunit 7B, mitochondrial / HIG1 domain family member 2A, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.95 Å
データ登録者Nguyen, M.D. / Rorbach, J. / Singh, V.
資金援助 スウェーデン, 1件
組織認可番号国
Knut and Alice Wallenberg Foundation スウェーデン
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2026
タイトル: Structural basis for late maturation steps of mitochondrial respiratory chain complex IV within the human respirasome.
著者: Minh Duc Nguyen / Ana Sierra-Magro / Vivek Singh / Anas Khawaja / Alba Timón-Gómez / Antoni Barrientos / Joanna Rorbach /
要旨: The mitochondrial respiratory chain comprises four multimeric complexes (CI-CIV) that drive oxidative phosphorylation by transferring electrons to oxygen and generating the proton gradient required ...The mitochondrial respiratory chain comprises four multimeric complexes (CI-CIV) that drive oxidative phosphorylation by transferring electrons to oxygen and generating the proton gradient required for ATP synthesis. These complexes can associate into supercomplexes (SCs), such as the CI + CIII₂ + CIV respirasome, but how SCs form, by joining preassembled complexes or by engaging partially assembled intermediates, remains unresolved. Here, we use cryo-electron microscopy to determine high-resolution structures of native human CI + CIII₂ + CIV late-assembly intermediates. Together with biochemical analyses, these structures show that respirasome biogenesis concludes with the final maturation of CIV while it is associated with fully assembled CI and CIII₂. We identify HIGD2A as a placeholder factor within isolated and supercomplexed CIV that is replaced by subunit NDUFA4 during the last step of CIV and respirasome assembly. This mechanism suggests that placeholders such as HIGD2A act as molecular timers, preventing premature incorporation of NDUFA4 or its isoforms and ensuring the orderly progression of pre-SC particles into functional respirasomes. Since defects in CIV assembly, including NDUFA4 deficiencies, cause severe encephalomyopathies and neurodegenerative disorders, understanding the molecular architecture and assembly pathways of isolated and supercomplexed CIV offers insight into the pathogenic mechanisms underlying these conditions.
履歴
登録2025年1月30日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年12月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年12月3日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年12月3日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年12月3日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年12月3日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年12月3日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12026年1月21日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
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改定 1.12026年1月21日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Database references / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / EM metadata / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Data content type: EM metadata / EM metadata ...EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata
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改定 1.22026年2月25日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / em_admin
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _em_admin.last_update
改定 1.22026年2月25日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Database references / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / カテゴリ: citation / em_admin
Data content type: EM metadata / EM metadata ...EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
N: HIG1 domain family member 2A, mitochondrial
A: Cytochrome c oxidase subunit 1
B: Cytochrome c oxidase subunit 2
C: Cytochrome c oxidase subunit 3
D: Cytochrome c oxidase subunit 4 isoform 1, mitochondrial
E: Cytochrome c oxidase subunit 5A, mitochondrial
F: Cytochrome c oxidase subunit 5B, mitochondrial
G: Cytochrome c oxidase subunit 6A1, mitochondrial
H: Cytochrome c oxidase subunit 6B1
I: Cytochrome c oxidase subunit 6C
J: Cytochrome c oxidase subunit 7A2, mitochondrial
K: Cytochrome c oxidase subunit 7B, mitochondrial
L: Cytochrome c oxidase subunit 7C, mitochondrial
M: Cytochrome c oxidase subunit 8A, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)246,12227
ポリマ－238,94614
非ポリマー7,17513
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 N

#1: タンパク質 HIG1 domain family member 2A, mitochondrial / RCF1 homolog B / RCF1b


分子量: 11542.502 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9BW72

-
Cytochrome c oxidase subunit ... , 13種, 13分子 ABCDEFGHIJKLM

#2: タンパク質 Cytochrome c oxidase subunit 1 / Cytochrome c oxidase polypeptide I


分子量: 57104.930 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P00395, cytochrome-c oxidase
#3: タンパク質 Cytochrome c oxidase subunit 2 / Cytochrome c oxidase polypeptide II


分子量: 25580.900 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P00403, cytochrome-c oxidase
#4: タンパク質 Cytochrome c oxidase subunit 3 / Cytochrome c oxidase polypeptide III


分子量: 30003.678 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P00414, cytochrome-c oxidase
#5: タンパク質 Cytochrome c oxidase subunit 4 isoform 1, mitochondrial / Cytochrome c oxidase polypeptide IV / Cytochrome c oxidase subunit IV isoform 1 / COX IV-1


