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万見
- PDB-8bp8: SPA of Trypsin untreated Rotavirus TLP spike -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8bp8
タイトルSPA of Trypsin untreated Rotavirus TLP spike
要素
  • (Outer capsid ...) x 2
  • Inner capsid protein VP2
  • Intermediate capsid protein VP6
キーワードVIRAL PROTEIN / Rotavirus / SPA
機能・相同性
機能・相同性情報


viral intermediate capsid / host cell endoplasmic reticulum lumen / T=13 icosahedral viral capsid / T=2 icosahedral viral capsid / host cell rough endoplasmic reticulum / viral inner capsid / host cytoskeleton / viral outer capsid / permeabilization of host organelle membrane involved in viral entry into host cell / symbiont entry into host cell via permeabilization of inner membrane ...viral intermediate capsid / host cell endoplasmic reticulum lumen / T=13 icosahedral viral capsid / T=2 icosahedral viral capsid / host cell rough endoplasmic reticulum / viral inner capsid / host cytoskeleton / viral outer capsid / permeabilization of host organelle membrane involved in viral entry into host cell / symbiont entry into host cell via permeabilization of inner membrane / host cell endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / viral nucleocapsid / host cell surface receptor binding / fusion of virus membrane with host plasma membrane / viral envelope / virion attachment to host cell / host cell plasma membrane / structural molecule activity / RNA binding / membrane / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Rotavirus VP2 / Rotavirus VP2 protein / Rotavirus A/C, major capsid protein VP6 / Rotavirus major capsid protein VP6 / Glycoprotein VP7 / Glycoprotein VP7, domain 1 / Glycoprotein VP7, domain 2 / Glycoprotein VP7 / Virus capsid protein, alpha-helical / Haemagglutinin outer capsid protein VP4, concanavalin-like domain ...Rotavirus VP2 / Rotavirus VP2 protein / Rotavirus A/C, major capsid protein VP6 / Rotavirus major capsid protein VP6 / Glycoprotein VP7 / Glycoprotein VP7, domain 1 / Glycoprotein VP7, domain 2 / Glycoprotein VP7 / Virus capsid protein, alpha-helical / Haemagglutinin outer capsid protein VP4, concanavalin-like domain / Outer Capsid protein VP4 (Hemagglutinin) Concanavalin-like domain / Rotavirus VP4 helical domain / Rotavirus VP4 helical domain / Outer capsid protein VP4 / Rotavirus VP4, membrane interaction domain superfamily / Rotavirus VP4, membrane interaction domain / Rotavirus VP4 membrane interaction domain / Viral capsid/haemagglutinin protein / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Outer capsid protein VP4 / Outer capsid glycoprotein VP7 / Inner capsid protein VP2 / Intermediate capsid protein VP6
類似検索 - 構成要素
生物種Rotavirus A (ロタウイルス A)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Shah, P.N.M. / Stuart, D.I.
資金援助 英国, 5件
組織認可番号国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MR/N00065X/1 英国
CAMS Innovation Fund for Medical Sciences (CIFMS)2018-I2M-2-002 英国
Wellcome Trust03141/Z/16/Z 英国
Wellcome Trust060208/Z/00/Z 英国
Wellcome Trust093305/Z/10/Z 英国
引用ジャーナル: Cell Host Microbe / 年: 2023
タイトル: Characterization of the rotavirus assembly pathway in situ using cryoelectron tomography.
著者: Pranav N M Shah / James B Gilchrist / Björn O Forsberg / Alister Burt / Andrew Howe / Shyamal Mosalaganti / William Wan / Julika Radecke / Yuriy Chaban / Geoff Sutton / David I Stuart / Mark Boyce /
要旨: Rotavirus assembly is a complex process that involves the stepwise acquisition of protein layers in distinct intracellular locations to form the fully assembled particle. Understanding and ...Rotavirus assembly is a complex process that involves the stepwise acquisition of protein layers in distinct intracellular locations to form the fully assembled particle. Understanding and visualization of the assembly process has been hampered by the inaccessibility of unstable intermediates. We characterize the assembly pathway of group A rotaviruses observed in situ within cryo-preserved infected cells through the use of cryoelectron tomography of cellular lamellae. Our findings demonstrate that the viral polymerase VP1 recruits viral genomes during particle assembly, as revealed by infecting with a conditionally lethal mutant. Additionally, pharmacological inhibition to arrest the transiently enveloped stage uncovered a unique conformation of the VP4 spike. Subtomogram averaging provided atomic models of four intermediate states, including a pre-packaging single-layered intermediate, the double-layered particle, the transiently enveloped double-layered particle, and the fully assembled triple-layered virus particle. In summary, these complementary approaches enable us to elucidate the discrete steps involved in forming an intracellular rotavirus particle.
履歴
登録2022年11月16日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年4月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年4月12日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22023年4月26日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Outer capsid protein VP4
B: Outer capsid protein VP4
C: Outer capsid protein VP4
D: Outer capsid glycoprotein VP7
E: Outer capsid glycoprotein VP7
F: Outer capsid glycoprotein VP7
G: Outer capsid glycoprotein VP7
H: Outer capsid glycoprotein VP7
I: Outer capsid glycoprotein VP7
J: Outer capsid glycoprotein VP7
K: Outer capsid glycoprotein VP7
L: Outer capsid glycoprotein VP7
M: Outer capsid glycoprotein VP7
N: Outer capsid glycoprotein VP7
O: Outer capsid glycoprotein VP7
P: Outer capsid glycoprotein VP7
d: Intermediate capsid protein VP6
e: Intermediate capsid protein VP6
f: Intermediate capsid protein VP6
g: Intermediate capsid protein VP6
h: Intermediate capsid protein VP6
i: Intermediate capsid protein VP6
j: Intermediate capsid protein VP6
k: Intermediate capsid protein VP6
l: Intermediate capsid protein VP6
m: Intermediate capsid protein VP6
n: Intermediate capsid protein VP6
o: Intermediate capsid protein VP6
p: Intermediate capsid protein VP6
q: Inner capsid protein VP2
r: Inner capsid protein VP2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,534,85875
ポリマ－1,532,96831
非ポリマー1,89044
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area178360 Å2
ΔGint-1301 kcal/mol
Surface area425880 Å2
手法PISA

