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- PDB-9cdf: Structure of MORC2 PD mutant binding to AMP-PNP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9cdf
タイトルStructure of MORC2 PD mutant binding to AMP-PNP
要素ATPase MORC2
キーワードDNA BINDING PROTEIN / Chromatin remodeller / complex / ATPase
機能・相同性
機能・相同性情報


constitutive heterochromatin formation / transposable element silencing by heterochromatin formation / Fatty acyl-CoA biosynthesis / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; リン含有酸無水物に作用 / heterochromatin / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / fatty acid metabolic process / nuclear matrix / chromatin remodeling / DNA damage response ...constitutive heterochromatin formation / transposable element silencing by heterochromatin formation / Fatty acyl-CoA biosynthesis / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; リン含有酸無水物に作用 / heterochromatin / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / fatty acid metabolic process / nuclear matrix / chromatin remodeling / DNA damage response / chromatin binding / magnesium ion binding / protein homodimerization activity / ATP hydrolysis activity / zinc ion binding / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / ATPase MORC2, chromo domain-like / Morc, S5 domain 2-like / Morc6 ribosomal protein S5 domain 2-like / Zinc finger, CW-type / CW-type Zinc Finger / Zinc finger CW-type profile. / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / ATPase MORC2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.39 Å
データ登録者Tan, W. / Shakeel, S.
資金援助 オーストラリア, 2件
組織認可番号国
National Health and Medical Research Council (NHMRC, Australia)2026635 オーストラリア
National Health and Medical Research Council (NHMRC, Australia)2016827 オーストラリア
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: MORC2 is a phosphorylation-dependent DNA compaction machine.
著者: Winnie Tan / Jeongveen Park / Hariprasad Venugopal / Jieqiong Lou / Prabavi Shayana Dias / Pedro L Baldoni / Kyoung-Wook Moon / Toby A Dite / Christine R Keenan / Alexandra D Gurzau / ...著者: Winnie Tan / Jeongveen Park / Hariprasad Venugopal / Jieqiong Lou / Prabavi Shayana Dias / Pedro L Baldoni / Kyoung-Wook Moon / Toby A Dite / Christine R Keenan / Alexandra D Gurzau / Joonyoung Lee / Timothy M Johanson / Andrew Leis / Jumana Yousef / Vineet Vaibhav / Laura F Dagley / Ching-Seng Ang / Laura D Corso / Chen Davidovich / Stephin J Vervoort / Gordon K Smyth / Marnie E Blewitt / Rhys S Allan / Elizabeth Hinde / Sheena D'Arcy / Je-Kyung Ryu / Shabih Shakeel /
要旨: The Microrchidia (MORC) family of chromatin-remodelling ATPases is pivotal in forming higher-order chromatin structures that suppress transcription. The exact mechanisms of MORC-induced chromatin ...The Microrchidia (MORC) family of chromatin-remodelling ATPases is pivotal in forming higher-order chromatin structures that suppress transcription. The exact mechanisms of MORC-induced chromatin remodelling have been elusive. Here, we report an in vitro reconstitution of full-length MORC2, the most commonly mutated MORC member, linked to various cancers and neurological disorders. MORC2 possesses multiple DNA-binding sites that undergo structural rearrangement upon DNA binding. MORC2 locks onto the DNA using its C-terminal domain (CTD) and acts as a clamp. A conserved phosphate-interacting motif within the CTD was found to regulate ATP hydrolysis and cooperative DNA binding. Importantly, MORC2 mediates chromatin remodelling via ATP hydrolysis-dependent DNA compaction in vitro, regulated by the phosphorylation state of its CTD. These findings position MORC2 CTD phosphorylation as a critical regulator of chromatin remodelling and a promising therapeutic target.
履歴
登録2024年6月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年7月9日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATPase MORC2
B: ATPase MORC2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)237,0078
ポリマ－235,8152
非ポリマー1,1926
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 ATPase MORC2 / MORC family CW-type zinc finger protein 2 / Zinc finger CW-type coiled-coil domain protein 1


分子量: 117907.500 Da / 分子数: 2 / 変異: S725A, S730A, S739A, S743A, S777A, S779A / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: phospho-dead (PD) mutant / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MORC2, KIAA0852, ZCWCC1 / プラスミド: pAcebac / 細胞株 (発現宿主): Sf9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q9Y6X9, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; リン含有酸無水物に作用
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP


分子量: 506.196 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O12P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: MORC2 phospho-dead (PD) mutant / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.239 MDa / 実験値: YES
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
プラスミド: pAcebac
緩衝液pH: 8 / 詳細: 20 mM HEPES pH 8, 60 mM KCl, 2 mM MgCl2, 1 mM DTT
試料濃度: 0.5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
詳細: This sample was monodisperse, in the presence of 2.5 mM AMP-PNP.
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（補正後）: 105000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 1100 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 400 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm / アライメント法: BASIC
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
最高温度: 310 K / 最低温度: 196 K
撮影平均露光時間: 1 sec. / 電子線照射量: 50 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 4 / 実像数: 5816

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2EPU画像取得
7Cootモデルフィッティング
12cryoSPARC３次元再構成
13PHENIX1.21.1_5286モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 2630765
対称性点対称性: C2 (2回回転対称)
3次元再構成解像度: 2.39 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 201271 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築B value: 63 / プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: REAL / Target criteria: Cross-correlation coefficient
原子モデル構築PDB-ID: 5OF9

5of9


Accession code: 5OF9 / Chain residue range: 1-603
詳細: The initial model consisted of the complete biological assembly for PDB entry 5OF9.
Pdb chain residue range: 1-603 / Source name: PDB / タイプ: experimental model
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 74.36 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00628451
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d1.017711395
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.05211207
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00921473
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d12.11691260

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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