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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 9e6q | ||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of the Pyrobaculum calidifontis 50S ribosomal subunit in complex with Dri | ||||||
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![]() | RIBOSOME / Translation / Hibernation / RNA | ||||||
機能・相同性 | ![]() ribonuclease P activity / tRNA 5'-leader removal / maturation of LSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / ribosome biogenesis / large ribosomal subunit / 5S rRNA binding / ribosomal large subunit assembly / large ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic large ribosomal subunit / cytoplasmic translation ...ribonuclease P activity / tRNA 5'-leader removal / maturation of LSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / ribosome biogenesis / large ribosomal subunit / 5S rRNA binding / ribosomal large subunit assembly / large ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic large ribosomal subunit / cytoplasmic translation / tRNA binding / negative regulation of translation / rRNA binding / structural constituent of ribosome / ribosome / translation / ribonucleoprotein complex / mRNA binding / RNA binding / zinc ion binding / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 1.95 Å | ||||||
![]() | Nissley, A.J. / Cate, J.H.D. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structure of an archaeal ribosome reveals a divergent active site and hibernation factor. 著者: Amos J Nissley / Yekaterina Shulgina / Roan W Kivimae / Blake E Downing / Petar I Penev / Jillian F Banfield / Dipti D Nayak / Jamie H D Cate / ![]() ![]() 要旨: Ribosomes translate mRNA into protein. Despite divergence in ribosome structure over the course of evolution, the catalytic site, known as the peptidyl transferase centre (PTC), is thought to be ...Ribosomes translate mRNA into protein. Despite divergence in ribosome structure over the course of evolution, the catalytic site, known as the peptidyl transferase centre (PTC), is thought to be nearly universally conserved. Here we identify clades of archaea that have highly divergent ribosomal RNA sequences in the PTC. To understand how these PTC sequences fold, we determined cryo-EM structures of the 70S and 50S ribosomes to 2.4 Å and 2 Å, respectively, from the hyperthermophilic archaeon Pyrobaculum calidifontis. PTC sequence variation leads to the rearrangement of key base triples, and differences between archaeal and bacterial ribosomal proteins enable sequence variation in archaeal PTCs. Finally, we identify an archaeal ribosome hibernation factor, Dri, that differs from known bacterial and eukaryotic hibernation factors and is found in multiple archaeal phyla. Overall, this work identifies factors that regulate ribosome function in archaea and reveals a larger diversity of the most ancient sequences in the ribosome. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 2.9 MB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 表示 | ![]() | |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.8 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 2 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 204.8 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 383.9 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 47578MC ![]() 9e71C ![]() 9e7fC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-RNA鎖 , 2種, 2分子 12
#1: RNA鎖 | 分子量: 984007.875 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() |
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#2: RNA鎖 | 分子量: 41803.953 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: GenBank: 126248349 |
-タンパク質 , 7種, 8分子 3AJAKAMAeAhAjAk
#3: タンパク質 | 分子量: 72127.695 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: A3MX58 | ||||||||||
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#13: タンパク質 | 分子量: 11470.542 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() #15: タンパク質 | | 分子量: 22623.768 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: A3MWR6 #33: タンパク質 | | 分子量: 7954.435 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: A3MTT1 #36: タンパク質 | | 分子量: 10603.610 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() #38: タンパク質 | | 分子量: 20956.449 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: A3MTM7 #39: タンパク質 | | 分子量: 10938.797 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: A3MWU0 |
+Large ribosomal subunit protein ... , 30種, 30分子 AAABACADAEAFAGAHAIALANAOAPAQARASATAUAVAWAXAYAZAaAbAcAdAfAgAi
-非ポリマー , 4種, 8218分子 






#40: 化合物 | ChemComp-SPM / #41: 化合物 | ChemComp-MG / #42: 化合物 | ChemComp-ZN / #43: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | N |
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Has protein modification | Y |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: 50S ribosomal subunit / タイプ: RIBOSOME / Entity ID: #1-#39 / 由来: NATURAL | ||||||||||||||||||||||||||||||
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分子量 | 実験値: NO | ||||||||||||||||||||||||||||||
由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||
緩衝液 | pH: 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||
緩衝液成分 |
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試料 | 濃度: 0.12 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | ||||||||||||||||||||||||||||||
試料支持 | グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: UltrAuFoil | ||||||||||||||||||||||||||||||
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277.15 K |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: TFS KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 105000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 1500 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 500 nm |
撮影 | 電子線照射量: 40 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 7318 |
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解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 2360632 | ||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 1.95 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 183467 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: AB INITIO MODEL |