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- PDB-8rvu: CryoEM structure of the Elp-Hdr complex of Methanothermobacter ma... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8rvu
タイトルCryoEM structure of the Elp-Hdr complex of Methanothermobacter marburgensis state 2 (composite structure)
要素
  • (Formate dehydrogenase, ...) x 2
  • (H(2):CoB-CoM heterodisulfide,ferredoxin reductase subunit ...) x 3
  • Methyl viologen-reducing hydrogenase, subunit D-related protein
キーワードOXIDOREDUCTASE / Redox / Flavin-based electron bifurcation / methanogenesis / heterodisulfide reductase / F420-H2 oxidase
機能・相同性
機能・相同性情報


formate dehydrogenase (coenzyme F420) / formate dehydrogenase (coenzyme F420) activity / H2:CoB-CoM heterodisulfide,ferredoxin reductase / CoB--CoM heterodisulfide reductase activity / oxidoreductase activity, acting on CH or CH2 groups, with an iron-sulfur protein as acceptor / formate dehydrogenase / methanogenesis / iron-sulfur cluster binding / NADH dehydrogenase activity / respiratory electron transport chain ...formate dehydrogenase (coenzyme F420) / formate dehydrogenase (coenzyme F420) activity / H2:CoB-CoM heterodisulfide,ferredoxin reductase / CoB--CoM heterodisulfide reductase activity / oxidoreductase activity, acting on CH or CH2 groups, with an iron-sulfur protein as acceptor / formate dehydrogenase / methanogenesis / iron-sulfur cluster binding / NADH dehydrogenase activity / respiratory electron transport chain / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / oxidoreductase activity / membrane / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
MnmG, N-terminal domain / Glucose inhibited division protein A / F420-non-reducing hydrogenase iron-sulfur subunit D / Methyl-viologen-reducing hydrogenase, delta subunit / CoB--CoM heterodisulphide reductase, subunit C / CoB--CoM heterodisulphide reductase, subunit B / : / H(2):CoB-CoM heterodisulfide,ferredoxin reductase subunit A-like / : / Cysteine-rich domain ...MnmG, N-terminal domain / Glucose inhibited division protein A / F420-non-reducing hydrogenase iron-sulfur subunit D / Methyl-viologen-reducing hydrogenase, delta subunit / CoB--CoM heterodisulphide reductase, subunit C / CoB--CoM heterodisulphide reductase, subunit B / : / H(2):CoB-CoM heterodisulfide,ferredoxin reductase subunit A-like / : / Cysteine-rich domain / Cysteine-rich domain / Coenzyme F420 hydrogenase/dehydrogenase beta subunit, N-terminal / Coenzyme F420 hydrogenase/dehydrogenase beta subunit, C-terminal / Oxidoreductase FRHB/FDHB/HCAR-like / Coenzyme F420 hydrogenase/dehydrogenase, beta subunit N-term / Coenzyme F420 hydrogenase/dehydrogenase, beta subunit C terminus / 4Fe-4S dicluster domain / 4Fe-4S dicluster domain / Molybdopterin oxidoreductase Fe4S4 domain / Alpha-helical ferredoxin / Molybdopterin oxidoreductase Fe4S4 domain / 4Fe-4S binding domain / : / FAD/NAD(P)-binding domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / Molybdopterin oxidoreductase, 4Fe-4S domain / Prokaryotic molybdopterin oxidoreductases 4Fe-4S domain profile. / 4Fe-4S ferredoxin, iron-sulphur binding, conserved site / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding region signature. / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 4Fe-4S ferredoxin-type, iron-sulphur binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Non-cubane [4Fe-4S]-cluster / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER / IRON/SULFUR CLUSTER / Methyl viologen-reducing hydrogenase, subunit D-related protein / formate dehydrogenase (coenzyme F420) / Formate dehydrogenase, alpha subunit / H(2):CoB-CoM heterodisulfide,ferredoxin reductase subunit C / H(2):CoB-CoM heterodisulfide,ferredoxin reductase subunit B / H(2):CoB-CoM heterodisulfide,ferredoxin reductase subunit A
類似検索 - 構成要素
生物種Methanothermobacter marburgensis (古細菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.22 Å
データ登録者San Segundo-Acosta, P. / Murphy, B.J.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
Max Planck Society ドイツ
引用ジャーナル: Nature / 年: 2025
タイトル: Electron flow in hydrogenotrophic methanogens under nickel limitation.
著者: Shunsuke Nomura / Pablo San Segundo-Acosta / Evgenii Protasov / Masanori Kaneko / Jörg Kahnt / Bonnie J Murphy / Seigo Shima /
要旨: Methanogenic archaea are the main producers of the potent greenhouse gas methane. In the methanogenic pathway from CO and H studied under laboratory conditions, low-potential electrons for CO ...Methanogenic archaea are the main producers of the potent greenhouse gas methane. In the methanogenic pathway from CO and H studied under laboratory conditions, low-potential electrons for CO reduction are generated by a flavin-based electron-bifurcation reaction catalysed by heterodisulfide reductase (Hdr) complexed with the associated [NiFe]-hydrogenase (Mvh). F-reducing [NiFe]-hydrogenase (Frh) provides electrons to the methanogenic pathway through the electron carrier F (ref. ). Here we report that under strictly nickel-limited conditions, in which the nickel concentration is similar to those often observed in natural habitats, the production of both [NiFe]-hydrogenases in Methanothermobacter marburgensis is strongly downregulated. The Frh reaction is substituted by a coupled reaction with [Fe]-hydrogenase (Hmd), and the role of Mvh is taken over by F-dependent electron-donating proteins (Elp). Thus, Hmd provides all electrons for the reducing metabolism under these nickel-limited conditions. Biochemical and structural characterization of Elp-Hdr complexes confirms the electronic interaction between Elp and Hdr. The conservation of the genes encoding Elp and Hmd in CO-reducing hydrogenotrophic methanogens suggests that the Hmd system is an alternative pathway for electron flow in CO-reducing hydrogenotrophic methanogens under nickel-limited conditions.
履歴
登録2024年2月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年5月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年5月14日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年5月14日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年5月14日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年7月2日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / em_admin
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year / _em_admin.last_update
改定 1.22025年7月16日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _em_admin.last_update
改定 1.32025年8月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / em_admin
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
E: Formate dehydrogenase, beta subunit
D: Formate dehydrogenase, alpha subunit
F: Methyl viologen-reducing hydrogenase, subunit D-related protein
b: H(2):CoB-CoM heterodisulfide,ferredoxin reductase subunit B
B: H(2):CoB-CoM heterodisulfide,ferredoxin reductase subunit B
c: H(2):CoB-CoM heterodisulfide,ferredoxin reductase subunit C
C: H(2):CoB-CoM heterodisulfide,ferredoxin reductase subunit C
a: H(2):CoB-CoM heterodisulfide,ferredoxin reductase subunit A
A: H(2):CoB-CoM heterodisulfide,ferredoxin reductase subunit A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)359,50935
ポリマ－349,2419
非ポリマー10,26926
水3,081171
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable, gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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Formate dehydrogenase, ... , 2種, 2分子 ED

