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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 9gd2 | |||||||||
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タイトル | Structure of Chd1 bound to a dinucleosome with a dyad-to-dyad distance of 103 bp. | |||||||||
要素 |
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キーワード | DNA BINDING PROTEIN / chromatin / remodeling / transcription / nucleosome | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 nucleolar chromatin / regulation of transcriptional start site selection at RNA polymerase II promoter / negative regulation of DNA-templated DNA replication / regulation of chromatin organization / rDNA binding / SLIK (SAGA-like) complex / DNA double-strand break processing / nucleosome organization / SAGA complex / ATP-dependent chromatin remodeler activity ...nucleolar chromatin / regulation of transcriptional start site selection at RNA polymerase II promoter / negative regulation of DNA-templated DNA replication / regulation of chromatin organization / rDNA binding / SLIK (SAGA-like) complex / DNA double-strand break processing / nucleosome organization / SAGA complex / ATP-dependent chromatin remodeler activity / sister chromatid cohesion / termination of RNA polymerase II transcription / termination of RNA polymerase I transcription / ATP-dependent activity, acting on DNA / methylated histone binding / helicase activity / transcription elongation by RNA polymerase II / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / double-strand break repair via homologous recombination / chromatin DNA binding / structural constituent of chromatin / nucleosome / nucleosome assembly / site of double-strand break / histone binding / transcription cis-regulatory region binding / chromatin remodeling / protein heterodimerization activity / chromatin binding / chromatin / regulation of transcription by RNA polymerase II / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / DNA binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Xenopus laevis (アフリカツメガエル) synthetic construct (人工物) Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母) | |||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.2 Å | |||||||||
データ登録者 | Engeholm, M. / Roske, J.J. / Oberbeckmann, E. / Dienemann, C. / Lidschreiber, M. / Cramer, P. / Farnung, L. | |||||||||
資金援助 | ドイツ, European Union, 2件
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引用 | ジャーナル: Mol Cell / 年: 2024 タイトル: Resolution of transcription-induced hexasome-nucleosome complexes by Chd1 and FACT. 著者: Maik Engeholm / Johann J Roske / Elisa Oberbeckmann / Christian Dienemann / Michael Lidschreiber / Patrick Cramer / Lucas Farnung / 要旨: To maintain the nucleosome organization of transcribed genes, ATP-dependent chromatin remodelers collaborate with histone chaperones. Here, we show that at the 5' ends of yeast genes, RNA polymerase ...To maintain the nucleosome organization of transcribed genes, ATP-dependent chromatin remodelers collaborate with histone chaperones. Here, we show that at the 5' ends of yeast genes, RNA polymerase II (RNAPII) generates hexasomes that occur directly adjacent to nucleosomes. The resulting hexasome-nucleosome complexes are then resolved by Chd1. We present two cryoelectron microscopy (cryo-EM) structures of Chd1 bound to a hexasome-nucleosome complex before and after restoration of the missing inner H2A/H2B dimer by FACT. Chd1 uniquely interacts with the complex, positioning its ATPase domain to shift the hexasome away from the nucleosome. In the absence of the inner H2A/H2B dimer, its DNA-binding domain (DBD) packs against the ATPase domain, suggesting an inhibited state. Restoration of the dimer by FACT triggers a rearrangement that displaces the DBD and stimulates Chd1 remodeling. Our results demonstrate how chromatin remodelers interact with a complex nucleosome assembly and suggest how Chd1 and FACT jointly support transcription by RNAPII. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 9gd2.cif.gz | 693.3 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb9gd2.ent.gz | 表示 | PDB形式 | |
PDBx/mmJSON形式 | 9gd2.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 9gd2_validation.pdf.gz | 1 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 9gd2_full_validation.pdf.gz | 1 MB | 表示 | |
XML形式データ | 9gd2_validation.xml.gz | 62.7 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 9gd2_validation.cif.gz | 103 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/gd/9gd2 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/gd/9gd2 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
-タンパク質 , 5種, 19分子 AEKOBFLPCGMRDHNQSTW
#1: タンパク質 | 分子量: 15435.126 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル) 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P84233 #2: タンパク質 | 分子量: 11394.426 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル) 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62799 #3: タンパク質 | 分子量: 14109.436 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル) 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P06897 #4: タンパク質 | 分子量: 13655.948 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル) 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P02281 #7: タンパク質 | 分子量: 168496.609 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母) 遺伝子: CHD1, YER164W, SYGP-ORF4 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) 参照: UniProt: P32657, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 |
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-DNA鎖 , 2種, 2分子 IJ
#5: DNA鎖 | 分子量: 76147.414 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) synthetic construct (人工物) / 発現宿主: synthetic construct (人工物) |
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#6: DNA鎖 | 分子量: 77014.977 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) synthetic construct (人工物) / 発現宿主: synthetic construct (人工物) |
-非ポリマー , 3種, 3分子
#8: 化合物 | ChemComp-ADP / |
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#9: 化合物 | ChemComp-BEF / |
#10: 化合物 | ChemComp-MG / |
-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | N |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: Hexasome-nucleosome complex with a dyad-to-dyad distance of 103 bp. タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#6 / 由来: RECOMBINANT |
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分子量 | 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル) |
由来(組換発現) | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
緩衝液 | pH: 7.4 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 500 nm |
撮影 | 電子線照射量: 57.5 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) |
-解析
CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION |
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3次元再構成 | 解像度: 4.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 22337 / 対称性のタイプ: POINT |
精密化 | 交差検証法: NONE |