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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8xz3 | |||||||||
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タイトル | Mycobacterium smegmatis 50S ribosomal subunit with Erythromycin | |||||||||
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![]() | RIBOSOME / Antibiotic | |||||||||
機能・相同性 | ![]() large ribosomal subunit / transferase activity / 5S rRNA binding / large ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic large ribosomal subunit / tRNA binding / cytoplasmic translation / rRNA binding / negative regulation of translation / ribosome ...large ribosomal subunit / transferase activity / 5S rRNA binding / large ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic large ribosomal subunit / tRNA binding / cytoplasmic translation / rRNA binding / negative regulation of translation / ribosome / structural constituent of ribosome / ribonucleoprotein complex / translation / mRNA binding / metal ion binding / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() | |||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å | |||||||||
![]() | Srinivasan, K. / Banerjee, A. / Sengupta, J. | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Cryo-EM structures reveal the molecular mechanism of HflX-mediated erythromycin resistance in mycobacteria. 著者: Krishnamoorthi Srinivasan / Aneek Banerjee / Jayati Sengupta / ![]() 要旨: Mycobacterial HflX confers resistance against macrolide antibiotics. However, the exact molecular mechanism is poorly understood. To gain further insights, we determined the cryo-EM structures of M. ...Mycobacterial HflX confers resistance against macrolide antibiotics. However, the exact molecular mechanism is poorly understood. To gain further insights, we determined the cryo-EM structures of M. smegmatis (Msm) HflX-50S subunit and 50S subunit-erythromycin (ERY) complexes at a global resolution of approximately 3 Å. A conserved nucleotide A2286 at the gate of nascent peptide exit tunnel (NPET) adopts a swayed conformation in HflX-50S complex and interacts with a loop within the linker helical (LH) domain of MsmHflX that contains an additional 9 residues insertion. Interestingly, the swaying of this nucleotide, which is usually found in the non-swayed conformation, is induced by erythromycin binding. Furthermore, we observed that erythromycin decreases HflX's ribosome-dependent GTP hydrolysis, resulting in its enhanced binding and anti-association activity on the 50S subunit. Our findings reveal how mycobacterial HflX senses the presence of macrolides at the peptide tunnel entrance and confers antibiotic resistance in mycobacteria. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 2.1 MB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 1.6 MB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.7 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.9 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 166.4 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 281.9 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 38788MC ![]() 8kabC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-50S ribosomal protein ... , 5種, 5分子 3HLQf
#1: タンパク質・ペプチド | 分子量: 2710.179 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 参照: UniProt: A0QTP4 |
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#9: タンパク質 | 分子量: 15949.253 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 参照: UniProt: A0R7F6 |
#13: タンパク質 | 分子量: 13400.625 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 参照: UniProt: A0QSF9 |
#18: タンパク質 | 分子量: 12892.806 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 参照: UniProt: A0QV42 |
#33: タンパク質・ペプチド | 分子量: 4341.277 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 参照: UniProt: A0QSL4 |
-RNA鎖 , 2種, 2分子 AB
#2: RNA鎖 | 分子量: 1011834.750 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 参照: GenBank: 118168627 |
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#3: RNA鎖 | 分子量: 38061.816 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 参照: GenBank: 118168627 |
+Large ribosomal subunit protein ... , 27種, 27分子 CDEFGIJKMNOPRSTUVWXYZabcdeg
-非ポリマー , 1種, 1分子 ![](data/chem/img/ERY.gif)
#35: 化合物 | ChemComp-ERY / |
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-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | Y |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 |
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分子量 | 実験値: NO | |||||||||||||||||||||
由来(天然) |
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由来(組換発現) |
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緩衝液 | pH: 7.5 | |||||||||||||||||||||
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | |||||||||||||||||||||
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 3300 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1800 nm |
撮影 | 電子線照射量: 28.75 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k) |
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解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 43558 / 対称性のタイプ: POINT |