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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8g02 | |||||||||
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タイトル | YES Complex - E. coli MraY, Protein E PhiX174, E. coli SlyD | |||||||||
要素 |
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キーワード | TRANSFERASE/ISOMERASE / inhibitor / antibiotic / chaperone / membrane / bacteriophage / TRANSFERASE-ISOMERASE complex | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 suppression by virus of host peptidoglycan biosynthetic process / viral release via suppression of host peptidoglycan biosynthetic process / phospho-N-acetylmuramoyl-pentapeptide-transferase / UDP-N-acetylmuramoyl-L-alanyl-D-glutamyl-meso-2,6-diaminopimelyl-D-alanyl-D-alanine:undecaprenyl-phosphate transferase activity / phospho-N-acetylmuramoyl-pentapeptide-transferase activity / cell wall macromolecule biosynthetic process / enzyme inhibitor activity / peptidoglycan biosynthetic process / viral release from host cell by cytolysis / peptidylprolyl isomerase ...suppression by virus of host peptidoglycan biosynthetic process / viral release via suppression of host peptidoglycan biosynthetic process / phospho-N-acetylmuramoyl-pentapeptide-transferase / UDP-N-acetylmuramoyl-L-alanyl-D-glutamyl-meso-2,6-diaminopimelyl-D-alanyl-D-alanine:undecaprenyl-phosphate transferase activity / phospho-N-acetylmuramoyl-pentapeptide-transferase activity / cell wall macromolecule biosynthetic process / enzyme inhibitor activity / peptidoglycan biosynthetic process / viral release from host cell by cytolysis / peptidylprolyl isomerase / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / cell wall organization / protein folding / regulation of cell shape / killing of cells of another organism / cell division / host cell plasma membrane / membrane / metal ion binding / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Escherichia coli K-12 (大腸菌) Escherichia phage phiX174 (ファージ) | |||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å | |||||||||
データ登録者 | Orta, A.K. / Clemons, W.M. / Li, Y.E. | |||||||||
資金援助 | 米国, 2件
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引用 | ジャーナル: Science / 年: 2023 タイトル: The mechanism of the phage-encoded protein antibiotic from ΦX174. 著者: Anna K Orta / Nadia Riera / Yancheng E Li / Shiho Tanaka / Hyun Gi Yun / Lada Klaic / William M Clemons / 要旨: The historically important phage ΦX174 kills its host bacteria by encoding a 91-residue protein antibiotic called protein E. Using single-particle electron cryo-microscopy, we demonstrate that ...The historically important phage ΦX174 kills its host bacteria by encoding a 91-residue protein antibiotic called protein E. Using single-particle electron cryo-microscopy, we demonstrate that protein E bridges two bacterial proteins to form the transmembrane YES complex [MraY, protein E, sensitivity to lysis D (SlyD)]. Protein E inhibits peptidoglycan biosynthesis by obstructing the MraY active site leading to loss of lipid I production. We experimentally validate this result for two different viral species, providing a clear model for bacterial lysis and unifying previous experimental data. Additionally, we characterize the MraY structure-revealing features of this essential enzyme-and the structure of the chaperone SlyD bound to a protein. Our structures provide insights into the mechanism of phage-mediated lysis and for structure-based design of phage therapeutics. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 8g02.cif.gz | 380.6 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb8g02.ent.gz | 313.5 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 8g02.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 8g02_validation.pdf.gz | 1.2 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 8g02_full_validation.pdf.gz | 1.2 MB | 表示 | |
XML形式データ | 8g02_validation.xml.gz | 45.2 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 8g02_validation.cif.gz | 67.7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/g0/8g02 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/g0/8g02 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 29642MC 8g01C M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 39909.539 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 遺伝子: mraY, murX, b0087, JW0085 / 発現宿主: Escherichia coli K-12 (大腸菌) 参照: UniProt: P0A6W3, phospho-N-acetylmuramoyl-pentapeptide-transferase #2: タンパク質 | 分子量: 11545.908 Da / 分子数: 2 / Mutation: Gly insertion position 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Escherichia phage phiX174 (ファージ) 発現宿主: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 参照: UniProt: P03639 #3: タンパク質 | 分子量: 16659.486 Da / 分子数: 2 / Fragment: UNP residues 1-154 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 遺伝子: ECDG_03916 / 発現宿主: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 参照: UniProt: D6IEN4, peptidylprolyl isomerase |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 |
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分子量 |
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由来(天然) |
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由来(組換発現) |
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緩衝液 | pH: 7.5 / 詳細: Supplemented with 2mM E. coli lipid extract | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
緩衝液成分 |
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試料 | 濃度: 5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277.15 K |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: OTHER |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 105000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 5000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 500 nm |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 平均露光時間: 2 sec. / 電子線照射量: 60 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 10798 |
-解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.20.1_4487: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING ONLY | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 1516368 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 155270 / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | PDB-ID: 2K8I PDB chain-ID: A / Accession code: 2K8I / Chain residue range: 1-154 / Pdb chain residue range: 1-154 / Source name: PDB / タイプ: experimental model | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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