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- PDB-8ox1: Structure of TRF1core in complex with telomeric nucleosome -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8ox1
タイトルStructure of TRF1core in complex with telomeric nucleosome
要素
  • (Telomeric DNA ...) x 2
  • (Telomeric repeat-binding factor ...) x 2
  • Histone H2A type 1-C
  • Histone H2B type 1-C/E/F/G/I
  • Histone H3.1
  • Histone H4
キーワードDNA BINDING PROTEIN / Telomeric nucleosome / shelterin / telomere
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of shelterin complex assembly / negative regulation of establishment of protein localization to telomere / negative regulation of establishment of RNA localization to telomere / negative regulation of establishment of protein-containing complex localization to telomere / negative regulation of telomere maintenance via semi-conservative replication / negative regulation of exonuclease activity / negative regulation of telomeric D-loop disassembly / meiotic telomere clustering / telomerase activity / t-circle formation ...positive regulation of shelterin complex assembly / negative regulation of establishment of protein localization to telomere / negative regulation of establishment of RNA localization to telomere / negative regulation of establishment of protein-containing complex localization to telomere / negative regulation of telomere maintenance via semi-conservative replication / negative regulation of exonuclease activity / negative regulation of telomeric D-loop disassembly / meiotic telomere clustering / telomerase activity / t-circle formation / telomeric D-loop disassembly / shelterin complex / Telomere C-strand synthesis initiation / double-stranded telomeric DNA binding / Telomere C-strand (Lagging Strand) Synthesis / : / positive regulation of telomere maintenance / nuclear telomere cap complex / ankyrin repeat binding / Processive synthesis on the C-strand of the telomere / Polymerase switching on the C-strand of the telomere / Removal of the Flap Intermediate from the C-strand / G-rich strand telomeric DNA binding / telomere capping / DNA binding, bending / negative regulation of telomere maintenance via telomere lengthening / telomeric DNA binding / negative regulation of DNA replication / negative regulation of telomere maintenance via telomerase / Telomere Extension By Telomerase / telomere maintenance via telomerase / negative regulation of megakaryocyte differentiation / protein localization to CENP-A containing chromatin / Chromatin modifying enzymes / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / CENP-A containing nucleosome / heterochromatin organization / epigenetic regulation of gene expression / Packaging Of Telomere Ends / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / nucleosomal DNA binding / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / Inhibition of DNA recombination at telomere / Meiotic synapsis / telomere organization / RNA Polymerase I Promoter Opening / Interleukin-7 signaling / telomere maintenance / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / SUMOylation of chromatin organization proteins / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / HCMV Late Events / PRC2 methylates histones and DNA / innate immune response in mucosa / Defective pyroptosis / HDACs deacetylate histones / RNA Polymerase I Promoter Escape / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / NoRC negatively regulates rRNA expression / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / G2/M DNA damage checkpoint / HDMs demethylate histones / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / Metalloprotease DUBs / PKMTs methylate histone lysines / Meiotic recombination / fibrillar center / RMTs methylate histone arginines / Pre-NOTCH Transcription and Translation / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / HCMV Early Events / spindle / Transcriptional regulation of granulopoiesis / structural constituent of chromatin / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / UCH proteinases / nucleosome / nucleosome assembly / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / chromatin organization / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / HATs acetylate histones / gene expression / Processing of DNA double-strand break ends / antibacterial humoral response / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / microtubule binding
類似検索 - 分子機能
Telomeric repeat-binding factor 1/2 / Telomere repeat-binding factor, dimerisation domain superfamily / Telomere repeat-binding factor, dimerisation domain / Telomere repeat binding factor (TRF) / Myb-type HTH DNA-binding domain profile. / Myb domain / Myb-like DNA-binding domain / SANT SWI3, ADA2, N-CoR and TFIIIB'' DNA-binding domains / SANT/Myb domain / Histone H2B signature. ...Telomeric repeat-binding factor 1/2 / Telomere repeat-binding factor, dimerisation domain superfamily / Telomere repeat-binding factor, dimerisation domain / Telomere repeat binding factor (TRF) / Myb-type HTH DNA-binding domain profile. / Myb domain / Myb-like DNA-binding domain / SANT SWI3, ADA2, N-CoR and TFIIIB'' DNA-binding domains / SANT/Myb domain / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone H2A / Histone 2A / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Homeobox-like domain superfamily / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / DNA (> 100) / Telomeric repeat-binding factor 1 / Histone H4 / Histone H2B type 1-C/E/F/G/I / Histone H3.1 / Histone H2A type 1-C
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Hu, H. / van Roon, A.M.M. / Ghanim, G.E. / Ahsan, B. / Oluwole, A. / Peak-Chew, S. / Robinson, C.V. / Nguyen, T.H.D.
資金援助 英国, European Union, 米国, 3件
組織認可番号国
UK Research and Innovation (UKRI)MC_UP_1201/19 英国
European Molecular Biology Organization (EMBO)European Union
Jane Coffin Childs (JCC) Fund 米国
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2023
タイトル: Structural basis of telomeric nucleosome recognition by shelterin factor TRF1.
著者: Hongmiao Hu / Anne-Marie M van Roon / George E Ghanim / Bilal Ahsan / Abraham O Oluwole / Sew-Yeu Peak-Chew / Carol V Robinson / Thi Hoang Duong Nguyen /
要旨: Shelterin and nucleosomes are the key players that organize mammalian chromosome ends into the protective telomere caps. However, how they interact with each other at telomeres remains unknown. We ...Shelterin and nucleosomes are the key players that organize mammalian chromosome ends into the protective telomere caps. However, how they interact with each other at telomeres remains unknown. We report cryo-electron microscopy structures of a human telomeric nucleosome both unbound and bound to the shelterin factor TRF1. Our structures reveal that TRF1 binds unwrapped nucleosomal DNA ends by engaging both the nucleosomal DNA and the histone octamer. Unexpectedly, TRF1 binding shifts the register of the nucleosomal DNA by 1 bp. We discovered that phosphorylation of the TRF1 C terminus and a noncanomical DNA binding surface on TRF1 are critical for its association with telomeric nucleosomes. These insights into shelterin-chromatin interactions have crucial implications for understanding telomeric chromatin organization and other roles of shelterin at telomeres including replication and transcription.
履歴
登録2023年4月28日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年8月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月6日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone H3.1
B: Histone H4
C: Histone H2A type 1-C
D: Histone H2B type 1-C/E/F/G/I
E: Histone H3.1
F: Histone H4
G: Histone H2A type 1-C
H: Histone H2B type 1-C/E/F/G/I
I: Telomeric DNA C strand
J: Telomeric DNA G strand
L: Telomeric repeat-binding factor 1
M: Telomeric repeat-binding factor 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)303,14412
ポリマ－303,14412
非ポリマー00
水19811
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: native gel electrophoresis
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area61210 Å2
ΔGint-448 kcal/mol
Surface area81440 Å2
手法PISA

