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- EMDB-37166: Cryo-EM structure of HRD1-SEL1LX3-XTP3B complex in C1 symmetry -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-37166
タイトルCryo-EM structure of HRD1-SEL1LX3-XTP3B complex in C1 symmetry
マップデータ
試料
  • 複合体: Cryo-EM structure of HRD1-SEL1LX3-XTP3B complex in C1 symmetry
    • タンパク質・ペプチド: E3 ubiquitin-protein ligase synoviolin
    • タンパク質・ペプチド: Protein sel-1 homolog 1
    • タンパク質・ペプチド: Endoplasmic reticulum lectin 1
    • タンパク質・ペプチド: Ala-Asn-Ala
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose
キーワードERAD Protein degradation / ALLERGEN
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of retrograde protein transport, ER to cytosol / Hrd1p ubiquitin ligase complex / endoplasmic reticulum mannose trimming / Hrd1p ubiquitin ligase ERAD-L complex / endoplasmic reticulum quality control compartment / Pre-NOTCH Processing in Golgi / immature B cell differentiation / XBP1(S) activates chaperone genes / Derlin-1 retrotranslocation complex / retrograde protein transport, ER to cytosol ...negative regulation of retrograde protein transport, ER to cytosol / Hrd1p ubiquitin ligase complex / endoplasmic reticulum mannose trimming / Hrd1p ubiquitin ligase ERAD-L complex / endoplasmic reticulum quality control compartment / Pre-NOTCH Processing in Golgi / immature B cell differentiation / XBP1(S) activates chaperone genes / Derlin-1 retrotranslocation complex / retrograde protein transport, ER to cytosol / triglyceride metabolic process / ubiquitin-specific protease binding / protein secretion / smooth endoplasmic reticulum / protein K48-linked ubiquitination / negative regulation of endoplasmic reticulum stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / endoplasmic reticulum unfolded protein response / ERAD pathway / Notch signaling pathway / ER Quality Control Compartment (ERQC) / endomembrane system / Hh mutants are degraded by ERAD / Hedgehog ligand biogenesis / Defective CFTR causes cystic fibrosis / RING-type E3 ubiquitin transferase / ABC-family proteins mediated transport / ubiquitin protein ligase activity / unfolded protein binding / protein-folding chaperone binding / ATPase binding / ubiquitin-dependent protein catabolic process / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein stabilization / protein ubiquitination / endoplasmic reticulum lumen / endoplasmic reticulum membrane / endoplasmic reticulum / zinc ion binding / nucleoplasm / membrane
類似検索 - 分子機能
Protein OS9-like domain / Protein OS-9-like / Glucosidase II beta subunit-like protein / : / : / Sel1 repeat / Sel1-like repeat / Sel1-like repeats. / Mannose-6-phosphate receptor binding domain superfamily / MRH domain ...Protein OS9-like domain / Protein OS-9-like / Glucosidase II beta subunit-like protein / : / : / Sel1 repeat / Sel1-like repeat / Sel1-like repeats. / Mannose-6-phosphate receptor binding domain superfamily / MRH domain / MRH domain profile. / Ring finger domain / Fibronectin type II domain / Fibronectin type II domain superfamily / Fibronectin type II domain / Fibronectin type-II collagen-binding domain signature. / Fibronectin type-II collagen-binding domain profile. / Fibronectin type 2 domain / Kringle-like fold / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase synoviolin / Endoplasmic reticulum lectin 1 / Protein sel-1 homolog 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Qian HW / He JJ
資金援助1件
OrganizationGrant number国
Other privateKY9100000034
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Cryo-EM structure of human complex B
著者: Qian HW / He JJ
履歴
登録2023年8月13日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年2月19日-
マップ公開2025年2月19日-
更新2025年6月4日-
現状2025年6月4日処理サイト: PDBc / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_37166.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_37166.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.07 Å/pix.
x 256 pix.
= 273.92 Å		1.07 Å/pix.
x 256 pix.
= 273.92 Å		1.07 Å/pix.
x 256 pix.
= 273.92 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.07 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.121
最小 - 最大-1.9316205 - 2.70184
平均 (標準偏差)0.0016935389 (±0.038780984)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 273.92 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_37166_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #1

