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万見
- PDB-8ve0: Human transthyretin covalently modified with A2-derived stilbene ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8ve0
タイトルHuman transthyretin covalently modified with A2-derived stilbene in the compressed conformation
要素Transthyretin
キーワードTRANSPORT PROTEIN / Amyloidosis
機能・相同性
機能・相同性情報


Retinoid cycle disease events / thyroid hormone binding / The canonical retinoid cycle in rods (twilight vision) / purine nucleobase metabolic process / Non-integrin membrane-ECM interactions / Retinoid metabolism and transport / hormone activity / azurophil granule lumen / Amyloid fiber formation / Neutrophil degranulation ...Retinoid cycle disease events / thyroid hormone binding / The canonical retinoid cycle in rods (twilight vision) / purine nucleobase metabolic process / Non-integrin membrane-ECM interactions / Retinoid metabolism and transport / hormone activity / azurophil granule lumen / Amyloid fiber formation / Neutrophil degranulation / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Transthyretin, conserved site / Transthyretin signature 2. / Transthyretin, thyroxine binding site / Transthyretin signature 1. / Transthyretin / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain superfamily / HIUase/Transthyretin family
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-1WZ / Transthyretin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Basanta, B. / Nugroho, K. / Yan, N. / Kline, G.M. / Tsai, F.J. / Wu, M. / Kelly, J.W. / Lander, G.C.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM142196 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)AG067594 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: The conformational landscape of human transthyretin revealed by cryo-EM
著者: Basanta, B. / Nugroho, K. / Yan, N. / Kline, G.M. / Powers, E.T. / Tsai, F.J. / Wu, M. / Hansel-Harris, A. / Chen, J. / Forli, S. / Kelly, J.W. / Lander, G.C.
履歴
登録2023年12月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年1月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月13日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
改定 1.22024年10月23日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _em_admin.last_update / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Transthyretin
B: Transthyretin
C: Transthyretin
D: Transthyretin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,2576
ポリマ－55,6344
非ポリマー6232
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質
Transthyretin / ATTR / Prealbumin / TBPA


分子量: 13908.557 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TTR, PALB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P02766
#2: 化合物 ChemComp-1WZ / 3-(dimethylamino)-5-[(E)-2-(4-hydroxy-3,5-dimethylphenyl)ethenyl]benzoic acid / (E)-3-(dimethylamino)-5-(4-hydroxy-3,5-dimethylstyryl)benzoic acid


分子量: 311.375 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C19H21NO3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Transthyretin / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.056136 MDa / 実験値: YES
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7.6
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
1100 mMPotassium ChlorideKCl1
28.66 mMPotassium PhosphateK2HPO41
31.34 mMPotassium PhosphateKH2PO41
41 mMEDTAC10H16N2O81
50.01 % w/vbeta-octyl glucoside (BOG)C14H28O61
61.25 % v/vDMSOC2H6OS1
試料濃度: 0.41 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: Graphene grids were treated with UV/ozone using the UVOCS T10xT10 system. A 10-minute warmup run was performed immediately prior to inserting and treating the grids for 4 minutes.
グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: HOMEMADE PLUNGER / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 90 % / 凍結前の試料温度: 279 K
詳細: 3 uL of sample were applied onto the graphene side of the grid after it was mounted on the plunger (always at the same height), and immediately blotted for 6 seconds by holding a 1 x 6 cm ...詳細: 3 uL of sample were applied onto the graphene side of the grid after it was mounted on the plunger (always at the same height), and immediately blotted for 6 seconds by holding a 1 x 6 cm piece of Whatman 1 filter paper parallel to the grid, in full contact. Timing was kept with the help of a metronome. The blotting countdown was started after the blotted liquid spot on the filter paper stopped spreading and the grid was plunged in liquid ethane at the same time the blotting paper was pulled back, in a single motion.

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TALOS ARCTICA
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 73000 X / 倍率（補正後）: 88968 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 1500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 500 nm / Calibrated defocus min: 500 nm / 最大 デフォーカス（補正後）: 1500 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
最高温度: 85 K / 最低温度: 78 K
撮影平均露光時間: 6.8 sec. / 電子線照射量: 50 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 4536
画像スキャンサンプリングサイズ: 5 µm / 横: 3838 / 縦: 3710 / 動画フレーム数/画像: 50

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2PHENIX1.19.2_4158:モデル精密化
3Leginon3.6画像取得
13RELION3.1３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 105961 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0023628
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.4664966
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d3.64499
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.045566
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.004627

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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