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要素

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タンパク質 , 4種, 8分子 AEBFCGDH

#1: タンパク質 Histone H3.1 / Histone H3/a / Histone H3/b / Histone H3/c / Histone H3/d / Histone H3/f / Histone H3/h / Histone ...Histone H3/a / Histone H3/b / Histone H3/c / Histone H3/d / Histone H3/f / Histone H3/h / Histone H3/i / Histone H3/j / Histone H3/k / Histone H3/l


分子量: 15805.581 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: H3C1, H3FA, HIST1H3A, H3C2, H3FL, HIST1H3B, H3C3, H3FC HIST1H3C, H3C4, H3FB, HIST1H3D, H3C6, H3FD, HIST1H3E, H3C7, H3FI, HIST1H3F, H3C8, H3FH, HIST1H3G, H3C10, H3FK, HIST1H3H, H3C11, H3FF, ...遺伝子: H3C1, H3FA, HIST1H3A, H3C2, H3FL, HIST1H3B, H3C3, H3FC HIST1H3C, H3C4, H3FB, HIST1H3D, H3C6, H3FD, HIST1H3E, H3C7, H3FI, HIST1H3F, H3C8, H3FH, HIST1H3G, H3C10, H3FK, HIST1H3H, H3C11, H3FF, HIST1H3I, H3C12, H3FJ, HIST1H3J
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P68431
#2: タンパク質 Histone H4


分子量: 11762.839 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: H4C1, H4/A, H4FA, HIST1H4A, H4C2, H4/I, H4FI, HIST1H4B, H4C3, H4/G, H4FG, HIST1H4C, H4C4, H4/B, H4FB, HIST1H4D, H4C5, H4/J, H4FJ, HIST1H4E, H4C6, H4/C, H4FC, HIST1H4F, H4C8, H4/H, H4FH, ...遺伝子: H4C1, H4/A, H4FA, HIST1H4A, H4C2, H4/I, H4FI, HIST1H4B, H4C3, H4/G, H4FG, HIST1H4C, H4C4, H4/B, H4FB, HIST1H4D, H4C5, H4/J, H4FJ, HIST1H4E, H4C6, H4/C, H4FC, HIST1H4F, H4C8, H4/H, H4FH, HIST1H4H, H4C9, H4/M, H4FM, HIST1H4I, H4C11, H4/E, H4FE, HIST1H4J, H4C12, H4/D, H4FD, HIST1H4K, H4C13, H4/K, H4FK, HIST1H4L, H4C14, H4/N, H4F2, H4FN, HIST2H4, HIST2H4A, H4C15, H4/O, H4FO, HIST2H4B, H4C16, H4-16, HIST4H4
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62805
#3: タンパク質 Histone H2A type 1-C / H2A-clustered histone 6 / Histone H2A/l


分子量: 14503.938 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: H2AC6, H2AFL, HIST1H2AC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q93077
#4: タンパク質 Histone H2B type 1-C/E/F/G/I / Histone H2B.1 A / Histone H2B.a / H2B/a / Histone H2B.g / H2B/g / Histone H2B.h / H2B/h / Histone ...Histone H2B.1 A / Histone H2B.a / H2B/a / Histone H2B.g / H2B/g / Histone H2B.h / H2B/h / Histone H2B.k / H2B/k / Histone H2B.l / H2B/l


