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- PDB-9edr: Tubulin Cofactors D,E,G,C and Tubulin complex -- TBCC N Terminus ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9edr
タイトルTubulin Cofactors D,E,G,C and Tubulin complex -- TBCC N Terminus Bound to Tubulin
要素
  • Chromosome instability protein 1
  • GTP-binding protein CIN4
  • Protein PAC2
  • Tubulin alpha-1A chain
  • Tubulin beta chain
  • Tubulin-specific chaperone C
  • iiH5 alphaRep
キーワードCYTOSOLIC PROTEIN / Cytoskeleton / tubulin / tubulin cofactors / microtubules / tubulin biogenesis / tubulin degredation
機能・相同性
機能・相同性情報


post-chaperonin tubulin folding pathway / tubulin complex assembly / small molecule binding / alpha-tubulin binding / beta-tubulin binding / GTPase activator activity / structural constituent of cytoskeleton / microtubule cytoskeleton organization / neuron migration / mitotic cell cycle ...post-chaperonin tubulin folding pathway / tubulin complex assembly / small molecule binding / alpha-tubulin binding / beta-tubulin binding / GTPase activator activity / structural constituent of cytoskeleton / microtubule cytoskeleton organization / neuron migration / mitotic cell cycle / protein folding / microtubule cytoskeleton / molecular adaptor activity / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / microtubule / hydrolase activity / GTPase activity / GTP binding / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Tubulin-specific chaperone C / Tubulin-folding cofactor D / : / Tubulin-specific chaperone D-like, ARM repeat / Tubulin-specific chaperone D-like, ARM repeats / ADP-ribosylation factor-like protein 2/3 / C-CAP/cofactor C-like domain / C-CAP/cofactor C-like domain profile. / Cyclase-associated protein CAP/septum formation inhibitor MinC, C-terminal / : ...Tubulin-specific chaperone C / Tubulin-folding cofactor D / : / Tubulin-specific chaperone D-like, ARM repeat / Tubulin-specific chaperone D-like, ARM repeats / ADP-ribosylation factor-like protein 2/3 / C-CAP/cofactor C-like domain / C-CAP/cofactor C-like domain profile. / Cyclase-associated protein CAP/septum formation inhibitor MinC, C-terminal / : / CAP-Gly domain signature. / CAP Gly-rich domain / CAP Gly-rich domain superfamily / CAP-Gly domain / CAP-Gly domain profile. / CAP_GLY / Small GTPase Arf domain profile. / Sar1p-like members of the Ras-family of small GTPases / Small GTPase superfamily, ARF/SAR type / ADP-ribosylation factor family / ARF-like small GTPases; ARF, ADP-ribosylation factor / Leucine Rich repeat / Alpha tubulin / Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Beta tubulin, autoregulation binding site / Beta tubulin / Tubulin / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain / Tubulin, conserved site / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ-like, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, C-terminal / Tubulin/FtsZ, 2-layer sandwich domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily / Leucine-rich repeat / Leucine-rich repeat domain superfamily / Small GTP-binding protein domain / Ubiquitin-like domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Tubulin alpha-1A chain / Tubulin beta chain / GTP-binding protein CIN4 / Protein PAC2 / Chromosome instability protein 1 / Tubulin-specific chaperone C
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
Sus scrofa (ブタ)
Escherichia coli (大腸菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.8 Å
データ登録者Taheri, A. / Al-bassam, J.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS) 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: Cryo-EM structures of the tubulin cofactors reveal the molecular basis of alpha/beta-tubulin biogenesis.
著者: Aryan Taheri / Zhoaqian Wang / Bharti Singal / Fei Guo / Jawdat Al-Bassam /
要旨: Microtubule polarity and dynamic polymerization arise from the self-association properties of the αβ-tubulin heterodimer. For decades, it has remained unclear how the tubulin cofactors TBCD, TBCE, ...Microtubule polarity and dynamic polymerization arise from the self-association properties of the αβ-tubulin heterodimer. For decades, it has remained unclear how the tubulin cofactors TBCD, TBCE, TBCC, and the Arl2 GTPase mediate the biogenesis of αβ-tubulin from individual α- and β-tubulins. Here, we use cryo-electron microscopy to determine structures of tubulin cofactors bound to αβ-tubulin. TBCD, TBCE, and Arl2 form a heterotrimeric cage-like assembly, we term TBC-DEG, around the αβ-tubulin heterodimer. The TBC-DEG-αβ-tubulin structures show that TBC-DEG wraps around β-tubulin while TBCE extends along α-tubulin. The TBC-DEG/TBCC-αβ-tubulin structures reveal that TBCC forms multi-domain interactions with Arl2 and TBCD to engage the αβ-tubulin intradimer-interface, promoting TBCE rotation while TBCD holds β-tubulin. TBCC engages the GTP-bound Arl2, multiple sites of TBCD, and the native αβ-tubulin intradimer interface near the α-tubulin N-site GTP. Together, these structures uncover transition states for αβ-tubulin biogenesis and degradation, suggesting a vise-like, GTP-hydrolysis-dependent mechanism in which TBCC binding to TBC-DEG modulates αβ-tubulin interfaces. Our studies provide structural evidence that tubulin cofactors act as enzymatic regulators that assemble the invariant αβ-tubulin architecture. By catalyzing α- and β-tubulin biogenesis and degradation, the TBC-DEG and TBCC assemblies regulate the polymerization competency of αβ-tubulin for microtubule formation.
履歴
登録2024年11月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02026年2月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年2月4日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年2月4日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年2月4日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12026年2月18日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID / _em_admin.last_update
改定 1.12026年2月18日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Database references / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / EM metadata / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Data content type: EM metadata / EM metadata ...EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
D: Chromosome instability protein 1
G: GTP-binding protein CIN4
A: Tubulin alpha-1A chain
B: Tubulin beta chain
C: Tubulin-specific chaperone C
I: iiH5 alphaRep
E: Protein PAC2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)329,64010
ポリマ－328,1507
非ポリマー1,4903
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

