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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8fld | |||||||||
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タイトル | Human nuclear pre-60S ribosomal subunit (State L1) | |||||||||
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機能・相同性 | ![]() protein localization to nucleoplasm / negative regulation of transcription of nucleolar large rRNA by RNA polymerase I / negative regulation of RNA polymerase II regulatory region sequence-specific DNA binding / regulation of RIG-I signaling pathway / basal RNA polymerase II transcription machinery binding / negative regulation of collagen binding / dendrite extension / preribosome binding / ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() | |||||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Vanden Broeck, A. / Klinge, S. | |||||||||
資金援助 | European Union, ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Principles of human pre-60 biogenesis. 著者: Arnaud Vanden Broeck / Sebastian Klinge / ![]() 要旨: During the early stages of human large ribosomal subunit (60) biogenesis, an ensemble of assembly factors establishes and fine-tunes the essential RNA functional centers of pre-60 particles by an ...During the early stages of human large ribosomal subunit (60) biogenesis, an ensemble of assembly factors establishes and fine-tunes the essential RNA functional centers of pre-60 particles by an unknown mechanism. Here, we report a series of cryo-electron microscopy structures of human nucleolar and nuclear pre-60 assembly intermediates at resolutions of 2.5 to 3.2 angstroms. These structures show how protein interaction hubs tether assembly factor complexes to nucleolar particles and how guanosine triphosphatases and adenosine triphosphatase couple irreversible nucleotide hydrolysis steps to the installation of functional centers. Nuclear stages highlight how a conserved RNA-processing complex, the rixosome, couples large-scale RNA conformational changes with pre-ribosomal RNA processing by the RNA degradation machinery. Our ensemble of human pre-60 particles provides a rich foundation with which to elucidate the molecular principles of ribosome formation. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 3.3 MB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 表示 | ![]() | |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 29275MC ![]() 8fkpC ![]() 8fkqC ![]() 8fkrC ![]() 8fksC ![]() 8fktC ![]() 8fkuC ![]() 8fkvC ![]() 8fkwC ![]() 8fkxC ![]() 8fkyC ![]() 8fkzC ![]() 8fl0C ![]() 8fl2C ![]() 8fl3C ![]() 8fl4C ![]() 8fl6C ![]() 8fl7C ![]() 8fl9C ![]() 8flaC ![]() 8flbC ![]() 8flcC ![]() 8fleC ![]() 8flfC C: 同じ文献を引用 ( M: このデータのモデリングに利用したマップデータ |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
+60S ribosomal protein ... , 40種, 40分子 BEL5L6L7L8L9LALBLCLDLELFLGLHLILJLKLLLMLNLOLPLQLRLSLTLULVLWLX...
-RNA鎖 , 4種, 4分子 L1L2L3L4
#2: RNA鎖 | ![]() 分子量: 50463.840 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() ![]() |
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#3: RNA鎖 | 分子量: 376425.312 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#4: RNA鎖 | ![]() 分子量: 1641203.750 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() ![]() |
#5: RNA鎖 | ![]() 分子量: 38998.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() ![]() |
-タンパク質 , 10種, 10分子 NKNLNPSHSKSLSMSQSRSV
#37: タンパク質 | 分子量: 15268.361 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
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#38: タンパク質 | ![]() 分子量: 54498.402 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#39: タンパク質 | ![]() 分子量: 15230.225 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#47: タンパク質 | 分子量: 34285.309 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#49: タンパク質 | 分子量: 26620.010 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#50: タンパク質 | 分子量: 55089.750 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#51: タンパク質 | 分子量: 68114.727 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#52: タンパク質 | 分子量: 27602.535 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#53: タンパク質 | 分子量: 74107.820 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#54: タンパク質 | 分子量: 19666.258 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
-非ポリマー , 2種, 93分子 ![](data/chem/img/MG.gif)
![](data/chem/img/ZN.gif)
![](data/chem/img/ZN.gif)
#55: 化合物 | ChemComp-MG / #56: 化合物 | ChemComp-ZN / |
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-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | N |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: ![]() |
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試料調製
構成要素 | 名称: Human nuclear pre-60S ribosomal subunit (State L1) / タイプ: RIBOSOME / Entity ID: #1-#54 / 由来: NATURAL |
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分子量 | 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
緩衝液 | pH: 7.6 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色![]() ![]() |
試料支持 | グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R3.5/1 |
急速凍結![]() | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 95 % / 凍結前の試料温度: 283 K 詳細: Four applications with manual blotting before last blotting with the Vitrobot. |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源![]() ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD![]() |
撮影 | 平均露光時間: 2 sec. / 電子線照射量: 60 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 4 / 実像数: 172699 |
電子光学装置 | エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV |
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解析
EMソフトウェア |
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CTF補正![]() | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 15679142 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成![]() | 解像度: 2.58 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 88174 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | 空間: REAL |