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万見
- EMDB-19531: State 2 mobile-arm-focused map Elp-Hdr -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-19531
タイトルState 2 mobile-arm-focused map Elp-Hdr
マップデータCryoEM map of the Elp (FdhA2B-MvhD2) flexible arm, conformational state 2
試料
  • 複合体: F420-dependent electron-donating proteins- heterodisulfide reductase complex (Elp-Hdr) from Methanothermobacter marburgensis (heterodisulfide reductase core and mobile arm, composite structure)
    • タンパク質・ペプチド: F420-dependent electron-donating protein A
    • タンパク質・ペプチド: F420-dependent electron-donating protein B
    • タンパク質・ペプチド: F420-dependent electron-donating protein C
    • タンパク質・ペプチド: CoB-CoM heterodisulfide,ferredoxin reductase subunit A
キーワードBifurcation / Redox / Methanogenesis / Dehydrogenase / OXIDOREDUCTASE
機能・相同性
機能・相同性情報


formate dehydrogenase (coenzyme F420) / formate dehydrogenase (coenzyme F420) activity / oxidoreductase activity, acting on CH or CH2 groups, with an iron-sulfur protein as acceptor / formate dehydrogenase / NADH dehydrogenase activity / iron-sulfur cluster binding / respiratory electron transport chain / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / oxidoreductase activity ...formate dehydrogenase (coenzyme F420) / formate dehydrogenase (coenzyme F420) activity / oxidoreductase activity, acting on CH or CH2 groups, with an iron-sulfur protein as acceptor / formate dehydrogenase / NADH dehydrogenase activity / iron-sulfur cluster binding / respiratory electron transport chain / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / oxidoreductase activity / metal ion binding / membrane
類似検索 - 分子機能
F420-non-reducing hydrogenase iron-sulfur subunit D / Methyl-viologen-reducing hydrogenase, delta subunit / Coenzyme F420 hydrogenase/dehydrogenase beta subunit, N-terminal / Coenzyme F420 hydrogenase/dehydrogenase beta subunit, C-terminal / Oxidoreductase FRHB/FDHB/HCAR-like / Coenzyme F420 hydrogenase/dehydrogenase, beta subunit N-term / Coenzyme F420 hydrogenase/dehydrogenase, beta subunit C terminus / 4Fe-4S dicluster domain / Molybdopterin oxidoreductase Fe4S4 domain / Alpha-helical ferredoxin ...F420-non-reducing hydrogenase iron-sulfur subunit D / Methyl-viologen-reducing hydrogenase, delta subunit / Coenzyme F420 hydrogenase/dehydrogenase beta subunit, N-terminal / Coenzyme F420 hydrogenase/dehydrogenase beta subunit, C-terminal / Oxidoreductase FRHB/FDHB/HCAR-like / Coenzyme F420 hydrogenase/dehydrogenase, beta subunit N-term / Coenzyme F420 hydrogenase/dehydrogenase, beta subunit C terminus / 4Fe-4S dicluster domain / Molybdopterin oxidoreductase Fe4S4 domain / Alpha-helical ferredoxin / Molybdopterin oxidoreductase Fe4S4 domain / : / Molybdopterin oxidoreductase, 4Fe-4S domain / Prokaryotic molybdopterin oxidoreductases 4Fe-4S domain profile. / 4Fe-4S ferredoxin, iron-sulphur binding, conserved site / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding region signature. / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 4Fe-4S ferredoxin-type, iron-sulphur binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Methyl viologen-reducing hydrogenase, subunit D-related protein / formate dehydrogenase (coenzyme F420) / Formate dehydrogenase, alpha subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Methanothermobacter marburgensis (古細菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者San Segundo-Acosta P / Murphy BJ
資金援助 ドイツ, 1件
OrganizationGrant number国
Max Planck Society ドイツ
引用ジャーナル: Nature / 年: 2025
タイトル: Electron flow in hydrogenotrophic methanogens under nickel limitation.
著者: Shunsuke Nomura / Pablo San Segundo-Acosta / Evgenii Protasov / Masanori Kaneko / Jörg Kahnt / Bonnie J Murphy / Seigo Shima /
要旨: Methanogenic archaea are the main producers of the potent greenhouse gas methane. In the methanogenic pathway from CO and H studied under laboratory conditions, low-potential electrons for CO ...Methanogenic archaea are the main producers of the potent greenhouse gas methane. In the methanogenic pathway from CO and H studied under laboratory conditions, low-potential electrons for CO reduction are generated by a flavin-based electron-bifurcation reaction catalysed by heterodisulfide reductase (Hdr) complexed with the associated [NiFe]-hydrogenase (Mvh). F-reducing [NiFe]-hydrogenase (Frh) provides electrons to the methanogenic pathway through the electron carrier F (ref. ). Here we report that under strictly nickel-limited conditions, in which the nickel concentration is similar to those often observed in natural habitats, the production of both [NiFe]-hydrogenases in Methanothermobacter marburgensis is strongly downregulated. The Frh reaction is substituted by a coupled reaction with [Fe]-hydrogenase (Hmd), and the role of Mvh is taken over by F-dependent electron-donating proteins (Elp). Thus, Hmd provides all electrons for the reducing metabolism under these nickel-limited conditions. Biochemical and structural characterization of Elp-Hdr complexes confirms the electronic interaction between Elp and Hdr. The conservation of the genes encoding Elp and Hmd in CO-reducing hydrogenotrophic methanogens suggests that the Hmd system is an alternative pathway for electron flow in CO-reducing hydrogenotrophic methanogens under nickel-limited conditions.
履歴
登録2024年2月2日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年5月14日-
マップ公開2025年5月14日-
更新2025年7月16日-
現状2025年7月16日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_19531.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_19531.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 343 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈CryoEM map of the Elp (FdhA2B-MvhD2) flexible arm, conformational state 2
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.84 Å/pix.
x 448 pix.
= 374.976 Å		0.84 Å/pix.
x 448 pix.
= 374.976 Å		0.84 Å/pix.
x 448 pix.
= 374.976 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.837 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.555
最小 - 最大-2.467182 - 3.7849205
平均 (標準偏差)0.00016570638 (±0.074356586)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ448448448
Spacing448448448
セルA=B=C: 374.976 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: Half map A

