+
データを開く
-
基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 9b27 | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | Dia1 at the Barbed End of F-Actin | ||||||
![]() |
| ||||||
![]() | CYTOSOLIC PROTEIN / Actin / Filament / Elongation / Ends | ||||||
機能・相同性 | ![]() negative regulation of neuron projection regeneration / multicellular organismal locomotion / RHOF GTPase cycle / RHOB GTPase cycle / ERBB2 Regulates Cell Motility / RHOC GTPase cycle / RHOD GTPase cycle / RHOA GTPase cycle / actin nucleation / neuron projection retraction ...negative regulation of neuron projection regeneration / multicellular organismal locomotion / RHOF GTPase cycle / RHOB GTPase cycle / ERBB2 Regulates Cell Motility / RHOC GTPase cycle / RHOD GTPase cycle / RHOA GTPase cycle / actin nucleation / neuron projection retraction / RHO GTPases Activate Formins / profilin binding / regulation of microtubule-based process / axon midline choice point recognition / cytoskeletal motor activator activity / tropomyosin binding / mesenchyme migration / troponin I binding / myosin heavy chain binding / filamentous actin / actin filament bundle / brush border / skeletal muscle thin filament assembly / striated muscle thin filament / actin filament bundle assembly / synaptic vesicle endocytosis / skeletal muscle myofibril / actin monomer binding / ephrin receptor signaling pathway / skeletal muscle fiber development / stress fiber / titin binding / cytoskeleton organization / Neutrophil degranulation / actin filament polymerization / filopodium / actin filament / sensory perception of sound / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / protein localization / brain development / small GTPase binding / ruffle membrane / spindle / calcium-dependent protein binding / neuron projection development / presynapse / lamellipodium / actin binding / gene expression / regulation of cell shape / cell body / actin cytoskeleton organization / transmembrane transporter binding / hydrolase activity / positive regulation of cell migration / neuron projection / protein domain specific binding / centrosome / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / magnesium ion binding / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() ![]() ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.51 Å | ||||||
![]() | Palmer, N.J. / Barrie, K.R. / Dominguez, R. | ||||||
資金援助 | ![]()
| ||||||
![]() | ![]() タイトル: Mechanisms of actin filament severing and elongation by formins. 著者: Nicholas J Palmer / Kyle R Barrie / Roberto Dominguez / ![]() 要旨: Humans express fifteen formins, playing crucial roles in actin-based processes, such as cytokinesis, cell motility, and mechanotransduction . However, the lack of structures bound to the actin ...Humans express fifteen formins, playing crucial roles in actin-based processes, such as cytokinesis, cell motility, and mechanotransduction . However, the lack of structures bound to the actin filament (F-actin) has been a major impediment to understanding formin function. While formins are known for their ability to nucleate and elongate F-actin , some formins can additionally depolymerize, sever, or bundle F-actin. Two mammalian formins, inverted formin-2 (INF2) and diaphanous-1 (Dia1), exemplify this diversity. INF2 displays potent severing activity but elongates weakly , whereas Dia1 has potent elongation activity but does not sever . Using cryo-electron microscopy (cryo-EM), we reveal five structural states of INF2 and two of Dia1 bound to the middle and barbed end of F-actin. INF2 and Dia1 bind differently to these sites, consistent with their distinct activities. The FH2 and WH2 domains of INF2 are positioned to sever F-actin, whereas Dia1 appears unsuited for severing. Structures also show how profilin-actin is delivered to the fast-growing barbed end, and how this is followed by a transition of the incoming monomer into the F-actin conformation and the release of profilin. Combined, the seven structures presented here provide step-by-step visualization of the mechanisms of F-actin severing and elongation by formins. | ||||||
履歴 |
|
-
構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
---|
-
ダウンロードとリンク
-
ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 520 KB | 表示 | ![]() |
---|---|---|---|---|
PDB形式 | ![]() | 430.7 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.8 MB | 表示 | ![]() |
---|---|---|---|---|
文書・詳細版 | ![]() | 1.8 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 92.8 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 135.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 44099MC ![]() 9az4C ![]() 9azpC ![]() 9azqC ![]() 9b03C ![]() 9b0kC ![]() 9b3dC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
---|---|
類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
-
リンク
-
集合体
登録構造単位 | ![]()
|
---|---|
1 |
|
-
要素
#1: タンパク質 | 分子量: 41387.227 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() ![]() 参照: UniProt: P68135, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 #2: タンパク質 | 分子量: 49189.508 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() ![]() #3: 化合物 | ChemComp-ADP / #4: 化合物 | ChemComp-MG / 研究の焦点であるリガンドがあるか | N | |
---|
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
---|---|
EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-
試料調製
構成要素 |
| ||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
分子量 |
| ||||||||||||||||||||||||
由来(天然) |
| ||||||||||||||||||||||||
由来(組換発現) |
| ||||||||||||||||||||||||
緩衝液 | pH: 8 | ||||||||||||||||||||||||
緩衝液成分 |
| ||||||||||||||||||||||||
試料 | 濃度: 1.48 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | ||||||||||||||||||||||||
試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3 | ||||||||||||||||||||||||
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K |
-
電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
---|---|
顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2500 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 500 nm / C2レンズ絞り径: 100 µm |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 電子線照射量: 42 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) |
-
解析
CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | |||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 112565 | |||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.51 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 36931 / 対称性のタイプ: POINT | |||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL | |||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | 3D fitting-ID: 1
| |||||||||||||||||||||
精密化 | 最高解像度: 3.51 Å |