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万見
- PDB-8zvi: Structure of the bacteriophage T5 capsid -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8zvi
タイトルStructure of the bacteriophage T5 capsid
要素
  • Decoration protein
  • Major capsid protein
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / Complex / VIRAL PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


viral scaffold / viral capsid, decoration / T=13 icosahedral viral capsid / evasion of host immune response / viral capsid
類似検索 - 分子機能
: / Decoration protein pb10 N-terminal domain / Phage capsid / Phage capsid family / Immunoglobulin domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Decoration protein / Major capsid protein
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia phage T5 (ファージ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Peng, Y. / Liu, H.R.
資金援助 中国, 4件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)12034006 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32071209 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31971122 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32200994 中国
引用
ジャーナル: Int J Mol Sci / 年: 2024
タイトル: Structures of Mature and Urea-Treated Empty Bacteriophage T5: Insights into Siphophage Infection and DNA Ejection.
著者: Yuning Peng / Huanrong Tang / Hao Xiao / Wenyuan Chen / Jingdong Song / Jing Zheng / Hongrong Liu /
要旨: T5 is a siphophage that has been extensively studied by structural and biochemical methods. However, the complete in situ structures of T5 before and after DNA ejection remain unknown. In this study, ...T5 is a siphophage that has been extensively studied by structural and biochemical methods. However, the complete in situ structures of T5 before and after DNA ejection remain unknown. In this study, we used cryo-electron microscopy (cryo-EM) to determine the structures of mature T5 (a laboratory-adapted, fiberless T5 mutant) and urea-treated empty T5 (lacking the tip complex) at near-atomic resolutions. Atomic models of the head, connector complex, tail tube, and tail tip were built for mature T5, and atomic models of the connector complex, comprising the portal protein pb7, adaptor protein p144, and tail terminator protein p142, were built for urea-treated empty T5. Our findings revealed that the aforementioned proteins did not undergo global conformational changes before and after DNA ejection, indicating that these structural features were conserved among most myophages and siphophages. The present study elucidates the underlying mechanisms of siphophage infection and DNA ejection.
#1: ジャーナル: Int J Mol Sci / 年: 2024
タイトル: Structures of Mature and Urea-Treated Empty Bacteriophage T5: Insights into Siphophage Infection and DNA Ejection.
著者: Yuning Peng / Huanrong Tang / Hao Xiao / Wenyuan Chen / Jingdong Song / Jing Zheng / Hongrong Liu /
要旨: T5 is a siphophage that has been extensively studied by structural and biochemical methods. However, the complete in situ structures of T5 before and after DNA ejection remain unknown. In this study, ...T5 is a siphophage that has been extensively studied by structural and biochemical methods. However, the complete in situ structures of T5 before and after DNA ejection remain unknown. In this study, we used cryo-electron microscopy (cryo-EM) to determine the structures of mature T5 (a laboratory-adapted, fiberless T5 mutant) and urea-treated empty T5 (lacking the tip complex) at near-atomic resolutions. Atomic models of the head, connector complex, tail tube, and tail tip were built for mature T5, and atomic models of the connector complex, comprising the portal protein pb7, adaptor protein p144, and tail terminator protein p142, were built for urea-treated empty T5. Our findings revealed that the aforementioned proteins did not undergo global conformational changes before and after DNA ejection, indicating that these structural features were conserved among most myophages and siphophages. The present study elucidates the underlying mechanisms of siphophage infection and DNA ejection.
履歴
登録2024年6月11日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02024年9月4日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Major capsid protein
B: Major capsid protein
C: Major capsid protein
D: Major capsid protein
E: Major capsid protein
F: Major capsid protein
G: Major capsid protein
H: Major capsid protein
I: Major capsid protein
J: Major capsid protein
K: Major capsid protein
L: Major capsid protein
a: Decoration protein
b: Decoration protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)645,95114
ポリマ－645,95114
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質
Major capsid protein / Capsid protein pb8 / Major head protein


分子量: 50951.684 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia phage T5 (ファージ) / 参照: UniProt: Q6QGD8
#2: タンパク質 Decoration protein / Capsid protein pb10


分子量: 17265.447 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia phage T5 (ファージ) / 参照: UniProt: Q6QGD6

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Escherichia phage T5 / タイプ: VIRUS / Entity ID: all / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Escherichia phage T5 (ファージ)
ウイルスについての詳細中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / 単離: SPECIES / タイプ: VIRION
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2200 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1600 nm
撮影電子線照射量: 32 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: NONE
3次元再構成解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 100841 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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