[日本語] English
万見
- PDB-8p94: Cryo-EM structure of cortactin stabilized Arp2/3-complex nucleate... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8p94
タイトルCryo-EM structure of cortactin stabilized Arp2/3-complex nucleated actin branches
要素
  • (Actin-related protein ...) x 7
  • Actin, cytoplasmic 1
  • F-actin-capping protein subunit alpha-1
  • Isoform 2 of F-actin-capping protein subunit beta
  • Phalloidin
  • Src substrate cortactin
キーワードCONTRACTILE PROTEIN / Complex
機能・相同性
機能・相同性情報


cytoskeletal calyx / tubulobulbar complex / meiotic chromosome movement towards spindle pole / cytosolic transport / growth cone leading edge / muscle cell projection membrane / meiotic cytokinesis / lamellipodium organization / Advanced glycosylation endproduct receptor signaling / RHOF GTPase cycle ...cytoskeletal calyx / tubulobulbar complex / meiotic chromosome movement towards spindle pole / cytosolic transport / growth cone leading edge / muscle cell projection membrane / meiotic cytokinesis / lamellipodium organization / Advanced glycosylation endproduct receptor signaling / RHOF GTPase cycle / spindle localization / RHOD GTPase cycle / Gap junction degradation / Formation of annular gap junctions / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / EPHB-mediated forward signaling / Adherens junctions interactions / VEGFA-VEGFR2 Pathway / Cell-extracellular matrix interactions / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / MAP2K and MAPK activation / UCH proteinases / Clathrin-mediated endocytosis / site of polarized growth / RHOF GTPase cycle / actin polymerization-dependent cell motility / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / Arp2/3 protein complex / asymmetric cell division / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / Arp2/3 complex-mediated actin nucleation / WASH complex / Arp2/3 complex binding / : / actin nucleation / F-actin capping protein complex / COPI-mediated anterograde transport / negative regulation of filopodium assembly / modification of postsynaptic actin cytoskeleton / modification of postsynaptic structure / mitotic spindle midzone / regulation of cell projection assembly / actin cap / regulation of mitophagy / profilin binding / postsynaptic actin cytoskeleton / structural constituent of postsynaptic actin cytoskeleton / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / dense body / positive regulation of smooth muscle contraction / regulation of actin filament polymerization / positive regulation of chemotaxis / substrate-dependent cell migration, cell extension / cell projection organization / MHC class II antigen presentation / cell junction assembly / actin polymerization or depolymerization / barbed-end actin filament capping / focal adhesion assembly / regulation of cell morphogenesis / podosome / proline-rich region binding / regulation of lamellipodium assembly / RHO GTPases activate IQGAPs / RHO GTPases Activate Formins / dendritic spine maintenance / lamellipodium assembly / regulation of axon extension / establishment or maintenance of cell polarity / cortical actin cytoskeleton / positive regulation of actin filament polymerization / cortical cytoskeleton / NuA4 histone acetyltransferase complex / filamentous actin / brush border / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / asymmetric synapse / cilium assembly / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / positive regulation of lamellipodium assembly / neuron projection morphogenesis / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / extrinsic apoptotic signaling pathway / clathrin-coated pit / voltage-gated potassium channel complex / cytoskeleton organization / ruffle / EPHB-mediated forward signaling / actin filament polymerization / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / receptor-mediated endocytosis / axonogenesis / cellular response to nerve growth factor stimulus / cell projection / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / actin filament / cell motility / FCGR3A-mediated phagocytosis / intracellular protein transport / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
類似検索 - 分子機能
Hs1/Cortactin / Cortactin, SH3 domain / Repeat in HS1/Cortactin / Cortactin repeat profile. / Actin-related protein 2/3 complex subunit 5 / ARP2/3 complex 16 kDa subunit (p16-Arc) / Actin-related protein 2/3 complex subunit 2 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 3 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 4 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 1 ...Hs1/Cortactin / Cortactin, SH3 domain / Repeat in HS1/Cortactin / Cortactin repeat profile. / Actin-related protein 2/3 complex subunit 5 / ARP2/3 complex 16 kDa subunit (p16-Arc) / Actin-related protein 2/3 complex subunit 2 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 3 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 4 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 1 / Arp2/3 complex subunit 2/4 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 5 superfamily / Actin-related protein 2/3 complex subunit 3 superfamily / Arp2/3 complex, 34 kD subunit p34-Arc / ARP2/3 complex ARPC3 (21 kDa) subunit / ARP2/3 complex 20 kDa subunit (ARPC4) / F-actin-capping protein subunit beta / F-actin capping protein, beta subunit, conserved site / F-actin-capping protein subunit beta, N-terminal domain / F-actin capping protein, beta subunit / F-actin capping protein beta subunit signature. / F-actin capping protein, alpha subunit, conserved site / F-actin capping protein alpha subunit signature 1. / F-actin capping protein alpha subunit signature 2. / F-actin-capping protein subunit alpha / F-actin-capping protein subunit alpha/beta / F-actin-capping protein subunit alpha/beta, domain 2 / F-actin capping protein, alpha subunit, domain 1 / F-actin capping protein alpha subunit / Variant SH3 domain / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD domain, G-beta repeat / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
: / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Actin-related protein 2/3 complex subunit 1B / Actin-related protein 2/3 complex subunit 2 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 3 / F-actin-capping protein subunit alpha-1 / F-actin-capping protein subunit beta / Actin-related protein 2/3 complex subunit 4 / Actin-related protein 3 / Actin-related protein 2 ...: / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Actin-related protein 2/3 complex subunit 1B / Actin-related protein 2/3 complex subunit 2 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 3 / F-actin-capping protein subunit alpha-1 / F-actin-capping protein subunit beta / Actin-related protein 2/3 complex subunit 4 / Actin-related protein 3 / Actin-related protein 2 / Src substrate cortactin / Actin, cytoplasmic 1 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 5-like protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Mus musculus (ハツカネズミ)
Sus scrofa (ブタ)
Amanita phalloides (タマゴテングタケ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Liu, T. / Moores, C.A.
資金援助European Union, 1件
組織認可番号国
European Research Council (ERC)810207European Union
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2024
タイトル: Cortactin stabilizes actin branches by bridging activated Arp2/3 to its nucleated actin filament.
著者: Tianyang Liu / Luyan Cao / Miroslav Mladenov / Antoine Jegou / Michael Way / Carolyn A Moores /
要旨: Regulation of the assembly and turnover of branched actin filament networks nucleated by the Arp2/3 complex is essential during many cellular processes, including cell migration and membrane ...Regulation of the assembly and turnover of branched actin filament networks nucleated by the Arp2/3 complex is essential during many cellular processes, including cell migration and membrane trafficking. Cortactin is important for actin branch stabilization, but the mechanism by which this occurs is unclear. Given this, we determined the structure of vertebrate cortactin-stabilized Arp2/3 actin branches using cryogenic electron microscopy. We find that cortactin interacts with the new daughter filament nucleated by the Arp2/3 complex at the branch site, rather than the initial mother actin filament. Cortactin preferentially binds activated Arp3. It also stabilizes the F-actin-like interface of activated Arp3 with the first actin subunit of the new filament, and its central repeats extend along successive daughter-filament subunits. The preference of cortactin for activated Arp3 explains its retention at the actin branch and accounts for its synergy with other nucleation-promoting factors in regulating branched actin network dynamics.
履歴
登録2023年6月5日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年1月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月31日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year / _citation_author.name
改定 1.22024年2月7日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.32024年5月29日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Actin-related protein 3
B: Actin-related protein 2
C: Actin-related protein 2/3 complex subunit 1B
D: Actin-related protein 2/3 complex subunit 2
E: Actin-related protein 2/3 complex subunit 3
F: Actin-related protein 2/3 complex subunit 4
G: Actin-related protein 2/3 complex subunit 5-like protein
H: Actin, cytoplasmic 1
I: Src substrate cortactin
J: Actin, cytoplasmic 1
K: Actin, cytoplasmic 1
N: Actin, cytoplasmic 1
O: Actin, cytoplasmic 1
P: Actin, cytoplasmic 1
Q: Actin, cytoplasmic 1
R: Actin, cytoplasmic 1
S: Actin, cytoplasmic 1
U: F-actin-capping protein subunit alpha-1
V: Isoform 2 of F-actin-capping protein subunit beta
W: Actin, cytoplasmic 1
a: Phalloidin
b: Phalloidin
c: Phalloidin
d: Phalloidin
h: Phalloidin
i: Phalloidin
j: Phalloidin
k: Phalloidin
l: Phalloidin
m: Phalloidin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)781,19654
ポリマ－775,77830
非ポリマー5,41824
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

-
要素

-
Actin-related protein ... , 7種, 7分子 ABCDEFG

#1: タンパク質 Actin-related protein 3 / Actin-like protein 3


分子量: 47428.031 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ACTR3, ARP3 / 発現宿主: unidentified baculovirus (ウイルス) / 参照: UniProt: P61158
#2: タンパク質 Actin-related protein 2 / Actin-like protein 2


分子量: 44818.711 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ACTR2, ARP2 / 発現宿主: unidentified baculovirus (ウイルス) / 参照: UniProt: P61160
#3: タンパク質 Actin-related protein 2/3 complex subunit 1B / Arp2/3 complex 41 kDa subunit / p41-ARC