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タンパク質 , 7種, 7分子 DGABCIE

#1: タンパク質 Chromosome instability protein 1


分子量: 117739.406 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: CIN1, YOR349W, O6350 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P40987
#2: タンパク質 GTP-binding protein CIN4 / Chromosome instability protein 4


分子量: 22081.746 Da / 分子数: 1 / Mutation: Q73L / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: CIN4, GTP1, UGX1, YMR138W, YM9375.07 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P39110
#3: タンパク質 Tubulin alpha-1A chain / Alpha-tubulin 1 / Tubulin alpha-1 chain


分子量: 50121.266 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: P02550
#4: タンパク質 Tubulin beta chain / Beta-tubulin


分子量: 49907.770 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: P02554
#5: タンパク質 Tubulin-specific chaperone C / Chromosome instability protein 2 / Tubulin-folding cofactor C


分子量: 30750.805 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: CIN2, YPL241C, P1043 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P46670
#6: タンパク質 iiH5 alphaRep


分子量: 18866.582 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Escherichia coli (大腸菌)
#7: タンパク質 Protein PAC2


分子量: 38682.641 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Chain E contains a well-resolved C-terminal region that was modeled with full side-chain identities. Density for the LRR and CAP-Gly domains is weaker and discontinuous, consistent with ...詳細: Chain E contains a well-resolved C-terminal region that was modeled with full side-chain identities. Density for the LRR and CAP-Gly domains is weaker and discontinuous, consistent with flexibility of this portion of the protein in the complex. Therefore, residues in these regions are modeled as poly-alanine (listed as UNK in the entry) to represent the backbone trace and overall topology only. Side-chain identities are not asserted in these low-density regions. The sequence register is anchored by the well-resolved C-terminal domain and supported by the AlphaFold prediction.,Chain E contains a well-resolved C-terminal region that was modeled with full side-chain identities. Density for the LRR and CAP-Gly domains is weaker and discontinuous, consistent with flexibility of this portion of the protein in the complex. Therefore, residues in these regions are modeled as poly-alanine (listed as UNK in the entry) to represent the backbone trace and overall topology only. Side-chain identities are not asserted in these low-density regions. The sequence register is anchored by the well-resolved C-terminal domain and supported by the AlphaFold prediction.
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: PAC2, YER007W / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P39937

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非ポリマー , 2種, 3分子

#8: 化合物 ChemComp-GTP / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE


分子量: 523.180 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O14P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: GTP, エネルギー貯蔵分子*YM
#9: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: CELL / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Complex of tubulin dimer with tubulin cofactors TBCD,E,G,C
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#7 / 由来: MULTIPLE SOURCES
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: TFS GLACIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1700 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 700 nm
撮影電子線照射量: 60 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1RELION粒子像選択
2PHENIX1.21rc1_5156モデル精密化
13cryoSPARC３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 370000 / 対称性のタイプ: POINT
精密化最高解像度: 3.8 Å
立体化学のターゲット値: REAL-SPACE (WEIGHTED MAP SUM AT ATOM CENTERS)
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00421763
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.70629572
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d4.7753034
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0433431
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0053837

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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