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万見
- PDB-8iwj: ABCG25 Wild Type in Apo-state -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8iwj
タイトルABCG25 Wild Type in Apo-state
要素ABC transporter G family member 25
キーワードTRANSPORT PROTEIN / ABA / ABCG / plant hormone
機能・相同性Protein of unknown function DUF1425 / YcfL-like superfamily / Protein of unknown function (DUF1425) / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. / DUF1425 domain-containing protein
機能・相同性情報
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3 Å
データ登録者Sun, L. / Liu, X. / Ying, W. / Liao, L. / Wei, H.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
Chinese Academy of SciencesXDB37020103 中国
引用ジャーナル: Nat Plants / 年: 2023
タイトル: Structural basis for abscisic acid efflux mediated by ABCG25 in Arabidopsis thaliana.
著者: Wei Ying / Lianghuan Liao / Hong Wei / Yongxiang Gao / Xin Liu / Linfeng Sun /
要旨: Abscisic acid (ABA) is a phytohormone essential to the regulation of numerous aspects of plant growth and development. The cellular level of ABA is critical to its signalling and is determined by its ...Abscisic acid (ABA) is a phytohormone essential to the regulation of numerous aspects of plant growth and development. The cellular level of ABA is critical to its signalling and is determined by its rate of biosynthesis, catabolism and the rates of ABA transport. ABCG25 in Arabidopsis thaliana has been identified to be an ABA exporter and play roles in regulating stomatal closure and seed germination. However, its ABA transport mechanism remains unknown. Here we report the structures of ABCG25 under different states using cryo-electron microscopy single particle analysis: the apo state and ABA-bound state of the wild-type ABCG25 and the ATP-bound state of the ATPase catalytic mutant. ABCG25 forms a homodimer. ABA binds to a cone-shaped, cytosolic-facing cavity formed in the middle of the transmembrane domains. Key residues in ABA binding are identified and verified by a cell-based ABA transport assay. ATP binding leads to closing of the nucleotide-binding domains of opposing monomers and conformational transitions of the transmembrane domains. Together, these results provide insights into the substrate recognition and transport mechanisms of ABCG25 in Arabidopsis, and facilitate our understanding of the ABA transport and signalling pathway in plants.
履歴
登録2023年3月30日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02024年4月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年10月23日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / em_admin / pdbx_entry_details
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ABC transporter G family member 25
B: ABC transporter G family member 25


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)145,9682
ポリマ－145,9682
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 ABC transporter G family member 25 / ABC transporter ABCG.25 / AtABCG25


分子量: 72983.867 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: ABCG25
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q84TH5
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: ABCG25 from Arabidopsis thaliana / タイプ: ORGANELLE OR CELLULAR COMPONENT / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
由来(組換発現)生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: DIFFRACTION / 最大 デフォーカス（公称値）: 2300 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1500 nm
撮影電子線照射量: 50 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: NONE
3次元再構成解像度: 3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 174479 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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