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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8p2h | |||||||||||||||
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タイトル | Staphylococcus aureus 70S ribosome with elongation factor G locked with fusidic acid with a tRNA in pe/E chimeric state | |||||||||||||||
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![]() | RIBOSOME / fusidic acid / EF-G / antibiotic | |||||||||||||||
機能・相同性 | ![]() ribosome disassembly / translation elongation factor activity / large ribosomal subunit / ribosomal small subunit biogenesis / ribosomal small subunit assembly / small ribosomal subunit / small ribosomal subunit rRNA binding / transferase activity / 5S rRNA binding / large ribosomal subunit rRNA binding ...ribosome disassembly / translation elongation factor activity / large ribosomal subunit / ribosomal small subunit biogenesis / ribosomal small subunit assembly / small ribosomal subunit / small ribosomal subunit rRNA binding / transferase activity / 5S rRNA binding / large ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic small ribosomal subunit / cytosolic large ribosomal subunit / tRNA binding / cytoplasmic translation / rRNA binding / negative regulation of translation / ribosome / structural constituent of ribosome / ribonucleoprotein complex / translation / GTPase activity / mRNA binding / GTP binding / RNA binding / zinc ion binding / cytoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | |||||||||||||||
生物種 | ![]() ![]() ![]() | |||||||||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.49 Å | |||||||||||||||
![]() | Gonzalez-Lopez, A. / Selmer, M. | |||||||||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structures of the Staphylococcus aureus ribosome inhibited by fusidic acid and fusidic acid cyclopentane. 著者: Adrián González-López / Daniel S D Larsson / Ravi Kiran Koripella / Brett N Cain / Martin Garcia Chavez / Paul J Hergenrother / Suparna Sanyal / Maria Selmer / ![]() ![]() 要旨: The antibiotic fusidic acid (FA) is used to treat Staphylococcus aureus infections. It inhibits protein synthesis by binding to elongation factor G (EF-G) and preventing its release from the ribosome ...The antibiotic fusidic acid (FA) is used to treat Staphylococcus aureus infections. It inhibits protein synthesis by binding to elongation factor G (EF-G) and preventing its release from the ribosome after translocation. While FA, due to permeability issues, is only effective against gram-positive bacteria, the available structures of FA-inhibited complexes are from gram-negative model organisms. To fill this knowledge gap, we solved cryo-EM structures of the S. aureus ribosome in complex with mRNA, tRNA, EF-G and FA to 2.5 Å resolution and the corresponding complex structures with the recently developed FA derivative FA-cyclopentane (FA-CP) to 2.0 Å resolution. With both FA variants, the majority of the ribosomal particles are observed in chimeric state and only a minor population in post-translocational state. As expected, FA binds in a pocket between domains I, II and III of EF-G and the sarcin-ricin loop of 23S rRNA. FA-CP binds in an identical position, but its cyclopentane moiety provides additional contacts to EF-G and 23S rRNA, suggesting that its improved resistance profile towards mutations in EF-G is due to higher-affinity binding. These high-resolution structures reveal new details about the S. aureus ribosome, including confirmation of many rRNA modifications, and provide an optimal starting point for future structure-based drug discovery on an important clinical drug target. | |||||||||||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 4.4 MB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 表示 | ![]() | |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.9 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.9 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 215 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 381.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 17365MC ![]() 8p2fC ![]() 8p2gC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-RNA鎖 , 5種, 5分子 ABDab
#1: RNA鎖 | 分子量: 946782.688 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: 8325-4 / 参照: GenBank: CP000253 |
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#2: RNA鎖 | 分子量: 36974.945 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: 8325-4 / 参照: GenBank: CP000253.1 |
#3: RNA鎖 | 分子量: 24802.785 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#33: RNA鎖 | 分子量: 503117.219 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: 8325-4 / 参照: GenBank: CP000253 |
#34: RNA鎖 | 分子量: 7889.855 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) ![]() ![]() |
-タンパク質 , 2種, 2分子 Ek
#4: タンパク質 | 分子量: 76699.289 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 遺伝子: fusA, SAOUHSC_00529 / 発現宿主: ![]() ![]() |