分子量: 41004.781 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ARPC1B, ARC41 / 発現宿主: unidentified baculovirus (ウイルス) / 参照: UniProt: O15143
#4: タンパク質 Actin-related protein 2/3 complex subunit 2 / Arp2/3 complex 34 kDa subunit / p34-ARC


分子量: 34386.043 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ARPC2, ARC34, PRO2446 / 発現宿主: unidentified baculovirus (ウイルス) / 参照: UniProt: O15144
#5: タンパク質 Actin-related protein 2/3 complex subunit 3 / Arp2/3 complex 21 kDa subunit / p21-ARC


分子量: 20572.666 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ARPC3, ARC21 / 発現宿主: unidentified baculovirus (ウイルス) / 参照: UniProt: O15145
#6: タンパク質 Actin-related protein 2/3 complex subunit 4 / Arp2/3 complex 20 kDa subunit / p20-ARC


分子量: 19697.047 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ARPC4, ARC20 / 発現宿主: unidentified baculovirus (ウイルス) / 参照: UniProt: P59998
#7: タンパク質 Actin-related protein 2/3 complex subunit 5-like protein / Arp2/3 complex 16 kDa subunit 2 / ARC16-2


分子量: 16964.180 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ARPC5L / 発現宿主: unidentified baculovirus (ウイルス) / 参照: UniProt: Q9BPX5

-
タンパク質 , 4種, 13分子 HJKNOPQRSWIUV

#8: タンパク質
Actin, cytoplasmic 1 / Beta-actin


分子量: 41782.660 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: Q6QAQ1
#9: タンパク質 Src substrate cortactin


分子量: 61340.738 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Cttn, Ems1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q60598
#10: タンパク質 F-actin-capping protein subunit alpha-1 / CapZ alpha-1


分子量: 32980.703 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Capza1, Cappa1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P47753
#11: タンパク質 Isoform 2 of F-actin-capping protein subunit beta / CapZ beta


分子量: 30669.768 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Capzb, Cappb1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P47757

-
タンパク質・ペプチド , 1種, 10分子 abcdhijklm

#12: タンパク質・ペプチド
Phalloidin


タイプ: Peptide-like / クラス: 毒素 / 分子量: 808.899 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Amanita phalloides (タマゴテングタケ)
参照: BIRD: PRD_002366

-
非ポリマー , 2種, 24分子

#13: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#14: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION

-
詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

-
試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1Cortactin stabilizes Arp2/3-complex nucleated actin branches with daughter filament cappedCOMPLEX#1-#120MULTIPLE SOURCES
2Human Arp2/3 C1BC5L complexCOMPLEX#1-#71RECOMBINANT
3Porcine actin, cytoplasmic 1COMPLEX#81NATURAL
4Mouse cortactinCOMPLEX#91RECOMBINANT
5Mouse capping proteinCOMPLEX#10-#111RECOMBINANT
6PhalloidinCOMPLEX#121NATURAL
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
21Homo sapiens (ヒト)9606
32Homo sapiens (ヒト)9606
43Sus scrofa (ブタ)9823
54Mus musculus (ハツカネズミ)10090
65Mus musculus (ハツカネズミ)10090
76Amanita phalloides (タマゴテングタケ)67723
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
21unidentified baculovirus (ウイルス)10469
32unidentified baculovirus (ウイルス)10469
43unidentified baculovirus (ウイルス)10469
54Escherichia coli (大腸菌)562
65Escherichia coli (大腸菌)562
76Escherichia coli (大腸菌)562
緩衝液pH: 7.5
詳細: 20 mM HEPES pH 7.5, 50mM KCl, 1mM EGTA, 1mM MgCl2, 0.2 mM ATP and 1 mM DTT
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: LEICA EM GP / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 98 % / 凍結前の試料温度: 295.15 K / 詳細: Back blotting

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 81000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2400 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 900 nm
撮影電子線照射量: 49.4 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

-
解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリFitting-ID
1cryoSPARC粒子像選択
3EPU画像取得
5cryoSPARCCTF補正
8UCSF ChimeraXモデルフィッティング1
12ISOLDEモデル精密化1
14ISOLDEモデル精密化2
15Cootモデル精密化2
16cryoSPARC初期オイラー角割当
18cryoSPARC最終オイラー角割当
21cryoSPARC３次元再構成
CTF補正詳細: CryoSPARC Patch CTF / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 2001580
3次元再構成解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 130915 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築
IDプロトコル
1OTHER
2
原子モデル構築
ID 3D fitting-IDSource nameタイプ
11AlphaFoldin silico model
22

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る