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万見
- PDB-8y84: Structure of the high affinity receptor fc(epsilon)ri TM -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8y84
タイトルStructure of the high affinity receptor fc(epsilon)ri TM
要素
  • High affinity immunoglobulin epsilon receptor subunit alpha
  • High affinity immunoglobulin epsilon receptor subunit beta
  • High affinity immunoglobulin epsilon receptor subunit gamma
キーワードIMMUNE SYSTEM / ANTIBDOY
機能・相同性
機能・相同性情報


Fc epsilon receptor (FCERI) signaling / FCERI mediated NF-kB activation / Dectin-2 family / Role of LAT2/NTAL/LAB on calcium mobilization / Platelet Adhesion to exposed collagen / serotonin secretion / GPVI-mediated activation cascade / IgE receptor activity / Fc-epsilon receptor I complex / Cell surface interactions at the vascular wall ...Fc epsilon receptor (FCERI) signaling / FCERI mediated NF-kB activation / Dectin-2 family / Role of LAT2/NTAL/LAB on calcium mobilization / Platelet Adhesion to exposed collagen / serotonin secretion / GPVI-mediated activation cascade / IgE receptor activity / Fc-epsilon receptor I complex / Cell surface interactions at the vascular wall / FCERI mediated Ca+2 mobilization / Fc receptor mediated stimulatory signaling pathway / T cell differentiation involved in immune response / negative regulation of mast cell apoptotic process / high-affinity IgE receptor activity / type I hypersensitivity / mast cell activation / Fc-gamma receptor III complex / FCERI mediated MAPK activation / positive regulation of interleukin-3 production / eosinophil degranulation / serotonin secretion by platelet / neutrophil activation involved in immune response / positive regulation of mast cell degranulation / positive regulation of mast cell cytokine production / positive regulation of type III hypersensitivity / regulation of platelet activation / Fc-gamma receptor signaling pathway / positive regulation of type IIa hypersensitivity / positive regulation of type I hypersensitivity / IgE binding / leukotriene biosynthetic process / interleukin-3-mediated signaling pathway / positive regulation of protein localization to cell surface / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / positive regulation of granulocyte macrophage colony-stimulating factor production / type 2 immune response / IgG binding / Neutrophil degranulation / phagocytosis, engulfment / mast cell degranulation / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class I / Fc-epsilon receptor signaling pathway / positive regulation of interleukin-4 production / immunoglobulin mediated immune response / positive regulation of interleukin-10 production / regulation of immune response / cellular response to low-density lipoprotein particle stimulus / neutrophil chemotaxis / positive regulation of calcium-mediated signaling / positive regulation of phagocytosis / osteoclast differentiation / SH2 domain binding / establishment of localization in cell / integrin-mediated signaling pathway / protein localization to plasma membrane / phosphoprotein binding / receptor internalization / positive regulation of interleukin-6 production / positive regulation of immune response / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / positive regulation of tumor necrosis factor production / cell surface receptor signaling pathway / endosome / defense response to bacterium / immune response / protein heterodimerization activity / external side of plasma membrane / innate immune response / protein kinase binding / cell surface / signal transduction / protein homodimerization activity / extracellular region / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
High affinity immunoglobulin epsilon receptor subunit gamma / Membrane-spanning 4-domains subfamily A / CD20-like family / CD20-like family / T-cell surface glycoprotein CD3 zeta subunit/High affinity IgE receptor gamma subunit / T-cell surface glycoprotein CD3 zeta chain / : / Immunoreceptor tyrosine-based activation motif / Phosphorylated immunoreceptor signalling ITAM / ITAM motif mammalian type profile. ...High affinity immunoglobulin epsilon receptor subunit gamma / Membrane-spanning 4-domains subfamily A / CD20-like family / CD20-like family / T-cell surface glycoprotein CD3 zeta subunit/High affinity IgE receptor gamma subunit / T-cell surface glycoprotein CD3 zeta chain / : / Immunoreceptor tyrosine-based activation motif / Phosphorylated immunoreceptor signalling ITAM / ITAM motif mammalian type profile. / Immunoreceptor tyrosine-based activation motif / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
CHOLESTEROL HEMISUCCINATE / High affinity immunoglobulin epsilon receptor subunit alpha / High affinity immunoglobulin epsilon receptor subunit beta / High affinity immunoglobulin epsilon receptor subunit gamma
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.98 Å
データ登録者Du, S. / Deng, M.J. / Xiao, J.Y.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: Nature / 年: 2024
タイトル: Structural insights into the high-affinity IgE receptor FcεRI complex.
