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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8ed9 | ||||||
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タイトル | cryo-EM structure of TRPM3 ion channel in the presence with PIP2 and PregS, state 2 | ||||||
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![]() | MEMBRANE PROTEIN / TRPM3 / ion channel / PIP2 | ||||||
機能・相同性 | ![]() metal ion transport / monoatomic cation transmembrane transport / monoatomic cation transport / monoatomic cation channel activity / protein tetramerization / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å | ||||||
![]() | Zhao, C. / MacKinnon, R. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structural and functional analyses of a GPCR-inhibited ion channel TRPM3. 著者: Chen Zhao / Roderick MacKinnon / ![]() 要旨: G-protein coupled receptors (GPCRs) govern the physiological response to stimuli by modulating the activity of downstream effectors, including ion channels. TRPM3 is an ion channel inhibited by GPCRs ...G-protein coupled receptors (GPCRs) govern the physiological response to stimuli by modulating the activity of downstream effectors, including ion channels. TRPM3 is an ion channel inhibited by GPCRs through direct interaction with G protein (Gβγ) released upon their activation. This GPCR-TRPM3 signaling pathway contributes to the analgesic effect of morphine. Here, we characterized Gβγ inhibition of TRPM3 using electrophysiology and single particle cryo-electron microscopy (cryo-EM). From electrophysiology, we obtained a half inhibition constant (IC50) of ∼240 nM. Using cryo-EM, we determined structures of mouse TRPM3 expressed in human cells with and without Gβγ and with and without PIP, a lipid required for TRPM3 activity, at resolutions of 2.7-4.7 Å. Gβγ-TRPM3 interfaces vary depending on PIP occupancy; however, in all cases, Gβγ appears loosely attached to TRPM3. The IC50 in electrophysiology experiments raises the possibility that additional unknown factors may stabilize the TRPM3-Gβγ complex. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 722.3 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 581.2 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 28033MC ![]() 8ddqC ![]() 8ddrC ![]() 8ddsC ![]() 8ddtC ![]() 8dduC ![]() 8ddvC ![]() 8ddwC ![]() 8ddxC ![]() 8ed7C ![]() 8ed8C C: 同じ文献を引用 ( M: このデータのモデリングに利用したマップデータ |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 8分子 ABCDEFGH
#1: タンパク質 | 分子量: 154649.328 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() #2: タンパク質・ペプチド | 分子量: 1464.797 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() |
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-非ポリマー , 4種, 13分子 ![](data/chem/img/3PH.gif)
![](data/chem/img/9Z9.gif)
![](data/chem/img/PIO.gif)
![](data/chem/img/NA.gif)
![](data/chem/img/9Z9.gif)
![](data/chem/img/PIO.gif)
![](data/chem/img/NA.gif)
#3: 化合物 | ChemComp-3PH / #4: 化合物 | ChemComp-9Z9 / ( #5: 化合物 | ChemComp-PIO / [( #6: 化合物 | ChemComp-NA / | |
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-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | Y |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: TRPM3 / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#2 / 由来: RECOMBINANT |
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分子量 | 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
由来(組換発現) | 生物種: ![]() |
緩衝液 | pH: 8.5 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1000 nm |
撮影 | 電子線照射量: 53.865 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) |
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解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.20.1_4487: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 152184 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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