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基本情報
| 登録情報 | データベース: PDB / ID: 8olc | ||||||
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| タイトル | SA11 Rotavirus Trypsinized Triple Layered Particle | ||||||
要素 |
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キーワード | VIRUS / Rotavirus / dsRNA virus | ||||||
| 機能・相同性 | 機能・相同性情報viral intermediate capsid / host cell endoplasmic reticulum lumen / T=13 icosahedral viral capsid / T=2 icosahedral viral capsid / viral inner capsid / viral outer capsid / viral nucleocapsid / receptor-mediated virion attachment to host cell / host cell surface receptor binding / fusion of virus membrane with host plasma membrane ...viral intermediate capsid / host cell endoplasmic reticulum lumen / T=13 icosahedral viral capsid / T=2 icosahedral viral capsid / viral inner capsid / viral outer capsid / viral nucleocapsid / receptor-mediated virion attachment to host cell / host cell surface receptor binding / fusion of virus membrane with host plasma membrane / viral envelope / structural molecule activity / RNA binding / metal ion binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
| 生物種 | Rotavirus (ウイルス) | ||||||
| 手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.48 Å | ||||||
データ登録者 | Asensio-Cob, D. / Perez-Mata, C. / Gomez-Blanco, J. / Vargas, J. / Rodriguez, J.M. / Luque, D. | ||||||
| 資金援助 | スペイン, 1件
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引用 | ジャーナル: PLoS Pathog / 年: 2025タイトル: Structural determinants of rotavirus proteolytic activation. 著者: Dunia Asensio-Cob / Carlos P Mata / Josue Gomez-Blanco / Javier Vargas / Javier M Rodriguez / Daniel Luque / ![]() 要旨: The infectivity of rotavirus (RV), the leading cause of childhood diarrhea, hinges on the activation of viral particles through the proteolysis of the spike protein by trypsin-like proteases in the ...The infectivity of rotavirus (RV), the leading cause of childhood diarrhea, hinges on the activation of viral particles through the proteolysis of the spike protein by trypsin-like proteases in the host intestinal lumen. In order to determine the structural basis of trypsin activation, we have used cryogenic electron microscopy (cryo-EM) and advanced image processing methods to compare uncleaved and cleaved RV particles. We find that the conformation of the non-proteolyzed spike is constrained by the position of loops that surround its structure, linking the lectin domains of the spike head to its body. The proteolysis of these loops removes this structural constraint, thereby enabling the spike to undergo the necessary conformational changes required for cell membrane penetration. Thus, these loops function as regulatory elements to ensure that the spike protein is activated precisely when and where it is needed to facilitate a successful infection. | ||||||
| 履歴 |
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構造の表示
| 構造ビューア | 分子: Molmil Jmol/JSmol |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
| PDBx/mmCIF形式 | 8olc.cif.gz | 1.7 MB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
|---|---|---|---|---|
| PDB形式 | pdb8olc.ent.gz | 1.4 MB | 表示 | PDB形式 |
| PDBx/mmJSON形式 | 8olc.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
| その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
| アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ol/8olc ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ol/8olc | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
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リンク
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集合体
| 登録構造単位 | ![]()
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|---|---|
| 1 | x 60![]()
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要素
-タンパク質 , 3種, 28分子 cdefghijklmnoCDEFGHIJKLMNOAB
| #1: タンパク質 | 分子量: 37222.602 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Outer capsid glycoprotein VP7 / 由来: (組換発現) Rotavirus (ウイルス) / 遺伝子: VP7, VP1 / 細胞株 (発現宿主): MA104 / 発現宿主: Chlorocebus aethiops (ミドリザル) / 参照: UniProt: A0A060IEQ1#2: タンパク質 | 分子量: 44910.738 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Intermediate capsid protein VP6 / 由来: (組換発現) Rotavirus (ウイルス) / 遺伝子: VP6 / 細胞株 (発現宿主): MA104 / 発現宿主: Chlorocebus aethiops (ミドリザル) / 参照: UniProt: A2T3S6#3: タンパク質 | 分子量: 102853.406 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Inner core protein / 由来: (組換発現) Rotavirus (ウイルス) / 遺伝子: VP2 / 細胞株 (発現宿主): MA104 / 発現宿主: Chlorocebus aethiops (ミドリザル) / 参照: UniProt: A2T3R1 |
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-糖 , 1種, 10分子 
| #5: 糖 | ChemComp-NAG / |
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-非ポリマー , 2種, 31分子 


| #4: 化合物 | ChemComp-CA / #6: 化合物 | ChemComp-ZN / |
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-詳細
| 研究の焦点であるリガンドがあるか | Y |
|---|---|
| Has protein modification | Y |
-実験情報
-実験
| 実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
|---|---|
| EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
| 構成要素 | 名称: Rotavirus A / タイプ: VIRUS / 詳細: Rotavirus SA11 Trypsinized TLP / Entity ID: #1-#3 / 由来: NATURAL |
|---|---|
| 分子量 | 値: 92 MDa / 実験値: NO |
| 由来(天然) | 生物種: Rotavirus A (ロタウイルス A) / 株: SA11 |
| ウイルスについての詳細 | 中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / 単離: STRAIN / タイプ: VIRION |
| 天然宿主 | 生物種: Chlorocebus aethiops |
| ウイルス殻 | 名称: TLP / 直径: 1000 nm |
| 緩衝液 | pH: 7.5 |
| 試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
| 試料支持 | グリッドの材料: COPPER/RHODIUM / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/2 |
| 急速凍結 | 装置: LEICA EM GP / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 95 % / 凍結前の試料温度: 295 K |
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電子顕微鏡撮影
| 実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
|---|---|
| 顕微鏡 | モデル: TFS KRIOS |
| 電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
| 電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 58000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 3000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 750 nm / アライメント法: COMA FREE |
| 試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
| 撮影 | 電子線照射量: 39.9 e/Å2 / 検出モード: INTEGRATING フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k) 実像数: 2368 |
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解析
| EMソフトウェア |
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| CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||
| 粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 28427 | ||||||||||||||||||||||||
| 3次元再構成 | 解像度: 3.48 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 22394 / 対称性のタイプ: POINT |
ムービー
コントローラー
万見について




Rotavirus (ウイルス)
スペイン, 1件
引用








PDBj







Chlorocebus aethiops (ミドリザル)
FIELD EMISSION GUN