+
データを開く
-
基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 9c47 | |||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | TRRAP module of the human TIP60 complex | |||||||||||||||
![]() |
| |||||||||||||||
![]() | GENE REGULATION / Chromatin Modification | |||||||||||||||
機能・相同性 | ![]() transcription factor TFTC complex / protein antigen binding / Swr1 complex / regulation of double-strand break repair / ATP-dependent chromatin remodeler activity / SAGA complex / Formation of Senescence-Associated Heterochromatin Foci (SAHF) / NuA4 histone acetyltransferase complex / regulation of RNA splicing / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination ...transcription factor TFTC complex / protein antigen binding / Swr1 complex / regulation of double-strand break repair / ATP-dependent chromatin remodeler activity / SAGA complex / Formation of Senescence-Associated Heterochromatin Foci (SAHF) / NuA4 histone acetyltransferase complex / regulation of RNA splicing / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / regulation of DNA repair / helicase activity / transcription coregulator activity / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / nucleosome / chromatin organization / HATs acetylate histones / regulation of apoptotic process / regulation of cell cycle / hydrolase activity / Ub-specific processing proteases / nuclear speck / DNA repair / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of DNA-templated transcription / Golgi apparatus / DNA binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus 類似検索 - 分子機能 | |||||||||||||||
生物種 | ![]() | |||||||||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å | |||||||||||||||
![]() | Yang, Z. / Mameri, A. / Florez Ariza, A.J. / Cote, J. / Nogales, E. | |||||||||||||||
資金援助 | ![]() ![]()
| |||||||||||||||
![]() | ![]() タイトル: Structural insights into the human NuA4/TIP60 acetyltransferase and chromatin remodeling complex. 著者: Zhenlin Yang / Amel Mameri / Claudia Cattoglio / Catherine Lachance / Alfredo Jose Florez Ariza / Jie Luo / Jonathan Humbert / Deepthi Sudarshan / Arul Banerjea / Maxime Galloy / Amélie ...著者: Zhenlin Yang / Amel Mameri / Claudia Cattoglio / Catherine Lachance / Alfredo Jose Florez Ariza / Jie Luo / Jonathan Humbert / Deepthi Sudarshan / Arul Banerjea / Maxime Galloy / Amélie Fradet-Turcotte / Jean-Philippe Lambert / Jeff A Ranish / Jacques Côté / Eva Nogales / ![]() ![]() 要旨: The human NuA4/TIP60 co-activator complex, a fusion of the yeast SWR1 and NuA4 complexes, both incorporates the histone variant H2A.Z into nucleosomes and acetylates histones H4/H2A/H2A.Z to regulate ...The human NuA4/TIP60 co-activator complex, a fusion of the yeast SWR1 and NuA4 complexes, both incorporates the histone variant H2A.Z into nucleosomes and acetylates histones H4/H2A/H2A.Z to regulate gene expression and maintain genome stability. Our cryo-electron microscopy studies show that, within the NuA4/TIP60 complex, the EP400 subunit serves as a scaffold holding the different functional modules in specific positions, creating a unique arrangement of the ARP module. EP400 interacts with the TRRAP subunit using a footprint that overlaps with that of the SAGA acetyltransferase complex, preventing the formation of a hybrid complex. Loss of the TRRAP subunit leads to mislocalization of NuA4/TIP60, resulting in the redistribution of H2A.Z and its acetylation across the genome, emphasizing the dual functionality of NuA4/TIP60 as a single macromolecular assembly. | |||||||||||||||
履歴 |
|
-
構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
---|
-
ダウンロードとリンク
-
ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 1.1 MB | 表示 | ![]() |
---|---|---|---|---|
PDB形式 | ![]() | 909 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
---|
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 45176 ![]() 45180 ![]() 9c4bC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
---|---|
類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
-
リンク
-
集合体
登録構造単位 | ![]()
|
---|---|
1 |
|
-
要素
#1: タンパク質 | 分子量: 438139.531 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
---|---|
#2: タンパク質 | 分子量: 343867.312 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() 参照: UniProt: Q96L91, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 |
研究の焦点であるリガンドがあるか | N |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
---|---|
EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-
試料調製
構成要素 | 名称: TRRAP module of human TIP60 complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #2, #1 / 由来: NATURAL |
---|---|
由来(天然) | 生物種: ![]() |
緩衝液 | pH: 7.5 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-
電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
---|---|
顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: 4D-STEM / 最大 デフォーカス(公称値): 2500 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1000 nm |
撮影 | 電子線照射量: 50 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) |
-
解析
EMソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.20.1_4487: / カテゴリ: モデル精密化 |
---|---|
CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION |
3次元再構成 | 解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 23442 / 対称性のタイプ: POINT |