#1: タンパク質 Formate dehydrogenase, beta subunit


分子量: 43387.148 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Methanothermobacter marburgensis (古細菌)
参照: UniProt: D9PY03, formate dehydrogenase
#2: タンパク質 Formate dehydrogenase, alpha subunit


分子量: 37682.695 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Methanothermobacter marburgensis (古細菌)
参照: UniProt: D9PY04, formate dehydrogenase

-
タンパク質 , 1種, 1分子 F

#3: タンパク質 Methyl viologen-reducing hydrogenase, subunit D-related protein


分子量: 15550.847 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Methanothermobacter marburgensis (古細菌)
参照: UniProt: D9PY02

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H(2):CoB-CoM heterodisulfide,ferredoxin reductase subunit ... , 3種, 6分子 bBcCaA

#4: タンパク質 H(2):CoB-CoM heterodisulfide,ferredoxin reductase subunit B / CoB--CoM heterodisulfide reductase subunit B


分子量: 33496.371 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Methanothermobacter marburgensis (古細菌)
参照: UniProt: Q50755, H2:CoB-CoM heterodisulfide,ferredoxin reductase
#5: タンパク質 H(2):CoB-CoM heterodisulfide,ferredoxin reductase subunit C / CoB--CoM heterodisulfide reductase iron-sulfur subunit C


分子量: 20548.727 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Methanothermobacter marburgensis (古細菌)
参照: UniProt: Q50754, H2:CoB-CoM heterodisulfide,ferredoxin reductase
#6: タンパク質 H(2):CoB-CoM heterodisulfide,ferredoxin reductase subunit A / CoB--CoM heterodisulfide reductase iron-sulfur subunit A


分子量: 72264.961 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Methanothermobacter marburgensis (古細菌)
参照: UniProt: Q50756, H2:CoB-CoM heterodisulfide,ferredoxin reductase

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非ポリマー , 5種, 197分子

#7: 化合物
ChemComp-SF4 / IRON/SULFUR CLUSTER


分子量: 351.640 Da / 分子数: 18 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe4S4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#8: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE


分子量: 785.550 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: FAD*YM
#9: 化合物 ChemComp-FES / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER


分子量: 175.820 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe2S2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#10: 化合物
ChemComp-9S8 / Non-cubane [4Fe-4S]-cluster


分子量: 351.640 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 式: Fe4S4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#11: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 171 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: F420-dependent electron-donating proteins- heterodisulfide reductase complex (Elp-Hdr) from Methanothermobacter marburgensis (heterodisulfide reductase core and mobile arm, composite structure)
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#6 / 由来: NATURAL
分子量値: 0.45 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Methanothermobacter marburgensis (古細菌)
緩衝液pH: 7.6
詳細: 50 mM Tris-HCl pH 7.6 containing 400 mM Ammonium sulfate.
試料濃度: 1 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: UltrAuFoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: NITROGEN / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2200 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm / Cs: 2.7 mm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 65 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 7768
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF Bioquantum

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2EPU画像取得
4CTFFINDCTF補正
7UCSF ChimeraXモデルフィッティング
9Cootモデル精密化
10PHENIXモデル精密化
13RELION分類
14cryoSPARC4３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 2.22 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 234858 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL
原子モデル構築詳細: Automated model building using model angelo / Source name: Other / タイプ: other
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00222921
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.54431152
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d5.5143288
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0423465
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0044000

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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