ファイルemd_19531_half_map_1.map
注釈Half_map_A
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map B

ファイルemd_19531_half_map_2.map
注釈Half_map_B
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : F420-dependent electron-donating proteins- heterodisulfide reduct...

全体名称: F420-dependent electron-donating proteins- heterodisulfide reductase complex (Elp-Hdr) from Methanothermobacter marburgensis (heterodisulfide reductase core and mobile arm, composite structure)
要素
  • 複合体: F420-dependent electron-donating proteins- heterodisulfide reductase complex (Elp-Hdr) from Methanothermobacter marburgensis (heterodisulfide reductase core and mobile arm, composite structure)
    • タンパク質・ペプチド: F420-dependent electron-donating protein A
    • タンパク質・ペプチド: F420-dependent electron-donating protein B
    • タンパク質・ペプチド: F420-dependent electron-donating protein C
    • タンパク質・ペプチド: CoB-CoM heterodisulfide,ferredoxin reductase subunit A

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超分子 #1: F420-dependent electron-donating proteins- heterodisulfide reduct...

超分子名称: F420-dependent electron-donating proteins- heterodisulfide reductase complex (Elp-Hdr) from Methanothermobacter marburgensis (heterodisulfide reductase core and mobile arm, composite structure)
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Methanothermobacter marburgensis (古細菌)
分子量理論値: 450 KDa

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分子 #1: F420-dependent electron-donating protein A

分子名称: F420-dependent electron-donating protein A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Methanothermobacter marburgensis (古細菌)
配列文字列: MMVKHTLCPS CSAGCGVNIV EMGGAPVGTY PYRRHPVNEG KTCRAGRDCY EIPLMDRVTS PGVKKSGKL SGVNWDEALD KLTELLSSED ISILTTGTLT NEEALKLREI IENFNVKKSG L ITVFPEFD YPEIDIRNIR DYDNIAVIGD AITCAPLIGR RIFHAMAAGA ...文字列:
MMVKHTLCPS CSAGCGVNIV EMGGAPVGTY PYRRHPVNEG KTCRAGRDCY EIPLMDRVTS PGVKKSGKL SGVNWDEALD KLTELLSSED ISILTTGTLT NEEALKLREI IENFNVKKSG L ITVFPEFD YPEIDIRNIR DYDNIAVIGD AITCAPLIGR RIFHAMAAGA EVRSYDRRDE TR MAVNSGF HITFSDEREV LNDLQQLPGG SLIIITPEIP EIIGPVLEFS SENEFDVLPI FED FNTRGV MQHLPPVNEG EFDSVWLIDP GAAAEPVDVS GKFVLQSIRT EGLTPDIFLP VAAW CEKSG SYTSTAGYTM KLEPALQAPE GVLSDMEIFE RILRAGD

UniProtKB: Formate dehydrogenase, alpha subunit

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分子 #2: F420-dependent electron-donating protein B

分子名称: F420-dependent electron-donating protein B / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Methanothermobacter marburgensis (古細菌)
配列文字列: MKYLLARATD EEIQRKGECG GAVTAIFKYM LDKEVVDAVL TLERGYDVYD GIPVLLEDSS GIESTCGSL HCAPTMFGDL ISRYLSDMRL AVAVKPCDAM AIRELEKRHQ IDPDKVYKIG L NCGGTLAP VSAREMIETF YEIDPDDVVS EEIDRGKFIV ELRDGSHREI ...文字列:
MKYLLARATD EEIQRKGECG GAVTAIFKYM LDKEVVDAVL TLERGYDVYD GIPVLLEDSS GIESTCGSL HCAPTMFGDL ISRYLSDMRL AVAVKPCDAM AIRELEKRHQ IDPDKVYKIG L NCGGTLAP VSAREMIETF YEIDPDDVVS EEIDRGKFIV ELRDGSHREI SIDYLEEEGF GR RENCQRC EIMVPRNADL ACGNWGADDG WTFIEVNTER GQEIIEGARS SGYIEAREPS EKM VKIREK IENAMISMAR KFQDKYLDEE YPSLDEWDEY WKRCINCFAC RDACPVCFCR ECEL EKDYL LESDEKAPDP LTFQGVRLSH MGFSCINCGQ CEDVCPMDIP IARIYHRIQK KYRDR TGFT AGVSQELPPM YSGEKD

