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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8css | |||||||||
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タイトル | Human mitochondrial small subunit assembly intermediate (State D) | |||||||||
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![]() | RIBOSOME / Ribonucleoprotein complex Mitochondria Biogenesis | |||||||||
機能・相同性 | ![]() mitochondrial small ribosomal subunit assembly / Mitochondrial Fatty Acid Beta-Oxidation / mitochondrial ribosome binding / [acyl-carrier-protein] S-malonyltransferase / [acyl-carrier-protein] S-malonyltransferase activity / mitochondrial ribosome assembly / Mitochondrial translation elongation / Mitochondrial translation termination / positive regulation of mitochondrial translation / Mitochondrial translation initiation ...mitochondrial small ribosomal subunit assembly / Mitochondrial Fatty Acid Beta-Oxidation / mitochondrial ribosome binding / [acyl-carrier-protein] S-malonyltransferase / [acyl-carrier-protein] S-malonyltransferase activity / mitochondrial ribosome assembly / Mitochondrial translation elongation / Mitochondrial translation termination / positive regulation of mitochondrial translation / Mitochondrial translation initiation / S-adenosyl-L-methionine binding / negative regulation of mitotic nuclear division / mitochondrial small ribosomal subunit / mitochondrial ribosome / mitochondrial translation / fatty acid beta-oxidation / positive regulation of proteolysis / ribosomal small subunit binding / Mitochondrial protein degradation / apoptotic signaling pathway / fatty acid biosynthetic process / rRNA processing / cell junction / regulation of translation / ribosomal small subunit biogenesis / ribosomal small subunit assembly / small ribosomal subunit / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / small ribosomal subunit rRNA binding / nuclear membrane / cell population proliferation / tRNA binding / rRNA binding / mitochondrial inner membrane / ribosome / structural constituent of ribosome / mitochondrial matrix / translation / protein domain specific binding / intracellular membrane-bounded organelle / mRNA binding / nucleolus / GTP binding / mitochondrion / RNA binding / nucleoplasm / nucleus / metal ion binding / plasma membrane / cytoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() | |||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.36 Å | |||||||||
![]() | Harper, N.J. / Burnside, C. / Klinge, S. | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Principles of mitoribosomal small subunit assembly in eukaryotes. 著者: Nathan J Harper / Chloe Burnside / Sebastian Klinge / ![]() 要旨: Mitochondrial ribosomes (mitoribosomes) synthesize proteins encoded within the mitochondrial genome that are assembled into oxidative phosphorylation complexes. Thus, mitoribosome biogenesis is ...Mitochondrial ribosomes (mitoribosomes) synthesize proteins encoded within the mitochondrial genome that are assembled into oxidative phosphorylation complexes. Thus, mitoribosome biogenesis is essential for ATP production and cellular metabolism. Here we used cryo-electron microscopy to determine nine structures of native yeast and human mitoribosomal small subunit assembly intermediates, illuminating the mechanistic basis for how GTPases are used to control early steps of decoding centre formation, how initial rRNA folding and processing events are mediated, and how mitoribosomal proteins have active roles during assembly. Furthermore, this series of intermediates from two species with divergent mitoribosomal architecture uncovers both conserved principles and species-specific adaptations that govern the maturation of mitoribosomal small subunits in eukaryotes. By revealing the dynamic interplay between assembly factors, mitoribosomal proteins and rRNA that are required to generate functional subunits, our structural analysis provides a vignette for how molecular complexity and diversity can evolve in large ribonucleoprotein assemblies. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 1.5 MB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 1.2 MB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.8 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.8 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 171.7 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 276.3 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 26969MC ![]() 8cspC ![]() 8csqC ![]() 8csrC ![]() 8cstC ![]() 8csuC ![]() 8d8jC ![]() 8d8kC ![]() 8d8lC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
+28S ribosomal protein ... , 27種, 27分子 01BCDEFGHIJKLMNOPQRSTUVWXYZ
-タンパク質 , 5種, 5分子 34678
#3: タンパク質 | 分子量: 22395.326 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
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#4: タンパク質 | 分子量: 78648.547 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#5: タンパク質 | 分子量: 38417.434 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#6: タンパク質 | 分子量: 50807.547 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() 参照: UniProt: Q9H7H0, 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの |
#7: タンパク質 | 分子量: 43019.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() 参照: UniProt: Q8IVS2, [acyl-carrier-protein] S-malonyltransferase |
-RNA鎖 , 1種, 1分子 A
#8: RNA鎖 | 分子量: 306505.438 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
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-非ポリマー , 10種, 151分子 ![](data/chem/img/SF4.gif)
![](data/chem/img/SAM.gif)
![](data/chem/img/K.gif)
![](data/chem/img/MG.gif)
![](data/chem/img/NAD.gif)
![](data/chem/img/ZN.gif)
![](data/chem/img/FES.gif)
![](data/chem/img/ATP.gif)
![](data/chem/img/GDP.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/SAM.gif)
![](data/chem/img/K.gif)
![](data/chem/img/MG.gif)
![](data/chem/img/NAD.gif)
![](data/chem/img/ZN.gif)
![](data/chem/img/FES.gif)
![](data/chem/img/ATP.gif)
![](data/chem/img/GDP.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#34: 化合物 | ChemComp-SF4 / | ||||||||||||||
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#35: 化合物 | ChemComp-SAM / | ||||||||||||||
#36: 化合物 | ChemComp-K / #37: 化合物 | ChemComp-MG / #38: 化合物 | ChemComp-NAD / | #39: 化合物 | ChemComp-ZN / | #40: 化合物 | #41: 化合物 | ChemComp-ATP / | #42: 化合物 | ChemComp-GDP / | #43: 水 | ChemComp-HOH / | |
-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | Y |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: Human mitochondrial small subunit assembly intermediate, State D タイプ: RIBOSOME / Entity ID: #1-#33 / 由来: NATURAL |
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分子量 | 値: 1 MDa / 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: ![]() |
緩衝液 | pH: 7.5 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 64000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 1800 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 700 nm |
試料ホルダ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 電子線照射量: 51 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 47037 |
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解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 9109335 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 2.36 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 368056 詳細: 11 focused maps calculated in RELION 3.1.1 were combined into a composite map using phenix.combine_focused_maps. Composite half maps were generated by combining each half map from focused refinements. 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | 空間: REAL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 |
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