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万見
- PDB-9dwq: PKD2 ion channel, F629S variant -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9dwq
タイトルPKD2 ion channel, F629S variant
要素Polycystin-2
キーワードMEMBRANE PROTEIN / Ion channel / TRP channel / polycystin
機能・相同性
機能・相同性情報


detection of nodal flow / metanephric smooth muscle tissue development / metanephric cortex development / metanephric cortical collecting duct development / metanephric distal tubule development / polycystin complex / mesonephric tubule development / mesonephric duct development / metanephric part of ureteric bud development / renal tubule morphogenesis ...detection of nodal flow / metanephric smooth muscle tissue development / metanephric cortex development / metanephric cortical collecting duct development / metanephric distal tubule development / polycystin complex / mesonephric tubule development / mesonephric duct development / metanephric part of ureteric bud development / renal tubule morphogenesis / determination of liver left/right asymmetry / metanephric ascending thin limb development / metanephric mesenchyme development / metanephric S-shaped body morphogenesis / basal cortex / renal artery morphogenesis / HLH domain binding / calcium-induced calcium release activity / migrasome / cilium organization / VxPx cargo-targeting to cilium / detection of mechanical stimulus / muscle alpha-actinin binding / regulation of calcium ion import / voltage-gated monoatomic ion channel activity / placenta blood vessel development / cellular response to hydrostatic pressure / cellular response to fluid shear stress / cation channel complex / outward rectifier potassium channel activity / cellular response to osmotic stress / non-motile cilium / actinin binding / determination of left/right symmetry / inorganic cation transmembrane transport / voltage-gated monoatomic cation channel activity / neural tube development / voltage-gated sodium channel activity / aorta development / motile cilium / ciliary membrane / branching involved in ureteric bud morphogenesis / protein heterotetramerization / negative regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / spinal cord development / heart looping / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / cytoplasmic side of endoplasmic reticulum membrane / centrosome duplication / voltage-gated potassium channel activity / potassium channel activity / cell surface receptor signaling pathway via JAK-STAT / embryonic placenta development / voltage-gated calcium channel activity / monoatomic cation channel activity / transcription regulator inhibitor activity / cytoskeletal protein binding / release of sequestered calcium ion into cytosol / potassium ion transmembrane transport / sodium ion transmembrane transport / cellular response to calcium ion / cytoplasmic vesicle membrane / basal plasma membrane / cellular response to cAMP / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / cellular response to reactive oxygen species / phosphoprotein binding / protein tetramerization / establishment of localization in cell / liver development / calcium ion transmembrane transport / Wnt signaling pathway / intracellular calcium ion homeostasis / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process / mitotic spindle / calcium ion transport / cell-cell junction / lamellipodium / regulation of cell population proliferation / heart development / ATPase binding / basolateral plasma membrane / protein homotetramerization / transmembrane transporter binding / cell surface receptor signaling pathway / regulation of cell cycle / ciliary basal body / cilium / signaling receptor binding / negative regulation of cell population proliferation / calcium ion binding / endoplasmic reticulum membrane / positive regulation of gene expression / endoplasmic reticulum / Golgi apparatus / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular exosome / identical protein binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Ferredoxin I 4Fe-4S cluster domain / : / Polycystic kidney disease type 2 protein / Polycystin domain / Polycystin domain / Polycystin cation channel, PKD1/PKD2 / Polycystin cation channel / Voltage-dependent channel domain superfamily / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.76 Å
データ登録者Esarte Palomero, O. / DeCaen, P.G.
資金援助 米国, 5件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Diabetes and Digestive and Kidney Disease (NIH/NIDDK)R01 DK131118-01 米国
National Institutes of Health/National Institute of Diabetes and Digestive and Kidney Disease (NIH/NIDDK)R01 DK123463-01 米国
National Institutes of Health/National Institute of Diabetes and Digestive and Kidney Disease (NIH/NIDDK)(F32DK137477-01A1 米国
National Institutes of Health/National Institute of Diabetes and Digestive and Kidney Disease (NIH/NIDDK)TL1DK132769 米国
National Institutes of Health/National Institute of Diabetes and Digestive and Kidney Disease (NIH/NIDDK)U2CDK129917 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: PKD2 ion channel, F629S variant
著者: Esarte Palomero, O. / DeCaen, P.G.
履歴
登録2024年10月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年3月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年3月12日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年3月12日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年3月12日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年3月12日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年3月12日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年3月12日Data content type: Mask / Part number: 1 / Data content type: Mask / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年3月12日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Polycystin-2
B: Polycystin-2
C: Polycystin-2
D: Polycystin-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)340,2135
ポリマ－340,1734
非ポリマー401
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, native gel electrophoresis, gel filtration, homology
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質
Polycystin-2 / PC2 / Autosomal dominant polycystic kidney disease type II protein / Polycystic kidney disease 2 ...PC2 / Autosomal dominant polycystic kidney disease type II protein / Polycystic kidney disease 2 protein / Polycystwin / R48321 / Transient receptor potential cation channel subfamily P member 2


