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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8i9z | ||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of a Chaetomium thermophilum pre-60S ribosomal subunit - State Spb4 | ||||||
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![]() | RIBOSOME / Ribosome biogenesis / pre-60S ribosome | ||||||
機能・相同性 | ![]() Noc1p-Noc2p complex / Noc2p-Noc3p complex / dolichyl-diphosphooligosaccharide-protein glycotransferase / dolichyl-diphosphooligosaccharide-protein glycotransferase activity / rRNA (uridine-2'-O-)-methyltransferase activity / rRNA (guanine) methyltransferase activity / rRNA (cytosine-C5-)-methyltransferase activity / preribosome / intracellular mRNA localization / protein N-linked glycosylation via asparagine ...Noc1p-Noc2p complex / Noc2p-Noc3p complex / dolichyl-diphosphooligosaccharide-protein glycotransferase / dolichyl-diphosphooligosaccharide-protein glycotransferase activity / rRNA (uridine-2'-O-)-methyltransferase activity / rRNA (guanine) methyltransferase activity / rRNA (cytosine-C5-)-methyltransferase activity / preribosome / intracellular mRNA localization / protein N-linked glycosylation via asparagine / PeBoW complex / rRNA base methylation / maturation of 5.8S rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / protein kinase regulator activity / ribosomal large subunit binding / preribosome, large subunit precursor / nuclear-transcribed mRNA catabolic process / DNA replication initiation / mRNA transport / ribosomal subunit export from nucleus / ribonucleoprotein complex binding / protein-RNA complex assembly / maturation of LSU-rRNA / translation initiation factor activity / endomembrane system / post-translational protein modification / nuclear periphery / cellular response to amino acid starvation / maturation of LSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / ribosome assembly / ribosomal large subunit biogenesis / cytosolic ribosome assembly / rRNA processing / ribosome biogenesis / large ribosomal subunit / regulation of translation / ribosomal large subunit assembly / large ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic large ribosomal subunit / cytoplasmic translation / RNA helicase activity / negative regulation of translation / rRNA binding / RNA helicase / structural constituent of ribosome / ribosome / translation / ribonucleoprotein complex / mRNA binding / chromatin binding / GTP binding / nucleolus / ATP hydrolysis activity / RNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / ATP binding / metal ion binding / membrane / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.7 Å | ||||||
![]() | Lau, B. / Huang, Z. / Beckmann, R. / Hurt, E. / Cheng, J. | ||||||
資金援助 | 1件
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![]() | ![]() タイトル: Mechanism of 5S RNP recruitment and helicase-surveilled rRNA maturation during pre-60S biogenesis. 著者: Benjamin Lau / Zixuan Huang / Nikola Kellner / Shuangshuang Niu / Otto Berninghausen / Roland Beckmann / Ed Hurt / Jingdong Cheng / ![]() ![]() 要旨: Ribosome biogenesis proceeds along a multifaceted pathway from the nucleolus to the cytoplasm that is extensively coupled to several quality control mechanisms. However, the mode by which 5S ...Ribosome biogenesis proceeds along a multifaceted pathway from the nucleolus to the cytoplasm that is extensively coupled to several quality control mechanisms. However, the mode by which 5S ribosomal RNA is incorporated into the developing pre-60S ribosome, which in humans links ribosome biogenesis to cell proliferation by surveillance by factors such as p53-MDM2, is poorly understood. Here, we report nine nucleolar pre-60S cryo-EM structures from Chaetomium thermophilum, one of which clarifies the mechanism of 5S RNP incorporation into the early pre-60S. Successive assembly states then represent how helicases Dbp10 and Spb4, and the Pumilio domain factor Puf6 act in series to surveil the gradual folding of the nearby 25S rRNA domain IV. Finally, the methyltransferase Spb1 methylates a universally conserved guanine nucleotide in the A-loop of the peptidyl transferase center, thereby licensing further maturation. Our findings provide insight into the hierarchical action of helicases in safeguarding rRNA tertiary structure folding and coupling to surveillance mechanisms that culminate in local RNA modification. | ||||||
履歴 |
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 972.1 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 242.5 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 413.7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 35289MC ![]() 8i9pC ![]() 8i9rC ![]() 8i9tC ![]() 8i9vC ![]() 8i9wC ![]() 8i9xC ![]() 8i9yC ![]() 8ia0C M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-RNA鎖 , 2種, 2分子 C1C2