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要素

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Outer capsid ... , 2種, 16分子 ABCDEFGHIJKLMNOP

#1: タンパク質 Outer capsid protein VP4


分子量: 86767.953 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rotavirus A (ロタウイルス A)
発現宿主: Chlorocebus aethiops aethiops (ミドリザル)
参照: UniProt: A0A1Q2TSK9
#2: タンパク質
Outer capsid glycoprotein VP7


分子量: 37230.664 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rotavirus A (ロタウイルス A)
発現宿主: Chlorocebus aethiops aethiops (ミドリザル)
参照: UniProt: A0A1Q2TSM6

-
タンパク質 , 2種, 15分子 defghijklmnopqr

#3: タンパク質
Intermediate capsid protein VP6


分子量: 44910.738 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rotavirus A (ロタウイルス A)
発現宿主: Chlorocebus aethiops aethiops (ミドリザル)
参照: UniProt: A2T3S6
#4: タンパク質 Inner capsid protein VP2


分子量: 102412.961 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rotavirus A (ロタウイルス A)
発現宿主: Chlorocebus aethiops aethiops (ミドリザル)
参照: UniProt: A2T3R1

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非ポリマー , 2種, 44分子

#5: 化合物...
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 39 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Rotavirus A / タイプ: VIRUS / Entity ID: #1-#4 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Rotavirus A (ロタウイルス A)
由来(組換発現)生物種: Chlorocebus aethiops aethiops (ミドリザル)
ウイルスについての詳細中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / 単離: STRAIN / タイプ: VIRION
緩衝液pH: 7.5
試料濃度: 7 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/1
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 500 nm
撮影電子線照射量: 39.8 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
phenix.real_space_refine1.20.1_4487精密化
PHENIX1.20.1_4487精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1crYOLO粒子像選択
4CTFFIND4CTF補正
7PHENIX1.2モデルフィッティング
9RELION4初期オイラー角割当
10RELION4最終オイラー角割当
11RELION4分類
12RELION4３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 2.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 36363 / 対称性のタイプ: POINT
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 87.46 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.004599643
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.4925135671
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.041815589
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.003617519
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d11.793436365

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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