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- PDB-8vg0: Cryo-EM structure of GATA4 in complex with ALBN1 nucleosome -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8vg0
タイトルCryo-EM structure of GATA4 in complex with ALBN1 nucleosome
要素
  • (DNA (159-MER)) x 2
  • Histone H2A type 1-B/E
  • Histone H2B type 1-J
  • Histone H3.1
  • Histone H4
  • Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,Transcription factor GATA-4
キーワードNUCLEAR PROTEIN/DNA / nucleosome / pioneer transcription factors / DNA binding proteins / transcription / chromatin / NUCLEAR PROTEIN / NUCLEAR PROTEIN-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


atrioventricular valve formation / atrial septum secundum morphogenesis / embryonic heart tube anterior/posterior pattern specification / transdifferentiation / Formation of lateral plate mesoderm / intestinal epithelial cell differentiation / cardiac right ventricle morphogenesis / atrioventricular node development / co-SMAD binding / atrial septum morphogenesis ...atrioventricular valve formation / atrial septum secundum morphogenesis / embryonic heart tube anterior/posterior pattern specification / transdifferentiation / Formation of lateral plate mesoderm / intestinal epithelial cell differentiation / cardiac right ventricle morphogenesis / atrioventricular node development / co-SMAD binding / atrial septum morphogenesis / cardiac muscle tissue regeneration / Transcriptional regulation of testis differentiation / cardiac ventricle morphogenesis / endocardial cushion development / cell growth involved in cardiac muscle cell development / atrial septum primum morphogenesis / Physiological factors / Developmental Lineage of Pancreatic Acinar Cells / Developmental Lineage of Multipotent Pancreatic Progenitor Cells / atrioventricular canal development / embryonic foregut morphogenesis / Synthesis, secretion, and inactivation of Glucose-dependent Insulinotropic Polypeptide (GIP) / YAP1- and WWTR1 (TAZ)-stimulated gene expression / Formation of definitive endoderm / endoderm development / positive regulation of BMP signaling pathway / regulation of cardiac muscle cell contraction / response to vitamin A / Cardiogenesis / aortic valve morphogenesis / ventricular septum development / NFAT protein binding / DNA-binding transcription activator activity / heart looping / detection of maltose stimulus / maltose transport complex / carbohydrate transport / negative regulation of cardiac muscle cell apoptotic process / negative regulation of apoptotic signaling pathway / positive regulation of vascular endothelial growth factor production / carbohydrate transmembrane transporter activity / cell fate commitment / maltose binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / negative regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / response to mechanical stimulus / negative regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / negative regulation of megakaryocyte differentiation / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / protein localization to CENP-A containing chromatin / Chromatin modifying enzymes / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / CENP-A containing nucleosome / Packaging Of Telomere Ends / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / epigenetic regulation of gene expression / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / telomere organization / Interleukin-7 signaling / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / RNA Polymerase I Promoter Opening / Inhibition of DNA recombination at telomere / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / Meiotic synapsis / SUMOylation of chromatin organization proteins / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / HCMV Late Events / Developmental Lineage of Pancreatic Ductal Cells / negative regulation of autophagy / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / PRC2 methylates histones and DNA / innate immune response in mucosa / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / cell chemotaxis / Defective pyroptosis / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / HDACs deacetylate histones / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / wound healing / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / RNA Polymerase I Promoter Escape / lipopolysaccharide binding / cellular response to glucose stimulus / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / HDMs demethylate histones / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / G2/M DNA damage checkpoint / Negative Regulation of CDH1 Gene Transcription / NoRC negatively regulates rRNA expression / PKMTs methylate histone lysines
類似検索 - 分子機能
GATA-type transcription activator, N-terminal / Transcription factor GATA-4/5/6 / GATA-type transcription activator, N-terminal / Transcription factor GATA / GATA-type zinc finger domain. / GATA-type zinc finger domain profile. / zinc finger binding to DNA consensus sequence [AT]GATA[AG] / GATA zinc finger / Zinc finger, GATA-type / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein ...GATA-type transcription activator, N-terminal / Transcription factor GATA-4/5/6 / GATA-type transcription activator, N-terminal / Transcription factor GATA / GATA-type zinc finger domain. / GATA-type zinc finger domain profile. / zinc finger binding to DNA consensus sequence [AT]GATA[AG] / GATA zinc finger / Zinc finger, GATA-type / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein / : / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone 2A / Histone H2A / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Zinc finger, NHR/GATA-type / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 domain / Histone-fold
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / DNA (> 100) / Histone H2A type 1-B/E / Histone H2B type 1-J / Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein / Transcription factor GATA-4 / Histone H4 / Histone H3.1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.07 Å
データ登録者Zhou, B.R. / Bai, Y.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)Intramural Research Program 米国
引用ジャーナル: Mol Cell / 年: 2024
タイトル: Structural insights into the cooperative nucleosome recognition and chromatin opening by FOXA1 and GATA4.
著者: Bing-Rui Zhou / Hanqiao Feng / Furong Huang / Iris Zhu / Stephanie Portillo-Ledesma / Dan Shi / Kenneth S Zaret / Tamar Schlick / David Landsman / Qianben Wang / Yawen Bai /
要旨: Mouse FOXA1 and GATA4 are prototypes of pioneer factors, initiating liver cell development by binding to the N1 nucleosome in the enhancer of the ALB1 gene. Using cryoelectron microscopy (cryo-EM), ...Mouse FOXA1 and GATA4 are prototypes of pioneer factors, initiating liver cell development by binding to the N1 nucleosome in the enhancer of the ALB1 gene. Using cryoelectron microscopy (cryo-EM), we determined the structures of the free N1 nucleosome and its complexes with FOXA1 and GATA4, both individually and in combination. We found that the DNA-binding domains of FOXA1 and GATA4 mainly recognize the linker DNA and an internal site in the nucleosome, respectively, whereas their intrinsically disordered regions interact with the acidic patch on histone H2A-H2B. FOXA1 efficiently enhances GATA4 binding by repositioning the N1 nucleosome. In vivo DNA editing and bioinformatics analyses suggest that the co-binding mode of FOXA1 and GATA4 plays important roles in regulating genes involved in liver cell functions. Our results reveal the mechanism whereby FOXA1 and GATA4 cooperatively bind to the nucleosome through nucleosome repositioning, opening chromatin by bending linker DNA and obstructing nucleosome packing.
履歴
登録2023年12月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年8月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年8月7日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年8月7日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
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改定 1.02024年8月7日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年8月28日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _em_admin.last_update
改定 1.22024年9月4日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / em_admin
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _em_admin.last_update
改定 1.32024年9月11日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / em_admin / Item: _citation.page_last / _em_admin.last_update
改定 1.42025年5月21日Group: Data collection / Structure summary / カテゴリ: em_admin / em_software / pdbx_entry_details
Item: _em_admin.last_update / _em_software.name / _pdbx_entry_details.has_protein_modification
改定 1.12025年5月21日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Data processing / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / カテゴリ: em_admin / em_software / Data content type: EM metadata / EM metadata / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
I: DNA (159-MER)
J: DNA (159-MER)
A: Histone H3.1
B: Histone H4
C: Histone H2A type 1-B/E
D: Histone H2B type 1-J
E: Histone H3.1
F: Histone H4
G: Histone H2A type 1-B/E
H: Histone H2B type 1-J
T: Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,Transcription factor GATA-4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)312,63812
ポリマ－312,57211
非ポリマー651
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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DNA鎖 , 2種, 2分子 IJ

