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万見
- PDB-9buo: CryoEM structure of DPOR in the presence of ADP-AlF3 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9buo
タイトルCryoEM structure of DPOR in the presence of ADP-AlF3
要素
  • (Light-independent protochlorophyllide reductase subunit ...) x 2
  • Light-independent protochlorophyllide reductase iron-sulfur ATP-binding protein
キーワードOXIDOREDUCTASE / Plant Protein / Electron Transfer Enzymes / Photosynthesis
機能・相同性
機能・相同性情報


ferredoxin:protochlorophyllide reductase (ATP-dependent) / photosynthesis, dark reaction / light-independent bacteriochlorophyll biosynthetic process / oxidoreductase activity, acting on iron-sulfur proteins as donors / oxidoreductase activity, acting on the CH-CH group of donors, iron-sulfur protein as acceptor / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / ATP binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Light-independent protochlorophyllide reductase, iron-sulphur ATP-binding protein / Light-independent protochlorophyllide reductase, N subunit / : / Light-independent protochlorophyllide reductase, B subunit / Protochlorophyllide reductase, ChlB, light independent / Light-independent protochlorophyllide reductase subunit B-like, C-terminal / Proto-chlorophyllide reductase, C-terminal / Proto-chlorophyllide reductase 57 kD subunit / NifH/frxC family / NifH/chlL conserved site ...Light-independent protochlorophyllide reductase, iron-sulphur ATP-binding protein / Light-independent protochlorophyllide reductase, N subunit / : / Light-independent protochlorophyllide reductase, B subunit / Protochlorophyllide reductase, ChlB, light independent / Light-independent protochlorophyllide reductase subunit B-like, C-terminal / Proto-chlorophyllide reductase, C-terminal / Proto-chlorophyllide reductase 57 kD subunit / NifH/frxC family / NifH/chlL conserved site / 4Fe-4S iron sulfur cluster binding proteins, NifH/frxC family / NifH/frxC family signature 2. / NifH/frxC family signature 1. / NIFH_FRXC family profile. / : / Nitrogenase/oxidoreductase, component 1 / Nitrogenase component 1 type Oxidoreductase / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
COPPER (II) ION / Protochlorophyllide / IRON/SULFUR CLUSTER / Light-independent protochlorophyllide reductase subunit N / Light-independent protochlorophyllide reductase iron-sulfur ATP-binding protein / Light-independent protochlorophyllide reductase subunit B
類似検索 - 構成要素
生物種Cereibacter sphaeroides (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.68 Å
データ登録者Kashyap, R. / Antony, E.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
Department of Energy (DOE, United States)DE-SC0020965 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: Cryo-EM captures the coordination of asymmetric electron transfer through a di-copper site in DPOR.
著者: Rajnandani Kashyap / Natalie Walsh / Jaigeeth Deveryshetty / Monika Tokmina-Lukaszewska / Kewei Zhao / Yunqiao J Gan / Brian M Hoffman / Ritimukta Sarangi / Brian Bothner / Brian Bennett / Edwin Antony /
要旨: Enzymes that catalyze long-range electron transfer (ET) reactions often function as higher order complexes that possess two structurally symmetrical halves. The functional advantages for such an ...Enzymes that catalyze long-range electron transfer (ET) reactions often function as higher order complexes that possess two structurally symmetrical halves. The functional advantages for such an architecture remain a mystery. Using cryoelectron microscopy we capture snapshots of the nitrogenase-like dark-operative protochlorophyllide oxidoreductase (DPOR) during substrate binding and turnover. DPOR catalyzes reduction of the C17 = C18 double bond in protochlorophyllide during the dark chlorophyll biosynthetic pathway. DPOR is composed of electron donor (L-protein) and acceptor (NB-protein) component proteins that transiently form a complex in the presence of ATP to facilitate ET. NB-protein is an αβ heterotetramer with two structurally identical halves. However, our structures reveal that NB-protein becomes functionally asymmetric upon substrate binding. Asymmetry results in allosteric inhibition of L-protein engagement and ET in one half. Residues that form a conduit for ET are aligned in one half while misaligned in the other. An ATP hydrolysis-coupled conformational switch is triggered once ET is accomplished in one half. These structural changes are then relayed to the other half through a di-nuclear copper center at the tetrameric interface of the NB-protein and leads to activation of ET and substrate reduction. These findings provide a mechanistic blueprint for regulation of long-range electron transfer reactions.
履歴
登録2024年5月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年5月7日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
G: Light-independent protochlorophyllide reductase iron-sulfur ATP-binding protein
H: Light-independent protochlorophyllide reductase iron-sulfur ATP-binding protein
A: Light-independent protochlorophyllide reductase subunit N
B: Light-independent protochlorophyllide reductase subunit B
C: Light-independent protochlorophyllide reductase subunit N
D: Light-independent protochlorophyllide reductase subunit B
E: Light-independent protochlorophyllide reductase iron-sulfur ATP-binding protein
F: Light-independent protochlorophyllide reductase iron-sulfur ATP-binding protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)351,14316
ポリマ－348,3838
非ポリマー2,7608
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

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タンパク質 , 1種, 4分子 GHEF

#1: タンパク質
Light-independent protochlorophyllide reductase iron-sulfur ATP-binding protein / LI-POR subunit L


分子量: 34850.340 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Cereibacter sphaeroides (バクテリア)
遺伝子: bchL, RHOS4_18930, RSP_0288 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q9RFD6, ferredoxin:protochlorophyllide reductase (ATP-dependent)

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Light-independent protochlorophyllide reductase subunit ... , 2種, 4分子 ACBD

#2: タンパク質 Light-independent protochlorophyllide reductase subunit N / DPOR subunit N / LI-POR subunit N


分子量: 46188.773 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Cereibacter sphaeroides (バクテリア)
遺伝子: bchN, RSKD131_1611 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: B9KK24, ferredoxin:protochlorophyllide reductase (ATP-dependent)
#3: タンパク質 Light-independent protochlorophyllide reductase subunit B / DPOR subunit B / LI-POR subunit B


分子量: 58302.234 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Cereibacter sphaeroides (バクテリア)
遺伝子: bchB, RHOS4_18910, RSP_0286 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q9Z5D9, ferredoxin:protochlorophyllide reductase (ATP-dependent)

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非ポリマー , 3種, 8分子

#4: 化合物
ChemComp-SF4 / IRON/SULFUR CLUSTER


分子量: 351.640 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe4S4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物 ChemComp-PMR / Protochlorophyllide


分子量: 612.957 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C35H32MgN4O5 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 化合物 ChemComp-CU / COPPER (II) ION


分子量: 63.546 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cu / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: CryoEM structure of DPOR in the presence of ADP-AlF3
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#3 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.3478 MDa / 実験値: YES
由来(天然)生物種: Cereibacter sphaeroides (バクテリア)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277.15 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 105000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2200 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 70 µm
撮影電子線照射量: 50 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: NONE
3次元再構成解像度: 3.68 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 20571 / 対称性のタイプ: POINT
精密化最高解像度: 3.68 Å
立体化学のターゲット値: REAL-SPACE (WEIGHTED MAP SUM AT ATOM CENTERS)
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.01121110
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d1.81528762
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d10.6162995
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.3153266
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0083757

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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