分子量: 14305.627 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: H2BC4, H2BFL, HIST1H2BC, H2BC6, H2BFH, HIST1H2BE, H2BC7, H2BFG, HIST1H2BF, H2BC8, H2BFA, HIST1H2BG, H2BC10, H2BFK, HIST1H2BI
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62807

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Telomeric DNA ... , 2種, 2分子 IJ

#5: DNA鎖 Telomeric DNA C strand


分子量: 43478.914 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#6: DNA鎖 Telomeric DNA G strand


分子量: 46024.258 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)

-
Telomeric repeat-binding factor ... , 2種, 2分子 LM

#7: タンパク質 Telomeric repeat-binding factor 1 / NIMA-interacting protein 2 / TTAGGG repeat-binding factor 1 / Telomeric protein Pin2/TRF1


分子量: 50322.641 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TERF1, PIN2, TRBF1, TRF, TRF1
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P54274
#8: タンパク質 Telomeric repeat-binding factor 1 / NIMA-interacting protein 2 / TTAGGG repeat-binding factor 1 / Telomeric protein Pin2/TRF1


分子量: 50562.570 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TERF1, PIN2, TRBF1, TRF, TRF1
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P54274

-
非ポリマー , 1種, 11分子

#9: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

-
試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来詳細
1TRF1core in complex with telomeric nucleosomeCOMPLEX#1-#80MULTIPLE SOURCES
2Human telomeric nucleosomeCOMPLEX#1-#61RECOMBINANTHuman telomeric nucleosome with 145 bp DNA and human histone octamer. 145 bp DNA consists of 23 copies of TTAGGG repeats. Histone octamer consists of 2 copies of H2A, H2B, H3 and H4
3Human TRF1core complexCOMPLEX#7-#81RECOMBINANT
分子量
IDEntity assembly-ID実験値
11NO
22NO
31NO
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
22Homo sapiens (ヒト)9606
33Homo sapiens (ヒト)9606
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
22Escherichia coli (大腸菌)562
33Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)7108
緩衝液pH: 8
詳細: 25 mM HEPES-KOH pH 8.0, 150 mM KCl, 1 mM MgCl2, 1% glycerol, 0.01% Igepal CA-630, 1 mM DTT
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
1150 mMPotassium chlorideKCl1
225 mMHEPESC8H18N2O4S1
31 mMMagnesium chlorideMgCl21
41 %glycerolC3H8O31
50.01 %Igepal CA-630(C2H4O)nC14H22O1
61 mMDithiothreitolC4H10O2S21
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: C-flat-1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277.15 K / 詳細: Blot Force: -15 Blot Time: 2.5 s

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 105000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
最低温度: 78 K
撮影平均露光時間: 2.25 sec. / 電子線照射量: 56 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 24566
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF Quantum LS / エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV

-
解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1RELION4粒子像選択
2EPU2.13.0.3175REL画像取得
4CTFFIND4.1CTF補正
7UCSF ChimeraX1.5モデルフィッティング
8Coot0.9.8.1モデルフィッティング
10RELION4初期オイラー角割当
11RELION4最終オイラー角割当
12RELION4分類
13RELION4３次元再構成
14REFMAC5.8.0256モデル精密化
15PHENIX1.2モデル精密化
画像処理詳細: All images were processed using RELION4.0
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 5031654
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 2.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 93463 / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT
精密化解像度: 2.7→125.55 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.879 / SU B: 10.283 / SU ML: 0.19 / ESU R: 0.313
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射
Rwork0.31029 --
obs0.31029 147257 100 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 107.728 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.43 Å20.01 Å2-0 Å2
2---0.81 Å2-0.43 Å2
3---0.38 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 合計: 13191
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_refined_d0.0060.01514007
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_other_d0.0030.0210611
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_refined_deg0.9661.56720132
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_other_deg1.281324607
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_1_deg3.8775895
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_2_deg26.68220.926324
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_3_deg11.896151414
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_4_deg13.8115106
ELECTRON MICROSCOPYr_chiral_restr0.0580.21968
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_refined0.0060.0211460
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_other0.0020.023063
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_other
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_other
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_other
ELECTRON MICROSCOPYr_metal_ion_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_metal_ion_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_vdw_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_vdw_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_hbond_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_hbond_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_metal_ion_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_metal_ion_other
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_it5.7229.4433610
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_other5.7239.4383609
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_it8.62814.1564495
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_other8.62714.1614496
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_it7.42911.65910397
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_other7.4311.65710395
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_it
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_other12.01917.37715637
ELECTRON MICROSCOPYr_long_range_B_refined18.78455818
ELECTRON MICROSCOPYr_long_range_B_other18.78455819
ELECTRON MICROSCOPYr_rigid_bond_restr
ELECTRON MICROSCOPYr_sphericity_free
ELECTRON MICROSCOPYr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.77 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0 0 -
Rwork1.178 10965 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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