#1: RNA鎖 | 分子量: 1079977.125 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: 25S rRNA / 由来: (天然) ![]() |
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#2: RNA鎖 | 分子量: 102607.430 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: 5.8S rRNA / 由来: (天然) ![]() |
-タンパク質 , 19種, 19分子 CACECFCGCHCICJCLCNCOCPCRCSCTCWCXCYLhLq
#3: タンパク質 | 分子量: 36482.020 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
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#7: タンパク質 | 分子量: 66830.867 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#8: タンパク質 | 分子量: 30551.549 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#9: タンパク質 | 分子量: 20685.982 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#10: タンパク質 | 分子量: 75621.508 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#11: タンパク質 | 分子量: 45884.414 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#12: タンパク質 | 分子量: 77167.250 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#14: タンパク質 | 分子量: 61523.926 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#16: タンパク質 | 分子量: 26468.840 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#17: タンパク質 | 分子量: 13262.389 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#18: タンパク質 | 分子量: 83658.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#20: タンパク質 | 分子量: 26960.477 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#21: タンパク質 | 分子量: 95510.961 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#22: タンパク質 | 分子量: 77953.883 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#25: タンパク質 | 分子量: 75468.516 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#26: タンパク質 | 分子量: 22678.574 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#27: タンパク質 | 分子量: 89766.227 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#54: タンパク質 | 分子量: 105169.227 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() 参照: UniProt: G0S0D7, dolichyl-diphosphooligosaccharide-protein glycotransferase |
#59: タンパク質 | 分子量: 24055.332 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
-Ribosome biogenesis protein ... , 5種, 5分子 CBCCCDCKCQ
#4: タンパク質 | 分子量: 43700.527 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
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#5: タンパク質 | 分子量: 90838.023 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#6: タンパク質 | 分子量: 52989.242 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#13: タンパク質 | 分子量: 29724.580 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#19: タンパク質 | 分子量: 26434.312 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
+60S ribosomal protein ... , 24種, 25分子 CMLFLBLCLELGLHLKLLLMLOLPLSLTLULVLXLYLZLcLeLfLiLkLl
-RRNA-processing ... , 2種, 2分子 CUCz
#23: タンパク質 | 分子量: 50255.562 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
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#28: タンパク質 | 分子量: 14710.419 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
-Putative 60S ribosomal ... , 2種, 2分子 CVLd
#24: タンパク質 | 分子量: 15960.451 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
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#50: タンパク質 | 分子量: 13872.177 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
-Ribosomal protein ... , 5種, 5分子 LNLQLRLgLj
#37: タンパク質 | 分子量: 24307.287 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
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#40: タンパク質 | 分子量: 24195.535 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#41: タンパク質 | 分子量: 317092.281 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#53: タンパク質 | 分子量: 13492.993 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#56: タンパク質 | 分子量: 10660.455 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
-非ポリマー , 4種, 5分子 






#60: 化合物 | ChemComp-GTP / | ||||
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#61: 化合物 | #62: 化合物 | ChemComp-ADP / | #63: 化合物 | ChemComp-MG / | |
-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | N |
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Has protein modification | Y |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 |
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由来(天然) |
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緩衝液 | pH: 7.4 | ||||||||||||||||||
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | ||||||||||||||||||
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2500 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 800 nm |
撮影 | 電子線照射量: 44 e/Å2 / 検出モード: COUNTING フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) |
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解析
CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION |
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3次元再構成 | 解像度: 2.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 173028 / 対称性のタイプ: POINT |