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- PDB-8v0k: The structure of the native cardiac thin filament troponin core i... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8v0k
タイトルThe structure of the native cardiac thin filament troponin core in Ca2+-bound partially activated state from the lower strand
要素
  • Actin, alpha cardiac muscle 1
  • Tropomyosin alpha-1 chain
  • Troponin C, slow skeletal and cardiac muscles
  • Troponin I, cardiac muscle
  • Troponin T2, cardiac type
キーワードMOTOR PROTEIN / thin filament / troponin / tropomyosin / cryo-EM / muscle structure
機能・相同性
機能・相同性情報


Striated Muscle Contraction / cardiac Troponin complex / actin-myosin filament sliding / troponin complex / regulation of muscle contraction / myosin binding / heart contraction / mesenchyme migration / troponin I binding / skeletal muscle contraction ...Striated Muscle Contraction / cardiac Troponin complex / actin-myosin filament sliding / troponin complex / regulation of muscle contraction / myosin binding / heart contraction / mesenchyme migration / troponin I binding / skeletal muscle contraction / cardiac muscle contraction / sarcomere / filopodium / actin filament organization / actin filament / calcium-dependent protein binding / actin filament binding / actin cytoskeleton / lamellipodium / actin binding / cell body / protein heterodimerization activity / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / protein homodimerization activity / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Troponin T / Troponin I residues 1-32 / Troponin I residues 1-32 / : / Tropomyosins signature. / Troponin / Troponin domain superfamily / Troponin / Tropomyosin / Tropomyosin ...Troponin T / Troponin I residues 1-32 / Troponin I residues 1-32 / : / Tropomyosins signature. / Troponin / Troponin domain superfamily / Troponin / Tropomyosin / Tropomyosin / EF-hand domain pair / : / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / ATPase, nucleotide binding domain / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Troponin I, cardiac muscle / Troponin T, cardiac muscle / Actin, alpha cardiac muscle 1 / Tropomyosin alpha-1 chain / Troponin C, slow skeletal and cardiac muscles
類似検索 - 構成要素
生物種Sus scrofa (ブタ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5.2 Å
データ登録者Galkin, V.E. / Risi, C.M.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)R01HL160966 米国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)1R01HL140925 米国
引用ジャーナル: J Mol Biol / 年: 2024
タイトル: Troponin Structural Dynamics in the Native Cardiac Thin Filament Revealed by Cryo Electron Microscopy.
著者: Cristina M Risi / Betty Belknap / Jennifer Atherton / Isabella Leite Coscarella / Howard D White / P Bryant Chase / Jose R Pinto / Vitold E Galkin /
要旨: Cardiac muscle contraction occurs due to repetitive interactions between myosin thick and actin thin filaments (TF) regulated by Ca levels, active cross-bridges, and cardiac myosin-binding protein C ...Cardiac muscle contraction occurs due to repetitive interactions between myosin thick and actin thin filaments (TF) regulated by Ca levels, active cross-bridges, and cardiac myosin-binding protein C (cMyBP-C). The cardiac TF (cTF) has two nonequivalent strands, each comprised of actin, tropomyosin (Tm), and troponin (Tn). Tn shifts Tm away from myosin-binding sites on actin at elevated Ca levels to allow formation of force-producing actomyosin cross-bridges. The Tn complex is comprised of three distinct polypeptides - Ca-binding TnC, inhibitory TnI, and Tm-binding TnT. The molecular mechanism of their collective action is unresolved due to lack of comprehensive structural information on Tn region of cTF. C1 domain of cMyBP-C activates cTF in the absence of Ca to the same extent as rigor myosin. Here we used cryo-EM of native cTFs to show that cTF Tn core adopts multiple structural conformations at high and low Ca levels and that the two strands are structurally distinct. At high Ca levels, cTF is not entirely activated by Ca but exists in either partially or fully activated state. Complete dissociation of TnI C-terminus is required for full activation. In presence of cMyBP-C C1 domain, Tn core adopts a fully activated conformation, even in absence of Ca. Our data provide a structural description for the requirement of myosin to fully activate cTFs and explain increased affinity of TnC to Ca in presence of active cross-bridges. We suggest that allosteric coupling between Tn subunits and Tm is required to control actomyosin interactions.
履歴
登録2023年11月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年3月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月13日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.title / _citation_author.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Actin, alpha cardiac muscle 1
B: Actin, alpha cardiac muscle 1
C: Troponin C, slow skeletal and cardiac muscles
D: Troponin I, cardiac muscle
E: Troponin T2, cardiac type
F: Tropomyosin alpha-1 chain
G: Tropomyosin alpha-1 chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)227,14614
ポリマ－226,1237
非ポリマー1,0237
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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タンパク質 , 5種, 7分子 ABCDEFG

#1: タンパク質 Actin, alpha cardiac muscle 1 / Cardiac muscle alpha actin 1


分子量: 42064.891 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: B6VNT8
#2: タンパク質 Troponin C, slow skeletal and cardiac muscles / TN-C


分子量: 18433.508 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: P63317
#3: タンパク質 Troponin I, cardiac muscle / Cardiac troponin I


分子量: 24092.680 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: A0A4X1V710
#4: タンパク質 Troponin T2, cardiac type


分子量: 33941.738 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: A0A5G2Q8N0
#5: タンパク質 Tropomyosin alpha-1 chain / Alpha-tropomyosin / Tropomyosin-1


分子量: 32762.656 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: P42639

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非ポリマー , 3種, 7分子

#6: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#7: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#8: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: thin filament troponin core complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#5 / 由来: NATURAL
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Sus scrofa (ブタ)
緩衝液pH: 7.2
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: non-helical filament
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: EMS Lacey Carbon
急速凍結凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 278 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 500 nm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 34 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 実像数: 24179

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1RELION4粒子像選択
2EPU画像取得
4RELIONCTF補正
7PHENIXモデルフィッティング
9RELION初期オイラー角割当
10RELION最終オイラー角割当
11RELION分類
12RELION4３次元再構成
13PHENIXモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 8888787
3次元再構成解像度: 5.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 58718 / アルゴリズム: BACK PROJECTION / 詳細: Filtered to 8A / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL
原子モデル構築
IDPDB-ID 3D fitting-IDAccession codeInitial refinement model-IDSource nameタイプ
17KO5

7ko5

17KO51PDBexperimental model
27UTI

7uti

17UTI2PDBexperimental model
38DDO

8ddo
PDB 未公開エントリ

18DDO3PDBexperimental model

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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