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- PDB-8u10: In situ cryo-EM structure of bacteriophage P22 gp1:gp4:gp5:gp10:g... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8u10
タイトルIn situ cryo-EM structure of bacteriophage P22 gp1:gp4:gp5:gp10:gp9 N-term complex in conformation 1 at 3.2A resolution
要素
  • Major capsid protein
  • Packaged DNA stabilization protein gp10
  • Peptidoglycan hydrolase gp4
  • Portal protein
  • Tail spike protein
キーワードVIRAL PROTEIN / phage / bacteriophage / tail spike protein / TSP / gene product 9 (gp9) / Packaged DNA stabilization protein / gene product 10 (gp10) / STRUCTURAL PROTEIN / head-to-tail protein / gene product 4 (gp4) / Tail hub protein / gene product (1) / Portal protein / Coat protein / Major capsid protein / gene product 5 (gp5)
機能・相同性
機能・相同性情報


viral DNA genome packaging, headful / endo-1,3-alpha-L-rhamnosidase activity / symbiont entry into host cell via disruption of host cell envelope lipopolysaccharide / symbiont entry into host cell via disruption of host cell wall peptidoglycan / viral portal complex / viral procapsid / virus tail, fiber / symbiont genome ejection through host cell envelope, short tail mechanism / viral procapsid maturation / viral DNA genome packaging ...viral DNA genome packaging, headful / endo-1,3-alpha-L-rhamnosidase activity / symbiont entry into host cell via disruption of host cell envelope lipopolysaccharide / symbiont entry into host cell via disruption of host cell wall peptidoglycan / viral portal complex / viral procapsid / virus tail, fiber / symbiont genome ejection through host cell envelope, short tail mechanism / viral procapsid maturation / viral DNA genome packaging / symbiont entry into host cell via disruption of host cell envelope / symbiont entry into host / virus tail / T=7 icosahedral viral capsid / 加水分解酵素; 糖加水分解酵素; 配糖体結合加水分解酵素または糖加水分解酵素 / adhesion receptor-mediated virion attachment to host cell / virion assembly / viral capsid / hydrolase activity / virion attachment to host cell / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Bacteriophage P22, Gp10, DNA-stabilising / Phage stabilisation protein / Tail accessory factor GP4 / Phage P22-like portal protein / Peptidoglycan hydrolase Gp4 superfamily / P22 tail accessory factor / Phage P22-like portal protein / Major capsid protein Gp5 / P22 coat protein - gene protein 5 / P22 tailspike C-terminal domain ...Bacteriophage P22, Gp10, DNA-stabilising / Phage stabilisation protein / Tail accessory factor GP4 / Phage P22-like portal protein / Peptidoglycan hydrolase Gp4 superfamily / P22 tail accessory factor / Phage P22-like portal protein / Major capsid protein Gp5 / P22 coat protein - gene protein 5 / P22 tailspike C-terminal domain / Salmonella phage P22 tail-spike / Bacteriophage P22 tailspike, N-terminal / Phage P22 tailspike-like, N-terminal domain superfamily / Head binding / Autotransporter, pectate lyase C-like domain superfamily / Pectin lyase fold/virulence factor
類似検索 - ドメイン・相同性
Tail spike protein / Portal protein / Peptidoglycan hydrolase gp4 / Major capsid protein / Packaged DNA stabilization protein gp10
類似検索 - 構成要素
生物種Salmonella phage P22 (ファージ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Iglesias, S. / Feng-Hou, C. / Cingolani, G.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM140733 米国
引用ジャーナル: J Mol Biol / 年: 2023
タイトル: Molecular Architecture of Salmonella Typhimurium Virus P22 Genome Ejection Machinery.
著者: Stephano M Iglesias / Ravi K Lokareddy / Ruoyu Yang / Fenglin Li / Daniel P Yeggoni / Chun-Feng David Hou / Makayla N Leroux / Juliana R Cortines / Justin C Leavitt / Mary Bird / Sherwood R ...著者: Stephano M Iglesias / Ravi K Lokareddy / Ruoyu Yang / Fenglin Li / Daniel P Yeggoni / Chun-Feng David Hou / Makayla N Leroux / Juliana R Cortines / Justin C Leavitt / Mary Bird / Sherwood R Casjens / Simon White / Carolyn M Teschke / Gino Cingolani /
要旨: Bacteriophage P22 is a prototypical member of the Podoviridae superfamily. Since its discovery in 1952, P22 has become a paradigm for phage transduction and a model for icosahedral viral capsid ...Bacteriophage P22 is a prototypical member of the Podoviridae superfamily. Since its discovery in 1952, P22 has become a paradigm for phage transduction and a model for icosahedral viral capsid assembly. Here, we describe the complete architecture of the P22 tail apparatus (gp1, gp4, gp10, gp9, and gp26) and the potential location and organization of P22 ejection proteins (gp7, gp20, and gp16), determined using cryo-EM localized reconstruction, genetic knockouts, and biochemical analysis. We found that the tail apparatus exists in two equivalent conformations, rotated by ∼6° relative to the capsid. Portal protomers make unique contacts with coat subunits in both conformations, explaining the 12:5 symmetry mismatch. The tail assembles around the hexameric tail hub (gp10), which folds into an interrupted β-propeller characterized by an apical insertion domain. The tail hub connects proximally to the dodecameric portal protein and head-to-tail adapter (gp4), distally to the trimeric tail needle (gp26), and laterally to six trimeric tailspikes (gp9) that attach asymmetrically to gp10 insertion domain. Cryo-EM analysis of P22 mutants lacking the ejection proteins gp7 or gp20 and biochemical analysis of purified recombinant proteins suggest that gp7 and gp20 form a molecular complex associated with the tail apparatus via the portal protein barrel. We identified a putative signal transduction pathway from the tailspike to the tail needle, mediated by three flexible loops in the tail hub, that explains how lipopolysaccharide (LPS) is sufficient to trigger the ejection of the P22 DNA in vitro.
履歴
登録2023年8月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年11月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月29日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume / _citation.title