ファイルemd_37166_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Cryo-EM structure of HRD1-SEL1LX3-XTP3B complex in C1 symmetry

全体名称: Cryo-EM structure of HRD1-SEL1LX3-XTP3B complex in C1 symmetry
要素
  • 複合体: Cryo-EM structure of HRD1-SEL1LX3-XTP3B complex in C1 symmetry
    • タンパク質・ペプチド: E3 ubiquitin-protein ligase synoviolin
    • タンパク質・ペプチド: Protein sel-1 homolog 1
    • タンパク質・ペプチド: Endoplasmic reticulum lectin 1
    • タンパク質・ペプチド: Ala-Asn-Ala
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose

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超分子 #1: Cryo-EM structure of HRD1-SEL1LX3-XTP3B complex in C1 symmetry

超分子名称: Cryo-EM structure of HRD1-SEL1LX3-XTP3B complex in C1 symmetry
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#4
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: E3 ubiquitin-protein ligase synoviolin

分子名称: E3 ubiquitin-protein ligase synoviolin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 67.744586 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MFRTAVMMAA SLALTGAVVA HAYYLKHQFY PTVVYLTKSS PSMAVLYIQA FVLVFLLGKV MGKVFFGQLR AAEMEHLLER SWYAVTETC LAFTVFRDDF SPRFVALFTL LLFLKCFHWL AEDRVDFMER SPNISWLFHC RIVSLMFLLG ILDFLFVSHA Y HSILTRGA ...文字列:
MFRTAVMMAA SLALTGAVVA HAYYLKHQFY PTVVYLTKSS PSMAVLYIQA FVLVFLLGKV MGKVFFGQLR AAEMEHLLER SWYAVTETC LAFTVFRDDF SPRFVALFTL LLFLKCFHWL AEDRVDFMER SPNISWLFHC RIVSLMFLLG ILDFLFVSHA Y HSILTRGA SVQLVFGFEY AILMTMVLTI FIKYVLHSVD LQSENPWDNK AVYMLYTELF TGFIKVLLYM AFMTIMIKVH TF PLFAIRP MYLAMRQFKK AVTDAIMSRR AIRNMNTLYP DATPEELQAM DNVCIICREE MVTGAKRLPC NHIFHTSCLR SWF QRQQTC PTCRMDVLRA SLPAQSPPPP EPADQGPPPA PHPPPLLPQP PNFPQGLLPP FPPGMFPLWP PMGPFPPVPP PPSS GEAVA PPSTSAAALS RPSGAATTTA AGTSATAASA TASGPGSGSA PEAGPAPGFP FPPPWMGMPL PPPFAFPPMP VPPAG FAGL TPEELRALEG HERQHLEARL QSLRNIHTLL DAAMLQINQY LTVLASLGPP RPATSVNSTE ETATTVVAAA SSTSIP SSE ATTPTPGASP PAPEMERPPA PESVGTEEMP EDGEPDAAEL RRRRLQKLES PVAH

UniProtKB: E3 ubiquitin-protein ligase synoviolin

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分子 #2: Protein sel-1 homolog 1