分子量: 85043.344 Da / 分子数: 4 / 変異: F629S / 由来タイプ: 組換発現
詳細: PKD2 variant F629S (residues 52-793) was expressed with an N-terminal StrepII-MBP-TEV cleaved prior to macromolecular analysis
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PKD2, TRPP2 / プラスミド: pCMV / 細胞株 (発現宿主): expi293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q13563
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: PKD2 ion channel F629S variant protomer / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.3396 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 株: HEK293 / 細胞: expi293 / プラスミド: pCMV
緩衝液pH: 7.4
詳細: 25 mM HEPES-NaOH, 150 mM NaCl, 1 mM CaCl2, 1 mM TCEP
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
1150 mMSodium ChlorideNaCl1
225 mM(4-(2-hydroxyethyl)-1-piperazineethanesulfonic acid)HEPES1
31 mMCalcium ChlorideCaCl21
41 mMtris(2-carboxyethyl)phosphineTCEP1
試料濃度: 1 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
詳細: Stabilized in amphipol A8-35. Monodisperse sample after gel filtration in a Superdex 200 column.
試料支持詳細: 15 mA / グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/1
急速凍結装置: LEICA EM GP / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 95 % / 凍結前の試料温度: 278 K
詳細: Vitrification carried in air. Ethane temperature -183 C

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 130000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2400 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 600 nm / Cs: 2.7 mm / アライメント法: BASIC
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 60 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 9145 / 詳細: 50 frame movie stacks. Super-resolution mode
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルタースリット幅: 10 eV
画像スキャン横: 11520 / 縦: 8184

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1cryoSPARC4.5粒子像選択
2SerialEMv4.1.0beta画像取得
4cryoSPARC4.5CTF補正
7UCSF ChimeraX1.8モデルフィッティング
8ISOLDE1.8モデルフィッティング
10cryoSPARC4.5初期オイラー角割当
11cryoSPARC4.5最終オイラー角割当
12cryoSPARC分類
13cryoSPARC4.5３次元再構成
14ISOLDE1.8モデル精密化
15PHENIX1.21.2モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 1046126
詳細: Denoised micrographs were blob picked (130-170 angstrom)
対称性点対称性: C4 (4回回転対称)
3次元再構成解像度: 2.76 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 215875 / アルゴリズム: FOURIER SPACE
詳細: Final reconstruction performed with C4 symmetry imposed
クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築B value: 107.9 / 空間: REAL
詳細: The initial Alphafold model was fitted to the map using ChimeraX. Refinement was performed using ISOLDE and PHENIX.
原子モデル構築Source name: AlphaFold / タイプ: in silico model
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00215952
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.4121644
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d4.0652065
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0362420
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0032688

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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