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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8gtb | ||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of the marine siphophage vB_DshS-R4C tail tube protein | ||||||
![]() | Major tail protein | ||||||
![]() | VIRAL PROTEIN / Marine bacteriophage / Cryo-EM / Siphophage / tail tube protein | ||||||
機能・相同性 | Major tail protein![]() | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.43 Å | ||||||
![]() | Huang, Y. / Sun, H. / Wei, S. / Zheng, Q. / Li, S. / Zhang, R. / Xia, N. | ||||||
資金援助 | 1件
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![]() | ![]() タイトル: Structure and proposed DNA delivery mechanism of a marine roseophage. 著者: Yang Huang / Hui Sun / Shuzhen Wei / Lanlan Cai / Liqin Liu / Yanan Jiang / Jiabao Xin / Zhenqin Chen / Yuqiong Que / Zhibo Kong / Tingting Li / Hai Yu / Jun Zhang / Ying Gu / Qingbing Zheng ...著者: Yang Huang / Hui Sun / Shuzhen Wei / Lanlan Cai / Liqin Liu / Yanan Jiang / Jiabao Xin / Zhenqin Chen / Yuqiong Que / Zhibo Kong / Tingting Li / Hai Yu / Jun Zhang / Ying Gu / Qingbing Zheng / Shaowei Li / Rui Zhang / Ningshao Xia / ![]() 要旨: Tailed bacteriophages (order, Caudovirales) account for the majority of all phages. However, the long flexible tail of siphophages hinders comprehensive investigation of the mechanism of viral gene ...Tailed bacteriophages (order, Caudovirales) account for the majority of all phages. However, the long flexible tail of siphophages hinders comprehensive investigation of the mechanism of viral gene delivery. Here, we report the atomic capsid and in-situ structures of the tail machine of the marine siphophage, vB_DshS-R4C (R4C), which infects Roseobacter. The R4C virion, comprising 12 distinct structural protein components, has a unique five-fold vertex of the icosahedral capsid that allows genome delivery. The specific position and interaction pattern of the tail tube proteins determine the atypical long rigid tail of R4C, and further provide negative charge distribution within the tail tube. A ratchet mechanism assists in DNA transmission, which is initiated by an absorption device that structurally resembles the phage-like particle, RcGTA. Overall, these results provide in-depth knowledge into the intact structure and underlining DNA delivery mechanism for the ecologically important siphophages. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 364.6 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 表示 | ![]() | |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.1 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.2 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 58.3 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 87.9 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 34248MC ![]() 8gtaC ![]() 8gtcC ![]() 8gtdC ![]() 8gtfC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 13574.816 Da / 分子数: 18 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 参照: UniProt: A0A4Y6EGR9 |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: らせん対称体再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: vB_DshS-R4C tail tube protein / タイプ: VIRUS / Entity ID: all / 由来: NATURAL |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
ウイルスについての詳細 | 中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / 単離: SPECIES / タイプ: VIRION |
天然宿主 | 生物種: Dinoroseobacter shibae DFL 12 = DSM 16493 |
緩衝液 | pH: 7.6 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Tecnai F30 / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TECNAI F30 |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2200 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1000 nm |
撮影 | 電子線照射量: 30 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k) |
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解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.15.2_3472: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||
らせん対称 | 回転角度/サブユニット: 30 ° / 軸方向距離/サブユニット: 40 Å / らせん対称軸の対称性: C6 | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.43 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 103151 / 対称性のタイプ: HELICAL | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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