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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8h9v | |||||||||||||||
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タイトル | Human ATP synthase state 3b (combined) | |||||||||||||||
要素 |
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キーワード | MEMBRANE PROTEIN | |||||||||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 negative regulation of cell adhesion involved in substrate-bound cell migration / Formation of ATP by chemiosmotic coupling / Cristae formation / ATP biosynthetic process / angiostatin binding / Mitochondrial protein import / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex assembly / cellular response to interleukin-7 / oxidative phosphorylation / response to muscle activity ...negative regulation of cell adhesion involved in substrate-bound cell migration / Formation of ATP by chemiosmotic coupling / Cristae formation / ATP biosynthetic process / angiostatin binding / Mitochondrial protein import / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex assembly / cellular response to interleukin-7 / oxidative phosphorylation / response to muscle activity / proton-transporting ATP synthase complex / response to copper ion / : / : / : / : / MHC class I protein binding / : / proton-transporting ATP synthase complex, coupling factor F(o) / mitochondrial nucleoid / negative regulation of endothelial cell proliferation / proton motive force-driven ATP synthesis / proton transmembrane transporter activity / proton motive force-driven mitochondrial ATP synthesis / cellular response to nitric oxide / response to hyperoxia / positive regulation of blood vessel endothelial cell migration / proton-transporting ATP synthase complex, catalytic core F(1) / H+-transporting two-sector ATPase / Mitochondrial protein degradation / substantia nigra development / aerobic respiration / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / proton transmembrane transport / cellular response to dexamethasone stimulus / generation of precursor metabolites and energy / regulation of intracellular pH / mitochondrial membrane / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / lipid metabolic process / ADP binding / osteoblast differentiation / protease binding / nuclear membrane / angiogenesis / response to ethanol / mitochondrial inner membrane / hydrolase activity / mitochondrial matrix / membrane raft / lipid binding / cell surface / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / RNA binding / extracellular exosome / ATP binding / membrane / nucleus / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | |||||||||||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | |||||||||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.02 Å | |||||||||||||||
データ登録者 | Lai, Y. / Zhang, Y. / Liu, F. / Gao, Y. / Gong, H. / Rao, Z. | |||||||||||||||
資金援助 | 中国, 4件
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引用 | ジャーナル: Mol Cell / 年: 2023 タイトル: Structure of the human ATP synthase. 著者: Yuezheng Lai / Yuying Zhang / Shan Zhou / Jinxu Xu / Zhanqiang Du / Ziyan Feng / Long Yu / Ziqing Zhao / Weiwei Wang / Yanting Tang / Xiuna Yang / Luke W Guddat / Fengjiang Liu / Yan Gao / ...著者: Yuezheng Lai / Yuying Zhang / Shan Zhou / Jinxu Xu / Zhanqiang Du / Ziyan Feng / Long Yu / Ziqing Zhao / Weiwei Wang / Yanting Tang / Xiuna Yang / Luke W Guddat / Fengjiang Liu / Yan Gao / Zihe Rao / Hongri Gong / 要旨: Biological energy currency ATP is produced by FF-ATP synthase. However, the molecular mechanism for human ATP synthase action remains unknown. Here, we present snapshot images for three main ...Biological energy currency ATP is produced by FF-ATP synthase. However, the molecular mechanism for human ATP synthase action remains unknown. Here, we present snapshot images for three main rotational states and one substate of human ATP synthase using cryoelectron microscopy. These structures reveal that the release of ADP occurs when the β subunit of FF-ATP synthase is in the open conformation, showing how ADP binding is coordinated during synthesis. The accommodation of the symmetry mismatch between F and F motors is resolved by the torsional flexing of the entire complex, especially the γ subunit, and the rotational substep of the c subunit. Water molecules are identified in the inlet and outlet half-channels, suggesting that the proton transfer in these two half-channels proceed via a Grotthus mechanism. Clinically relevant mutations are mapped to the structure, showing that they are mainly located at the subunit-subunit interfaces, thus causing instability of the complex. | |||||||||||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 8h9v.cif.gz | 829.2 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb8h9v.ent.gz | 683.3 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 8h9v.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 8h9v_validation.pdf.gz | 1.4 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 8h9v_full_validation.pdf.gz | 1.4 MB | 表示 | |
XML形式データ | 8h9v_validation.xml.gz | 127.4 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 8h9v_validation.cif.gz | 195.3 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/h9/8h9v ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/h9/8h9v | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 34583MC 8h9eC 8h9fC 8h9gC 8h9iC 8h9jC 8h9kC 8h9lC 8h9mC 8h9nC 8h9pC 8h9qC 8h9rC 8h9sC 8h9tC 8h9uC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
-ATP synthase F(0) complex subunit ... , 2種, 9分子 45678123K
#1: タンパク質 | 分子量: 7610.954 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P05496 #4: タンパク質 | | 分子量: 24658.586 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P24539 |
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-ATP synthase subunit ... , 12種, 16分子 HIMNPRSTABCEFDGO
#2: タンパク質 | 分子量: 15029.817 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P30049 | ||||||
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#3: タンパク質 | 分子量: 5790.779 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P56381 | ||||||
#5: タンパク質 | 分子量: 18383.982 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: O75947 | ||||||
#6: タンパク質 | 分子量: 24833.102 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P00846 | ||||||
#7: タンパク質 | 分子量: 6673.053 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P56378 | ||||||
#9: タンパク質 | 分子量: 10804.686 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P56134 | ||||||
#10: タンパク質 | 分子量: 11309.226 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: O75964 | ||||||
#11: タンパク質 | 分子量: 7947.215 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P56385 | ||||||
#13: タンパク質 | 分子量: 55276.160 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P25705 #14: タンパク質 | 分子量: 51821.965 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P06576, H+-transporting two-sector ATPase #15: タンパク質 | | 分子量: 30207.752 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P36542 #16: タンパク質 | | 分子量: 20904.488 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P48047 |
-タンパク質 , 2種, 2分子 QL
#8: タンパク質 | 分子量: 8000.634 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P03928 |
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#12: タンパク質 | 分子量: 12606.499 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P18859 |
-非ポリマー , 3種, 10分子
#17: 化合物 | #18: 化合物 | ChemComp-MG / #19: 化合物 | |
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-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | Y |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: Human ATP synthase / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#16 / 由来: NATURAL |
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分子量 | 値: 0.6 MDa / 実験値: YES |
由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
緩衝液 | pH: 7.4 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3 |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2400 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1200 nm |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN |
撮影 | 電子線照射量: 50 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k) |
電子光学装置 | エネルギーフィルター名称: TFS Selectris X / エネルギーフィルタースリット幅: 10 eV |
-解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.16_3549: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||
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EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.02 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 23272 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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