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万見
- PDB-8fn4: Cryo-EM structure of RNase-treated RESC-A in trypanosomal RNA editing -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8fn4
タイトルCryo-EM structure of RNase-treated RESC-A in trypanosomal RNA editing
要素(RNA-editing substrate-binding complex protein ...) x 6
キーワードRNA BINDING PROTEIN/RNA / HEAT repeat / trypanosoma / RNA editing substrate binding complex / gRNA / RNA BINDING PROTEIN-RNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of mitochondrial mRNA stability / mitochondrial RNA modification / mitochondrial mRNA processing / RNA modification / ribonucleoprotein granule / RNA stabilization / mitochondrial mRNA editing complex / mitochondrial RNA processing / RNA metabolic process / kinetoplast ...regulation of mitochondrial mRNA stability / mitochondrial RNA modification / mitochondrial mRNA processing / RNA modification / ribonucleoprotein granule / RNA stabilization / mitochondrial mRNA editing complex / mitochondrial RNA processing / RNA metabolic process / kinetoplast / RNA processing / mitochondrial matrix / mRNA binding / mitochondrion / RNA binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Mitochondrial guide RNA binding complex subunit 2 / Mitochondrial RNA binding protein / Mitochondrial RNA binding complex 1 subunit / Mitochondrial RNA binding protein / Guide RNA associated protein, GAP2 / Guide RNA binding protein
類似検索 - 構成要素
生物種Trypanosoma brucei (トリパノソーマ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.7 Å
データ登録者Liu, S. / Wang, H. / Li, X. / Zhang, F. / Lee, J.K.J. / Li, Z. / Yu, C. / Zhao, X. / Hu, J.J. / Suematsu, T. ...Liu, S. / Wang, H. / Li, X. / Zhang, F. / Lee, J.K.J. / Li, Z. / Yu, C. / Zhao, X. / Hu, J.J. / Suematsu, T. / Alvarez-Cabrera, A.L. / Liu, Q. / Zhang, L. / Huang, L. / Aphasizheva, I. / Aphasizhev, R. / Zhou, Z.H.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)RO1AI101057 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R01AI152408 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM071940 米国
引用ジャーナル: Science / 年: 2023
タイトル: Structural basis of gRNA stabilization and mRNA recognition in trypanosomal RNA editing.
著者: Shiheng Liu / Hong Wang / Xiaorun Li / Fan Zhang / Jane K J Lee / Zihang Li / Clinton Yu / Jason J Hu / Xiaojing Zhao / Takuma Suematsu / Ana L Alvarez-Cabrera / Qiushi Liu / Liye Zhang / Lan ...著者: Shiheng Liu / Hong Wang / Xiaorun Li / Fan Zhang / Jane K J Lee / Zihang Li / Clinton Yu / Jason J Hu / Xiaojing Zhao / Takuma Suematsu / Ana L Alvarez-Cabrera / Qiushi Liu / Liye Zhang / Lan Huang / Inna Aphasizheva / Ruslan Aphasizhev / Z Hong Zhou /
要旨: In , the editosome, composed of RNA-editing substrate-binding complex (RESC) and RNA-editing catalytic complex (RECC), orchestrates guide RNA (gRNA)-programmed editing to recode cryptic mitochondrial ...In , the editosome, composed of RNA-editing substrate-binding complex (RESC) and RNA-editing catalytic complex (RECC), orchestrates guide RNA (gRNA)-programmed editing to recode cryptic mitochondrial transcripts into messenger RNAs (mRNAs). The mechanism of information transfer from gRNA to mRNA is unclear owing to a lack of high-resolution structures for these complexes. With cryo-electron microscopy and functional studies, we have captured gRNA-stabilizing RESC-A and gRNA-mRNA-binding RESC-B and RESC-C particles. RESC-A sequesters gRNA termini, thus promoting hairpin formation and blocking mRNA access. The conversion of RESC-A into RESC-B or -C unfolds gRNA and allows mRNA selection. The ensuing gRNA-mRNA duplex protrudes from RESC-B, likely exposing editing sites to RECC-catalyzed cleavage, uridine insertion or deletion, and ligation. Our work reveals a remodeling event facilitating gRNA-mRNA hybridization and assembly of a macromolecular substrate for the editosome's catalytic modality.
履歴
登録2022年12月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年7月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年6月19日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
1: RNA-editing substrate-binding complex protein 1 (RESC1)
2: RNA-editing substrate-binding complex protein 2 (RESC2)
3: RNA-editing substrate-binding complex protein 3 (RESC3)
4: RNA-editing substrate-binding complex protein 4 (RESC4)
5: RNA-editing substrate-binding complex protein 5 (RESC5)
6: RNA-editing substrate-binding complex protein 6 (RESC6)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)383,4226
ポリマ－383,4226
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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RNA-editing substrate-binding complex protein ... , 6種, 6分子 123456

#1: タンパク質 RNA-editing substrate-binding complex protein 1 (RESC1)


分子量: 52608.680 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Trypanosoma brucei (トリパノソーマ) / 参照: UniProt: Q57XL7
#2: タンパク質 RNA-editing substrate-binding complex protein 2 (RESC2)


分子量: 55526.117 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Trypanosoma brucei (トリパノソーマ) / 参照: UniProt: B6SBL9
#3: タンパク質 RNA-editing substrate-binding complex protein 3 (RESC3)


分子量: 53146.617 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Trypanosoma brucei (トリパノソーマ) / 参照: UniProt: Q381A0
#4: タンパク質 RNA-editing substrate-binding complex protein 4 (RESC4)


分子量: 120847.914 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Trypanosoma brucei (トリパノソーマ) / 参照: UniProt: Q384R6
#5: タンパク質 RNA-editing substrate-binding complex protein 5 (RESC5)


分子量: 43469.484 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
詳細: RESC5 is tagged in situ in Trypanosoma brucei (5691), which shared the same native environment as other RESC proteins.
由来: (天然) Trypanosoma brucei (トリパノソーマ) / 参照: UniProt: Q389F5
#6: タンパク質 RNA-editing substrate-binding complex protein 6 (RESC6)


分子量: 57823.484 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Trypanosoma brucei (トリパノソーマ) / 参照: UniProt: Q57ZX7

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: RESC5-tagged isolate with RNase treatment / タイプ: COMPLEX
詳細: CTS-tagged RESC5 purified from RNase-treated mitochondrial extract by tandem affinity procedure
Entity ID: all / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Trypanosoma brucei (トリパノソーマ)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 281.15 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1500 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 50 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.20.1_4487: / 分類: 精密化
EMソフトウェア名称: SerialEM / カテゴリ: 画像取得
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 290408 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00321015
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.51828471
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d13.5317777
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0393277
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0043677

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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