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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8vxc | ||||||
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タイトル | Structure of HamB-DNA complex, conformation 2, from the Escherichia coli Hachiman defense system | ||||||
要素 |
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キーワード | IMMUNE SYSTEM/DNA / Helicase-DNA complex / antiphage defense system / IMMUNE SYSTEM / IMMUNE SYSTEM-DNA complex | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 | ||||||
生物種 | Escherichia coli (大腸菌) synthetic construct (人工物) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.93 Å | ||||||
データ登録者 | Tuck, O.T. / Doudna, J.A. | ||||||
資金援助 | 米国, 1件
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引用 | ジャーナル: bioRxiv / 年: 2024 タイトル: Hachiman is a genome integrity sensor. 著者: Owen T Tuck / Benjamin A Adler / Emily G Armbruster / Arushi Lahiri / Jason J Hu / Julia Zhou / Joe Pogliano / Jennifer A Doudna / 要旨: Hachiman is a broad-spectrum antiphage defense system of unknown function. We show here that Hachiman comprises a heterodimeric nuclease-helicase complex, HamAB. HamA, previously a protein of unknown ...Hachiman is a broad-spectrum antiphage defense system of unknown function. We show here that Hachiman comprises a heterodimeric nuclease-helicase complex, HamAB. HamA, previously a protein of unknown function, is the effector nuclease. HamB is the sensor helicase. HamB constrains HamA activity during surveillance of intact dsDNA. When the HamAB complex detects DNA damage, HamB helicase activity liberates HamA, unleashing nuclease activity. Hachiman activation degrades all DNA in the cell, creating 'phantom' cells devoid of both phage and host DNA. We demonstrate Hachiman activation in the absence of phage by treatment with DNA-damaging agents, suggesting that Hachiman responds to aberrant DNA states. Phylogenetic similarities between the Hachiman helicase and eukaryotic enzymes suggest this bacterial immune system has been repurposed for diverse functions across all domains of life. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 8vxc.cif.gz | 244.1 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb8vxc.ent.gz | 188.8 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 8vxc.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 8vxc_validation.pdf.gz | 1 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 8vxc_full_validation.pdf.gz | 1 MB | 表示 | |
XML形式データ | 8vxc_validation.xml.gz | 45.2 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 8vxc_validation.cif.gz | 67 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/vx/8vxc ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/vx/8vxc | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 43616MC 8vx9C 8vxaC 8vxyC 43813 C: 同じ文献を引用 (文献) M: このデータのモデリングに利用したマップデータ |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
#1: DNA鎖 | 分子量: 12154.847 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物) #2: タンパク質 | | 分子量: 130898.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: ECOR31 / 遺伝子: HamB / プラスミド: pGEX / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A426EXV0 |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: HamB-DNA complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
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分子量 | 値: .155 MDa / 実験値: NO | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
由来(天然) | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 株: ECOR31 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
由来(組換発現) | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 株: BL21-AI / プラスミド: pGEX | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
緩衝液 | pH: 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
緩衝液成分 |
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試料 | 濃度: 1.5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
試料支持 | グリッドの材料: GOLD / グリッドのタイプ: UltrAuFoil R2/2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 281 K |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TALOS ARCTICA |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: OTHER |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 1800 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 800 nm / Cs: 2.7 mm / アライメント法: COMA FREE |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN |
撮影 | 電子線照射量: 50 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 9133 |
-解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 18254957 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 2.93 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 249313 / アルゴリズム: BACK PROJECTION / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: OTHER / 空間: REAL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | 詳細: v1.4.0 / Source name: AlphaFold / タイプ: in silico model |