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#43: タンパク質 | 分子量: 11598.503 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: 8325-4 / 参照: UniProt: A5IV35 |
+50S ribosomal protein ... , 26種, 26分子 GHIJKMNOPQRSTUVWXYZ1234789
-Large ribosomal subunit protein ... , 2種, 2分子 56
#28: タンパク質 | 分子量: 6500.609 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: 8325-4 / 参照: UniProt: Q2FZF1 |
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#29: タンパク質・ペプチド | 分子量: 5944.937 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: 8325-4 / 参照: UniProt: Q2FYU6 |
-30S ribosomal protein ... , 18種, 18分子 cdefghijlmnopqrstu
#35: タンパク質 | 分子量: 29136.369 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: 8325-4 / 参照: UniProt: Q2FZ25 |
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#36: タンパク質 | 分子量: 24143.867 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: 8325-4 / 参照: UniProt: Q2FW12 |
#37: タンパク質 | 分子量: 23051.416 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: 8325-4 / 参照: UniProt: Q2FXK6 |
#38: タンパク質 | 分子量: 17770.512 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: 8325-4 / 参照: UniProt: Q2FW23 |
#39: タンパク質 | 分子量: 11613.146 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: 8325-4 / 参照: UniProt: Q2G113 |
#40: タンパク質 | 分子量: 17826.555 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: 8325-4 / 参照: UniProt: P48940 |
#41: タンパク質 | 分子量: 14854.315 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: 8325-4 / 参照: UniProt: Q2FW20 |
#42: タンパク質 | 分子量: 14856.987 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: 8325-4 / 参照: UniProt: Q2FW39 |
#44: タンパク質 | 分子量: 13907.978 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: 8325-4 / 参照: UniProt: Q2FW31 |
#45: タンパク質 | 分子量: 15320.870 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: 8325-4 / 参照: UniProt: P0A0H0 |
#46: タンパク質 | 分子量: 13747.919 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: 8325-4 / 参照: UniProt: Q2FW30 |
#47: タンパク質 | 分子量: 7317.769 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: 8325-4 / 参照: UniProt: Q2FW19 |
#48: タンパク質 | 分子量: 10634.330 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: 8325-4 / 参照: UniProt: Q2G2Q1 |
#49: タンパク質 | 分子量: 10253.886 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: 8325-4 / 参照: UniProt: Q2FZ45 |
#50: タンパク質 | 分子量: 10196.888 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: 8325-4 / 参照: UniProt: Q2FW15 |
#51: タンパク質 | 分子量: 9332.018 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: 8325-4 / 参照: UniProt: Q2G111 |
#52: タンパク質 | 分子量: 10639.309 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: 8325-4 / 参照: UniProt: Q2FW10 |
#53: タンパク質 | 分子量: 9039.472 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: 8325-4 / 参照: UniProt: Q2FXY6 |
-非ポリマー , 6種, 178分子 ![](data/chem/img/MG.gif)
![](data/chem/img/SPD.gif)
![](data/chem/img/PUT.gif)
![](data/chem/img/GDP.gif)
![](data/chem/img/FUA.gif)
![](data/chem/img/ZN.gif)
![](data/chem/img/SPD.gif)
![](data/chem/img/PUT.gif)
![](data/chem/img/GDP.gif)
![](data/chem/img/FUA.gif)
![](data/chem/img/ZN.gif)
#54: 化合物 | ChemComp-MG / #55: 化合物 | #56: 化合物 | ChemComp-PUT / | #57: 化合物 | ChemComp-GDP / | #58: 化合物 | ChemComp-FUA / | #59: 化合物 | |
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-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | Y |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: Staphylococcus aureus 70S ribosome with elongation factor G and fusidic acid タイプ: RIBOSOME / Entity ID: #24-#32, #1-#23, #33-#53 / 由来: MULTIPLE SOURCES | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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分子量 | 値: 2.6 MDa / 実験値: NO | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
由来(天然) | 生物種: ![]() 株: 8325-4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
緩衝液 | pH: 7.5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
緩衝液成分 |
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試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 90 % / 凍結前の試料温度: 277.15 K |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: TFS KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 105000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 1400 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 800 nm / Calibrated defocus min: 300 nm / 最大 デフォーカス(補正後): 2400 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 平均露光時間: 1.3 sec. / 電子線照射量: 30.83 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 5486 |
電子光学装置 | エネルギーフィルター名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV |
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解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 488382 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 2.49 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 178679 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / クラス平均像の数: 3 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | 3D fitting-ID: 1 / Source name: PDB / タイプ: experimental model
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精密化 | 交差検証法: NONE |