[日本語] English
万見
- PDB-8ozm: In situ cryoEM structure of the Prototype Foamy Virus capsid, hex... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8ozm
タイトルIn situ cryoEM structure of the Prototype Foamy Virus capsid, hexamer 1 localised reconstruction
要素Gag polyprotein
キーワードVIRAL PROTEIN / capsid / Gag / foamy virus / hexamer
機能・相同性
機能・相同性情報


host cytoskeleton / microtubule-dependent intracellular transport of viral material towards nucleus / viral release from host cell / host cell / viral nucleocapsid / host cell cytoplasm / symbiont entry into host cell / host cell nucleus / DNA binding / RNA binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Gag polyprotein / : / : / Spumavirus gag protein, N-terminal / Spumavirus Gag polyprotein, conserved central domain / Spumavirus Gag polyprotein, C-terminal
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Eastern chimpanzee simian foamy virus (ウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Calcraft, T. / Nans, A. / Rosenthal, P.B.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
The Francis Crick Institute 英国
引用ジャーナル: Cell / 年: 2024
タイトル: Integrated cryoEM structure of a spumaretrovirus reveals cross-kingdom evolutionary relationships and the molecular basis for assembly and virus entry.
著者: Thomas Calcraft / Nicole Stanke-Scheffler / Andrea Nans / Dirk Lindemann / Ian A Taylor / Peter B Rosenthal /
要旨: Foamy viruses (FVs) are an ancient lineage of retroviruses, with an evolutionary history spanning over 450 million years. Vector systems based on Prototype Foamy Virus (PFV) are promising candidates ...Foamy viruses (FVs) are an ancient lineage of retroviruses, with an evolutionary history spanning over 450 million years. Vector systems based on Prototype Foamy Virus (PFV) are promising candidates for gene and oncolytic therapies. Structural studies of PFV contribute to the understanding of the mechanisms of FV replication, cell entry and infection, and retroviral evolution. Here we combine cryoEM and cryoET to determine high-resolution in situ structures of the PFV icosahedral capsid (CA) and envelope glycoprotein (Env), including its type III transmembrane anchor and membrane-proximal external region (MPER), and show how they are organized in an integrated structure of assembled PFV particles. The atomic models reveal an ancient retroviral capsid architecture and an unexpected relationship between Env and other class 1 fusion proteins of the Mononegavirales. Our results represent the de novo structure determination of an assembled retrovirus particle.
履歴
登録2023年5月9日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年7月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年7月17日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year / _em_admin.last_update
改定 1.22024年7月24日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _em_admin.last_update

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
B: Gag polyprotein
C: Gag polyprotein
D: Gag polyprotein
E: Gag polyprotein
F: Gag polyprotein
G: Gag polyprotein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)424,1606
ポリマ－424,1606
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

-
要素

#1: タンパク質
Gag polyprotein


分子量: 70693.414 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Eastern chimpanzee simian foamy virus (ウイルス)
遺伝子: gag / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: A0A1Q1N9V7

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

-
試料調製

構成要素名称: Eastern chimpanzee simian foamy virus / タイプ: VIRUS / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Eastern chimpanzee simian foamy virus (ウイルス)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト)
ウイルスについての詳細中空か: NO / エンベロープを持つか: YES / 単離: STRAIN / タイプ: VIRION
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/2
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK III / 凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 4000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm / Cs: 2.7 mm / アライメント法: ZEMLIN TABLEAU
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 48 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF Quantum LS / エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV
画像スキャン横: 3838 / 縦: 3710

-
解析

ソフトウェア名称: REFMAC / バージョン: 5.8.0352 / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1crYOLO粒子像選択
2EPU画像取得
4GctfCTF補正
9REFMACモデル精密化
10RELION初期オイラー角割当
11RELION最終オイラー角割当
13RELION３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 52141
3次元再構成解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 346237 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: RECIPROCAL
精密化解像度: 3.4→3.4 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.865 / SU B: 8.409 / SU ML: 0.133 / ESU R: 0.421
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射
Rwork0.29497 --
obs0.29497 78436 100 %
溶媒の処理溶媒モデル: PARAMETERS FOR MASK CACLULATION
原子変位パラメータBiso mean: 127.927 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 合計: 8052
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_refined_d0.0160.0118208
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_other_d00.0167614
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_refined_deg1.8161.63911196
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_other_deg0.8991.5417712
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_1_deg7.251044
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_2_deg1.3631072
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_3_deg17.314101326
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_4_deg
ELECTRON MICROSCOPYr_chiral_restr0.0650.21314
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_refined0.0050.029462
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_other0.0060.021530
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_other
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_other
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_other
ELECTRON MICROSCOPYr_metal_ion_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_metal_ion_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_vdw_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_vdw_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_hbond_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_hbond_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_metal_ion_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_metal_ion_other
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_it20.82711.924194
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_other20.81811.924194
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_it24.9617.9515232
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_other24.95917.9515233
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_it28.86914.2544014
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_other28.86514.2574015
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_it
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_other38.4920.6265965
ELECTRON MICROSCOPYr_long_range_B_refined38.3788790
ELECTRON MICROSCOPYr_long_range_B_other38.3768791
ELECTRON MICROSCOPYr_rigid_bond_restr
ELECTRON MICROSCOPYr_sphericity_free
ELECTRON MICROSCOPYr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 3.42→3.509 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0 0 -
Rwork1.671 5875 -
obs--100 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る