#1: DNA鎖 DNA (159-MER)


分子量: 57399.637 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#2: DNA鎖 DNA (159-MER)


分子量: 57427.770 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)

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タンパク質 , 5種, 9分子 AEBFCGDHT

#3: タンパク質 Histone H3.1 / Histone H3/a / Histone H3/b / Histone H3/c / Histone H3/d / Histone H3/f / Histone H3/h / Histone ...Histone H3/a / Histone H3/b / Histone H3/c / Histone H3/d / Histone H3/f / Histone H3/h / Histone H3/i / Histone H3/j / Histone H3/k / Histone H3/l


分子量: 15437.167 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: H3C1, H3FA, HIST1H3A, H3C2, H3FL, HIST1H3B, H3C3, H3FC HIST1H3C, H3C4, H3FB, HIST1H3D, H3C6, H3FD, HIST1H3E, H3C7, H3FI, HIST1H3F, H3C8, H3FH, HIST1H3G, H3C10, H3FK, HIST1H3H, H3C11, H3FF, ...遺伝子: H3C1, H3FA, HIST1H3A, H3C2, H3FL, HIST1H3B, H3C3, H3FC HIST1H3C, H3C4, H3FB, HIST1H3D, H3C6, H3FD, HIST1H3E, H3C7, H3FI, HIST1H3F, H3C8, H3FH, HIST1H3G, H3C10, H3FK, HIST1H3H, H3C11, H3FF, HIST1H3I, H3C12, H3FJ, HIST1H3J
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P68431
#4: タンパク質 Histone H4


分子量: 11394.426 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: HIST1H4A, H4/A, H4FA, HIST1H4B, H4/I, H4FI, HIST1H4C, H4/G, H4FG, HIST1H4D, H4/B, H4FB, HIST1H4E, H4/J, H4FJ, HIST1H4F, H4/C, H4FC, HIST1H4H, H4/H, H4FH, HIST1H4I, H4/M, H4FM, HIST1H4J, ...遺伝子: HIST1H4A, H4/A, H4FA, HIST1H4B, H4/I, H4FI, HIST1H4C, H4/G, H4FG, HIST1H4D, H4/B, H4FB, HIST1H4E, H4/J, H4FJ, HIST1H4F, H4/C, H4FC, HIST1H4H, H4/H, H4FH, HIST1H4I, H4/M, H4FM, HIST1H4J, H4/E, H4FE, HIST1H4K, H4/D, H4FD, HIST1H4L, H4/K, H4FK, HIST2H4A, H4/N, H4F2, H4FN, HIST2H4, HIST2H4B, H4/O, H4FO, HIST4H4
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62805
#5: タンパク質 Histone H2A type 1-B/E / Histone H2A.2 / Histone H2A/a / Histone H2A/m


分子量: 14165.551 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HIST1H2AB, H2AFM, HIST1H2AE, H2AFA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P04908
#6: タンパク質 Histone H2B type 1-J / Histone H2B.1 / Histone H2B.r / H2B/r


分子量: 13935.239 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HIST1H2BJ, H2BFR / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P06899
#7: タンパク質 Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,Transcription factor GATA-4 / MMBP / Maltodextrin-binding protein / Maltose-binding protein / MBP / GATA-binding factor 4


分子量: 87880.258 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: malE, b4034, JW3994, GATA4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0AEX9, UniProt: P43694

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非ポリマー , 1種, 1分子

#8: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: GATA4 in complex with 186bp ALBN1 nucleosome / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#7 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: OTHER / 最大 デフォーカス（公称値）: 1800 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm
撮影電子線照射量: 1 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
8PHENIXモデル精密化
13cryoSPARC4.1３次元再構成
CTF補正タイプ: NONE
3次元再構成解像度: 3.07 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 97849 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00513926
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.69820168
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d30.3764119
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0382290
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0041454

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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