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万見
- PDB-8vt7: Structure of the gamma tubulin ring complex nucleated microtubule... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8vt7
タイトルStructure of the gamma tubulin ring complex nucleated microtubule protofilament.
要素
  • Tubulin alpha-1B chain
  • Tubulin beta-3 chain
キーワードCELL CYCLE (細胞周期) / Microtubule (微小管)
機能・相同性
機能・相同性情報


netrin receptor binding / Post-chaperonin tubulin folding pathway / dorsal root ganglion development / Carboxyterminal post-translational modifications of tubulin / Microtubule-dependent trafficking of connexons from Golgi to the plasma membrane / Cilium Assembly / cytoskeleton-dependent intracellular transport / Sealing of the nuclear envelope (NE) by ESCRT-III / Intraflagellar transport / Gap junction assembly ...netrin receptor binding / Post-chaperonin tubulin folding pathway / dorsal root ganglion development / Carboxyterminal post-translational modifications of tubulin / Microtubule-dependent trafficking of connexons from Golgi to the plasma membrane / Cilium Assembly / cytoskeleton-dependent intracellular transport / Sealing of the nuclear envelope (NE) by ESCRT-III / Intraflagellar transport / Gap junction assembly / Formation of tubulin folding intermediates by CCT/TriC / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / Prefoldin mediated transfer of substrate to CCT/TriC / Kinesins / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / 細胞結合 / cytoplasmic microtubule / Recycling pathway of L1 / RHOH GTPase cycle / RHO GTPases activate IQGAPs / cellular response to interleukin-4 / Hedgehog 'off' state / microtubule-based process / COPI-mediated anterograde transport / Activation of AMPK downstream of NMDARs / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / MHC class II antigen presentation / filopodium / 軸索誘導 / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / RHO GTPases Activate Formins / cell periphery / peptide binding / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / PKR-mediated signaling / structural constituent of cytoskeleton / 紡錘体 / microtubule cytoskeleton organization / Aggrephagy / HCMV Early Events / Separation of Sister Chromatids / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / microtubule cytoskeleton / double-stranded RNA binding / mitotic cell cycle / lamellipodium / 成長円錐 / 微小管 / 神経繊維 / 細胞分裂 / GTPase activity / neuronal cell body / 樹状突起 / ubiquitin protein ligase binding / GTP binding / structural molecule activity / extracellular exosome / metal ion binding / 細胞核 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Alpha tubulin / Beta tubulin, autoregulation binding site / Beta tubulin / チューブリン / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain / Tubulin, conserved site / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain ...Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Alpha tubulin / Beta tubulin, autoregulation binding site / Beta tubulin / チューブリン / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain / Tubulin, conserved site / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ-like, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, C-terminal / Tubulin/FtsZ, 2-layer sandwich domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / グアノシン三リン酸 / Tubulin alpha-1B chain / Tubulin beta-3 chain
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.66 Å
データ登録者Aher, A. / Urnavicius, L. / Kapoor, T.M.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)GM130234 米国
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2024
タイトル: Structure of the γ-tubulin ring complex-capped microtubule.
著者: Amol Aher / Linas Urnavicius / Allen Xue / Kasahun Neselu / Tarun M Kapoor /
要旨: Microtubules are composed of α-tubulin and β-tubulin dimers positioned head-to-tail to form protofilaments that associate laterally in varying numbers. It is not known how cellular microtubules ...Microtubules are composed of α-tubulin and β-tubulin dimers positioned head-to-tail to form protofilaments that associate laterally in varying numbers. It is not known how cellular microtubules assemble with the canonical 13-protofilament architecture, resulting in micrometer-scale α/β-tubulin tracks for intracellular transport that align with, rather than spiral along, the long axis of the filament. We report that the human ~2.3 MDa γ-tubulin ring complex (γ-TuRC), an essential regulator of microtubule formation that contains 14 γ-tubulins, selectively nucleates 13-protofilament microtubules. Cryogenic electron microscopy reconstructions of γ-TuRC-capped microtubule minus ends reveal the extensive intra-domain and inter-domain motions of γ-TuRC subunits that accommodate luminal bridge components and establish lateral and longitudinal interactions between γ-tubulins and α-tubulins. Our structures suggest that γ-TuRC, an inefficient nucleation template owing to its splayed conformation, can transform into a compacted cap at the microtubule minus end and set the lattice architecture of cellular microtubules.
履歴
登録2024年1月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年3月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年4月24日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
F: Tubulin beta-3 chain
J: Tubulin alpha-1B chain
A: Tubulin beta-3 chain
B: Tubulin alpha-1B chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)206,57310
ポリマ－204,5914
非ポリマー1,9816
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Tubulin beta-3 chain / Tubulin beta-4 chain / Tubulin beta-III


分子量: 51276.367 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TUBB3, TUBB4 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q13509
#2: タンパク質 Tubulin alpha-1B chain / Alpha-tubulin ubiquitous / Tubulin K-alpha-1 / Tubulin alpha-ubiquitous chain


分子量: 51019.297 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TUBA1B / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
参照: UniProt: P68363, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
#3: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP / グアノシン二リン酸


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物 ChemComp-GTP / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP / グアノシン三リン酸


分子量: 523.180 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O14P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: GTP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Gamma tubulin ring complex nucleated microtubule / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #2, #1 / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
緩衝液pH: 6.8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 %

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス（公称値）: 3500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1500 nm
撮影電子線照射量: 60 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 2.66 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 406369 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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