分子名称: Protein sel-1 homolog 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 88.848484 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MRVRIGLTLL LCAVLLSLAS ASSDEEGSQD ESLDSKTTLT SDESVKDHTT AGRVVAGQIF LDSEESELES SIQEEEDSLK SQEGESVTE DISFLESPNP ENKDYEEPKK VRKPALTAIE GTAHGEPCHF PFLFLDKEYD ECTSDGREDG RLWCATTYDY K ADEKWGFC ...文字列:
MRVRIGLTLL LCAVLLSLAS ASSDEEGSQD ESLDSKTTLT SDESVKDHTT AGRVVAGQIF LDSEESELES SIQEEEDSLK SQEGESVTE DISFLESPNP ENKDYEEPKK VRKPALTAIE GTAHGEPCHF PFLFLDKEYD ECTSDGREDG RLWCATTYDY K ADEKWGFC ETEEEAAKRR QMQEAEMMYQ TGMKILNGSN KKSQKREAYR YLQKAASMNH TKALERVSYA LLFGDYLPQN IQ AAREMFE KLTEEGSPKG QTALGFLYAS GLGVNSSQAK ALVYYTFGAL GGNLIAHMVL GYRYWAGIGV LQSCESALTH YRL VANHVA SDISLTGGSV VQRIRLPDEV ENPGMNSGML EEDLIQYYQF LAEKGDVQAQ VGLGQLHLHG GRGVEQNHQR AFDY FNLAA NAGNSHAMAF LGKMYSEGSD IVPQSNETAL HYFKKAADMG NPVGQSGLGM AYLYGRGVQV NYDLALKYFQ KAAEQ GWVD GQLQLGSMYY NGIGVKRDYK QALKYFNLAS QGGHILAFYN LAQMHASGTG VMRSCHTAVE LFKNVCERGR WSERLM TAY NSYKDGDYNA AVIQYLLLAE QGYEVAQSNA AFILDQREAS IVGENETYPR ALLHWNRAAS QGYTVARIKL GDYHFYG FG TDVDYETAFI HYRLASEQQH SAQAMFNLGY MHEKGLGIKQ DIHLAKRFYD MAAEASPDAQ VPVFLALCKL GVVYFLQY I RETNIRDMFT QLDMDQLLGP EWDLYLMTII ALLLGTVIAY RQRQHQDMPA PRPPGPRPAP PQQEGPPEQQ PPQ

UniProtKB: Protein sel-1 homolog 1

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分子 #3: Endoplasmic reticulum lectin 1

分子名称: Endoplasmic reticulum lectin 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 54.931109 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MEEGGGGVRS LVPGGPVLLV LCGLLEASGG GRALPQLSDD IPFRVNWPGT EFSLPTTGVL YKEDNYVIMT TAHKEKYKCI LPLVTSGDE EEEKDYKGPN PRELLEPLFK QSSCSYRIES YWTYEVCHGK HIRQYHEEKE TGQKINIHEY YLGNMLAKNL L FEKEREAE ...文字列:
MEEGGGGVRS LVPGGPVLLV LCGLLEASGG GRALPQLSDD IPFRVNWPGT EFSLPTTGVL YKEDNYVIMT TAHKEKYKCI LPLVTSGDE EEEKDYKGPN PRELLEPLFK QSSCSYRIES YWTYEVCHGK HIRQYHEEKE TGQKINIHEY YLGNMLAKNL L FEKEREAE EKEKSNEIPT KNIEGQMTPY YPVGMGNGTP CSLKQNRPRS STVMYICHPE SKHEILSVAE VTTCEYEVVI LT PLLCSHP KYRFRASPVN DIFCQSLPGS PFKPLTLRQL EQQEEILRVP FRRNKEEDLQ STKEERFPAI HKSIAIGSQP VLT VGTTHI SKLTDDQLIK EFLSGSYCFR GGVGWWKYEF CYGKHVHQYH EDKDSGKTSV VVGTWNQEEH IEWAKKNTAR AYHL QDDGT QTVRMVSHFY GNGDICDITD KPRQVTVKLK CKESDSPHAV TVYMLEPHSC QYILGVESPV ICKILDTADE NGLLS LPN

UniProtKB: Endoplasmic reticulum lectin 1

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分子 #4: Ala-Asn-Ala

分子名称: Ala-Asn-Ala / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 274.274 Da
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列:
ANA

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分子 #6: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose

分子名称: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 6 / 式: NAG
分子量理論値: 221.208 Da
Chemical component information

ChemComp-NAG:
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-アセチル-β-D-グルコサミン

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI MORGAGNI
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.7 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm

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画像解析

CTF補正タイプ: NONE
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 341051
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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