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
a: Portal protein
b: Portal protein
c: Portal protein
d: Portal protein
e: Portal protein
l: Portal protein
f: Portal protein
k: Portal protein
i: Portal protein
j: Portal protein
h: Portal protein
g: Portal protein
E: Major capsid protein
C: Major capsid protein
A: Major capsid protein
G: Major capsid protein
I: Major capsid protein
D: Major capsid protein
B: Major capsid protein
F: Major capsid protein
H: Major capsid protein
J: Major capsid protein
1: Packaged DNA stabilization protein gp10
2: Packaged DNA stabilization protein gp10
3: Packaged DNA stabilization protein gp10
4: Packaged DNA stabilization protein gp10
5: Packaged DNA stabilization protein gp10
6: Packaged DNA stabilization protein gp10
16: Tail spike protein
17: Tail spike protein
18: Tail spike protein
22: Tail spike protein
23: Tail spike protein
24: Tail spike protein
19: Tail spike protein
20: Tail spike protein
21: Tail spike protein
10: Tail spike protein
11: Tail spike protein
12: Tail spike protein
13: Tail spike protein
14: Tail spike protein
15: Tail spike protein
7: Tail spike protein
8: Tail spike protein
9: Tail spike protein
y: Peptidoglycan hydrolase gp4
m: Peptidoglycan hydrolase gp4
n: Peptidoglycan hydrolase gp4
o: Peptidoglycan hydrolase gp4
p: Peptidoglycan hydrolase gp4
q: Peptidoglycan hydrolase gp4
r: Peptidoglycan hydrolase gp4
s: Peptidoglycan hydrolase gp4
t: Peptidoglycan hydrolase gp4
u: Peptidoglycan hydrolase gp4
v: Peptidoglycan hydrolase gp4
x: Peptidoglycan hydrolase gp4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)3,288,14458
ポリマ－3,288,14458
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質
Portal protein


分子量: 82829.375 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Salmonella phage P22 (ファージ) / 参照: UniProt: P26744
#2: タンパク質
Major capsid protein


分子量: 46795.613 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Salmonella phage P22 (ファージ) / 参照: UniProt: P26747
#3: タンパク質
Packaged DNA stabilization protein gp10


分子量: 52512.020 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Salmonella phage P22 (ファージ) / 参照: UniProt: P26749
#4: タンパク質
Tail spike protein


分子量: 71923.523 Da / 分子数: 18 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Salmonella phage P22 (ファージ) / 参照: UniProt: P12528
#5: タンパク質
Peptidoglycan hydrolase gp4


分子量: 18044.959 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Salmonella phage P22 (ファージ) / 参照: UniProt: P26746

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Salmonella phage P22 / タイプ: VIRUS / Entity ID: all / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Salmonella phage P22 (ファージ)
ウイルスについての詳細中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / 単離: OTHER / タイプ: VIRION
天然宿主生物種: Salmonella enterica
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277.15 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: OTHER / 倍率（公称値）: 29000 X / 倍率（補正後）: 29000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2100 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm / Calibrated defocus min: 800 nm / 最大 デフォーカス（補正後）: 2100 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 100 µm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 1.08 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)
画像スキャン横: 11520 / 縦: 8184

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2PHENIX1.20.1_4487:モデル精密化
12RELION3.1.2分類
13RELION3.1.2３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 18053 / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 67.93 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0032141269
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.5418191747
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.044621178
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.004325190
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d4.374819221

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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