著者: Meijie Deng / Shuo Du / Handi Hou / Junyu Xiao /
要旨: Immunoglobulin E (IgE) plays a pivotal role in allergic responses. The high-affinity IgE receptor, FcεRI, found on mast cells and basophils, is central to the effector functions of IgE. FcεRI is a ...Immunoglobulin E (IgE) plays a pivotal role in allergic responses. The high-affinity IgE receptor, FcεRI, found on mast cells and basophils, is central to the effector functions of IgE. FcεRI is a tetrameric complex, comprising FcεRIα, FcεRIβ and a homodimer of FcRγ (originally known as FcεRIγ), with FcεRIα recognizing the Fc region of IgE (Fcε) and FcεRIβ-FcRγ facilitating signal transduction. Additionally, FcRγ is a crucial component of other immunoglobulin receptors, including those for IgG (FcγRI and FcγRIIIA) and IgA (FcαRI). However, the molecular basis of FcεRI assembly and the structure of FcRγ have remained elusive. Here we elucidate the cryogenic electron microscopy structure of the Fcε-FcεRI complex. FcεRIα has an essential role in the receptor's assembly, interacting with FcεRIβ and both FcRγ subunits. FcεRIβ is structured as a compact four-helix bundle, similar to the B cell antigen CD20. The FcRγ dimer exhibits an asymmetric architecture, and coils with the transmembrane region of FcεRIα to form a three-helix bundle. A cholesterol-like molecule enhances the interaction between FcεRIβ and the FcεRIα-FcRγ complex. Our mutagenesis analyses further indicate similarities between the interaction of FcRγ with FcεRIα and FcγRIIIA, but differences in that with FcαRI. These findings deepen our understanding of the signalling mechanisms of FcεRI and offer insights into the functionality of other immune receptors dependent on FcRγ.
履歴
登録2024年2月5日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02024年7月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年7月10日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
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改定 1.02024年7月10日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年9月4日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _em_admin.last_update
改定 1.22024年10月9日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID / _em_admin.last_update / _pdbx_entry_details.has_protein_modification
改定 1.32024年11月13日Group: Data collection / カテゴリ: em_admin / Item: _em_admin.last_update
改定 1.42024年11月27日Group: Data collection / カテゴリ: em_admin / Item: _em_admin.last_update
改定 1.52025年6月25日Group: Data collection / カテゴリ: em_admin / em_software / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name
改定 1.12025年6月25日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Data processing / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / カテゴリ: em_admin / em_software / Data content type: EM metadata / EM metadata / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: High affinity immunoglobulin epsilon receptor subunit alpha
B: High affinity immunoglobulin epsilon receptor subunit beta
C: High affinity immunoglobulin epsilon receptor subunit gamma
G: High affinity immunoglobulin epsilon receptor subunit gamma
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)81,9835
ポリマ－81,4974
非ポリマー4871
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 High affinity immunoglobulin epsilon receptor subunit alpha / Fc-epsilon RI-alpha / FcERI / IgE Fc receptor subunit alpha


分子量: 27830.160 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Fcer1a, Fce1a / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P12371
#2: タンパク質 High affinity immunoglobulin epsilon receptor subunit beta / FcERI / Fc epsilon receptor I beta-chain / IgE Fc receptor subunit beta


分子量: 26747.752 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Fce1b, Fcer1b / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P13386
#3: タンパク質 High affinity immunoglobulin epsilon receptor subunit gamma / Fc receptor gamma-chain / FcRgamma / Fc-epsilon RI-gamma / IgE Fc receptor subunit gamma / FceRI gamma


分子量: 13459.315 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Fcer1g, Fce1g / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P20411
#4: 化合物 ChemComp-Y01 / CHOLESTEROL HEMISUCCINATE


分子量: 486.726 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C31H50O4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Structure of the high affinity receptor fc(epsilon)ri TM
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#3 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 7.2
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm
撮影電子線照射量: 60 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア名称: PHENIX / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 2.98 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 698272 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0062211
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d1.1843002
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d19.194298
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.054372
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.007351

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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