UniProtKB: formate dehydrogenase (coenzyme F420)

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分子 #3: F420-dependent electron-donating protein C

分子名称: F420-dependent electron-donating protein C / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Methanothermobacter marburgensis (古細菌)
配列文字列:
MSFEPKIVGF CCNWCSYGGA DTAGTARMQY PPNVRIIRVM CSGRVNASMI LKAFSEGADG VFVGGCHIG DCHYDSGNYK WKRRARFIED ILPEFGIDKE RFRWEWISAS EGEKFQKTMQ E FYETVKYL GPLKRAGK

UniProtKB: Methyl viologen-reducing hydrogenase, subunit D-related protein

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分子 #4: CoB-CoM heterodisulfide,ferredoxin reductase subunit A

分子名称: CoB-CoM heterodisulfide,ferredoxin reductase subunit A
タイプ: protein_or_peptide / ID: 4
詳細: Only the N-terminal region: MAEEKKETMEEPKIGVYVCHCGVNIGGVVDVEAVRDYAAKLPNVVIAKDYKYYCSDPGQL EIQKDIKELGINRVVVAACSPRLHEPTFRRCVEEAGLNQFLFEFANIREHDSWVHMDNPE GATEKAKDLVRMAVAKARLLEPLEASK And the C- ...詳細: Only the N-terminal region: MAEEKKETMEEPKIGVYVCHCGVNIGGVVDVEAVRDYAAKLPNVVIAKDYKYYCSDPGQL EIQKDIKELGINRVVVAACSPRLHEPTFRRCVEEAGLNQFLFEFANIREHDSWVHMDNPE GATEKAKDLVRMAVAKARLLEPLEASK And the C-terminal region: GEVEIEPIIAVTDSDVCGGCEVCIELCPFGAISIEEGHANVNVALCKGCGTCVAACPSGAMDQQHFKTEQIMAQIEAALNEPASK are part of the map
光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Methanothermobacter marburgensis (古細菌)
配列文字列: MAEEKKETME EPKIGVYVCH CGVNIGGVVD VEAVRDYAAK LPNVVIAKDY KYYCSDPGQL EIQKDIKEL GINRVVVAAC SPRLHEPTFR RCVEEAGLNQ FLFEFANIRE HDSWVHMDNP E GATEKAKD LVRMAVAKAR LLEPLEASK VSVDDKALVI GGGVAGIQAA ...文字列:
MAEEKKETME EPKIGVYVCH CGVNIGGVVD VEAVRDYAAK LPNVVIAKDY KYYCSDPGQL EIQKDIKEL GINRVVVAAC SPRLHEPTFR RCVEEAGLNQ FLFEFANIRE HDSWVHMDNP E GATEKAKD LVRMAVAKAR LLEPLEASK VSVDDKALVI GGGVAGIQAA LDLADMGFKT YMVEKRPSIS GRMGQLDKTF PTLDCSMCIL APKMVDVGKH DNIELITYAE VKEVDGYIGN FKVKIEKKPR YIDEELCTGC GSCVEVCPIE MPNYFDEGIG MTKAVYIPFP QAVPLCATID KDYCIECMLC DEVCERGAVK HDQEPEEIEI EVGTIIVATG YDAYDPTEKL EYGYGRHTNV ITGLELERMI NASGPTDGKV LKPSDGEKPK RVAFIHCVGS RDEQIGKPYC SRVCCMYIMK NAQLIKDKMP DTEVTLYYMD IRAFGKGFEE FYKRSQEKYG IKFIRGRPAE VIENPDLTLT VRSEDTLLGK VTEYDYDMVV LGVGLVPPEG AETLRQTIGL SKSADGFLME AHPKLRPVDT LTDGVYLAGV AQGPKDIPDA VAQASGAAAR AAIPMVK GE VEIEPIIAVT DSDVCGGCEV CIELCPFGAI SIEEGHANVN VALCKGCGTC VAACPSGAMD QQHFKTEQIM AQIEAALNEP ASK

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度1 mg/mL
緩衝液pH: 7.6
詳細: 50 mM Tris-HCl pH 7.6 containing 400 mM Ammonium sulfate.
凍結凍結剤: NITROGEN / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 7768 / 平均電子線量: 65.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.2 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 1300000 / 詳細: Particles picked using a trained model of Topaz
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4)
詳細: The particles had been C2 symmetry expanded Final refinement using Local refinement in CryoSparc
使用した粒子像数: 234858
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 3次元分類クラス数: 3 / ソフトウェア - 名称: RELION
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルChain - Source name: Other / Chain - Initial model type: other / 詳細: Automated-based model building using Model Angelo
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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