分子量: 19609.758 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P13073
#6: タンパク質 Cytochrome c oxidase subunit 5A, mitochondrial / Cytochrome c oxidase polypeptide Va


分子量: 16785.178 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P20674
#7: タンパク質 Cytochrome c oxidase subunit 5B, mitochondrial / Cytochrome c oxidase polypeptide Vb


分子量: 13714.709 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P10606
#8: タンパク質 Cytochrome c oxidase subunit 6A1, mitochondrial / Cytochrome c oxidase polypeptide VIa-liver / Cytochrome c oxidase subunit VIA-liver / COX VIa-L


分子量: 12173.858 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P12074
#9: タンパク質 Cytochrome c oxidase subunit 6B1 / Cytochrome c oxidase subunit VIb isoform 1 / COX VIb-1


分子量: 10204.382 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P14854
#10: タンパク質 Cytochrome c oxidase subunit 6C / Cytochrome c oxidase polypeptide VIc


分子量: 8798.474 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P09669
#11: タンパク質 Cytochrome c oxidase subunit 7A2, mitochondrial / Cytochrome c oxidase subunit VIIa-liver/heart / Cytochrome c oxidase subunit VIIa-L / Cytochrome c ...Cytochrome c oxidase subunit VIIa-liver/heart / Cytochrome c oxidase subunit VIIa-L / Cytochrome c oxidase subunit VIIaL


分子量: 9409.977 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P14406
#12: タンパク質 Cytochrome c oxidase subunit 7B, mitochondrial / Cytochrome c oxidase polypeptide VIIb


分子量: 9172.496 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P24311
#13: タンパク質 Cytochrome c oxidase subunit 7C, mitochondrial / Cytochrome c oxidase polypeptide VIIc


分子量: 7256.501 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P15954
#14: タンパク質 Cytochrome c oxidase subunit 8A, mitochondrial / Cytochrome c oxidase polypeptide VIII-liver/heart / Cytochrome c oxidase subunit 8-2


分子量: 7589.089 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P10176

-
非ポリマー , 7種, 13分子

#15: 化合物 ChemComp-CU / COPPER (II) ION


分子量: 63.546 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cu
#16: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#17: 化合物
ChemComp-PEE / 1,2-dioleoyl-sn-glycero-3-phosphoethanolamine / DOPE


分子量: 744.034 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C41H78NO8P / コメント: DOPE, リン脂質*YM
#18: 化合物 ChemComp-HEA / HEME-A


分子量: 852.837 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C49H56FeN4O6 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#19: 化合物 ChemComp-PGV / (1R)-2-{[{[(2S)-2,3-DIHYDROXYPROPYL]OXY}(HYDROXY)PHOSPHORYL]OXY}-1-[(PALMITOYLOXY)METHYL]ETHYL (11E)-OCTADEC-11-ENOATE / PHOSPHATIDYLGLYCEROL / 2-VACCENOYL-1-PALMITOYL-SN-GLYCEROL-3-PHOSPHOGLYCEROL


分子量: 749.007 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C40H77O10P / コメント: リン脂質*YM
#20: 化合物 ChemComp-CDL / CARDIOLIPIN / DIPHOSPHATIDYL GLYCEROL / BIS-(1,2-DIACYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHO)-1',3'-SN-GLYCEROL


分子量: 1464.043 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C81H156O17P2 / コメント: リン脂質*YM
#21: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Complex IV / タイプ: CELL / Entity ID: #1-#14 / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 7.4
詳細: 25 mM HEPES-KOH pH=7.5, 50 mM KCl, 20 mM Mg(OAc)2, 0.01% (v/v) LMNG, 0.001 % cardiolipin, 0.001 % GD, 0.1mM DTT
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
150 mMpotassium chlorideKCl1
225 mMHepesC8H18N2O4S1
320 mMMagnesium acetateMg(CH3COO)21
40.01 %LMNGC47H88O221
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/2
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: OTHER / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: OTHER / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 600 nm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
撮影電子線照射量: 35 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 実像数: 17476

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解析

EMソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.21rc1_5156 / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 2.95 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 129242 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築PDB-ID: 5Z62

5z62


Accession code: 5Z62 / Source name: PDB / タイプ: experimental model
精密化最高解像度: 2.95 Å
立体化学のターゲット値: REAL-SPACE (WEIGHTED MAP SUM AT ATOM CENTERS)
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00215617
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.82521185
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d7.7042342
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0362258
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0042598

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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