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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8ket | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of HRD1-SEL1LFL-XTP3B complex | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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![]() | ALLERGEN / ERAD / protein degradation | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
機能・相同性 | ![]() negative regulation of retrograde protein transport, ER to cytosol / Hrd1p ubiquitin ligase complex / endoplasmic reticulum mannose trimming / Hrd1p ubiquitin ligase ERAD-L complex / endoplasmic reticulum quality control compartment / Pre-NOTCH Processing in Golgi / XBP1(S) activates chaperone genes / immature B cell differentiation / Derlin-1 retrotranslocation complex / triglyceride metabolic process ...negative regulation of retrograde protein transport, ER to cytosol / Hrd1p ubiquitin ligase complex / endoplasmic reticulum mannose trimming / Hrd1p ubiquitin ligase ERAD-L complex / endoplasmic reticulum quality control compartment / Pre-NOTCH Processing in Golgi / XBP1(S) activates chaperone genes / immature B cell differentiation / Derlin-1 retrotranslocation complex / triglyceride metabolic process / retrograde protein transport, ER to cytosol / ubiquitin-specific protease binding / smooth endoplasmic reticulum / protein secretion / ER Quality Control Compartment (ERQC) / protein K48-linked ubiquitination / negative regulation of endoplasmic reticulum stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / endoplasmic reticulum unfolded protein response / ERAD pathway / Notch signaling pathway / endomembrane system / Hh mutants are degraded by ERAD / Hedgehog ligand biogenesis / Defective CFTR causes cystic fibrosis / ABC-family proteins mediated transport / RING-type E3 ubiquitin transferase / ubiquitin protein ligase activity / unfolded protein binding / protein-folding chaperone binding / ATPase binding / ubiquitin-dependent protein catabolic process / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein ubiquitination / protein stabilization / endoplasmic reticulum lumen / endoplasmic reticulum membrane / endoplasmic reticulum / zinc ion binding / nucleoplasm / membrane 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
生物種 | ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
![]() | Qian, H.W. / He, J.J. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
資金援助 | 1件
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![]() | ![]() タイトル: Cryo-EM structure of human complex A 著者: Qian, H.W. / He, J.J. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 252.6 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 174.4 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 606.8 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 615 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 23.6 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 38.3 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 37167MC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-タンパク質 , 3種, 4分子 ABFC
#1: タンパク質 | 分子量: 67744.586 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() #2: タンパク質 | | 分子量: 54931.109 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() #4: タンパク質 | | 分子量: 61170.957 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() |
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-タンパク質・ペプチド , 1種, 1分子 H
#3: タンパク質・ペプチド | 分子量: 274.274 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() |
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-糖 , 2種, 5分子 
#5: 多糖 | beta-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]alpha-D-mannopyranose-(1-6)-[beta-D- ...beta-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]alpha-D-mannopyranose-(1-6)-[beta-D-mannopyranose-(1-4)]alpha-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-3)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose タイプ: oligosaccharide / 分子量: 1235.105 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 |
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#6: 糖 | ChemComp-NAG / |
-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | Y |
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Has protein modification | Y |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: Cryo-EM structure of HRD1-SEL1LFL-XTP3B complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#4 / 由来: MULTIPLE SOURCES |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
由来(組換発現) | 生物種: ![]() |
緩衝液 | pH: 8 |
試料 | 濃度: 12 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI POLARA 300 |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1500 nm |
撮影 | 電子線照射量: 50 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) |
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解析
EMソフトウェア | 名称: PHENIX / カテゴリ: モデル精密化 | ||||||||||||||||||||||||
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CTF補正 | タイプ: NONE | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 215524 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
精密化 | 最高解像度: 3.3 Å 立体化学のターゲット値: REAL-SPACE (WEIGHTED MAP SUM AT ATOM CENTERS) | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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